Протеин майн: Спортивное питание MYPROTEIN™ в МСК, СПБ и других регионах

Чем кормить мейн куна — правильное питание мейн куна

Мейн-куны — это самые большие домашние кошки в мире. Вес самца мейн-куна может достигать более 10 кг. Чтобы сохранить здоровье опорно-двигательного аппарата при таком весе, мейн-куну нужен специальный рацион. От природы это здоровые коты, но есть ряд анатомических особенностей, которые нужно учитывать, выбирая корм для мейн-куна.

Как выбрать корм для котят мейн-куна

Мейн-куны, по кошачьим меркам, очень долго растут. До 15 месяцев формируется их опорно-двигательный аппарат, которому предстоит носить на себе большую массу.

Трехмесячный мейн-кун весит около 2 кг — это вдвое больше, чем вес котят других пород в этом возрасте. ROYAL CANIN^® Maine Coon Kitten содержит кальций, фосфор и витамин D для того, чтобы поддерживать длительный рост котенка мейн-куна.

Кроме веса и темпа роста, котят этой породы с самого детства отличают от других пород более массивные челюсти. Поэтому крокеты корма ROYAL CANIN^® для мейн-кунов кубической формы.

Котенку придется тщательно разгрызать их, что не только даст нужную нагрузку на растущие зубы, но и сохранит гигиену ротовой полости. Сухой корм при разгрызании хорошо очищает налет и не дает ему превращаться в зубной камень.

Как выбрать корм для взрослых мейн-кунов

В естественных условиях кошки ловят добычу маленького размера, поэтому исторически употребляют пищу маленькими порциями (10–20 раз в день). За один раз взрослая кошка съедает примерно 5–6 грамм еды и тратит на это 1–2 минуты. За день кошка проводит у миски около получаса.

Исследования показали, что сиамская кошка и мейн-кун едят быстрее, чем другие породы: около 4 г в минуту, тогда как, например, персидская кошка съедает 1,7 г в минуту. Это значит, что корм для мейн-куна обязательно должен содержать крокеты такой формы, чтобы животнное разгрызало их, а не быстро проглатывало.

Начиная с 15 месяцев можно постепенно переводить мейн-куна с корма для котят на корм для взрослых кошек — с такими же кубическими крокетами, как и у котенка.

Коту будет привычно их есть, а размер и плотность будет уже чуть больше — под сформировавшиеся челюсти.

Однако стоит иметь в виду, что ни один корм не заменяет необходимую профилактическую процедуру чистки зубов для кошек любого возраста. Животные, которым не чистят зубы (это нужно делать один раз в день) чаще всего страдают гингивитом, пародонтозом и в итоге раньше изнашивают зубы, что для кошки — серьезная физическая травма.

Котятам можно начинать чистить зубы мягкой тканью, постепенно переходя на специальную зубную щетку и пасту. Паста для человека не совсем подходит, так как животные не любят ароматизаторы, содержащиеся в ней.

Влажный корм для мейн-кунов

Вода должна быть у котят и взрослых кошек круглосуточно. Можно также ввести в рацион влажный корм, который разнообразит питание мейн-куна. Кошки гораздо более привередливы в еде, чем собаки, — им нравятся разные текстуры корма. Поэтому вы можете чередовать влажный и сухой корм или давать и то, и другое, соблюдая дозировку на упаковке.

Если даете и сухой и влажный, продукты то суточное количество сухого нужно уменьшить на 1/3.

Особенности питания мейн-куна

Согласно данным OFA (Ассоциации ортопедии животных), 22,5% кошек породы мейн-кун страдают дисплазией тазобедренных суставов (исследовано 831 животное). Как и у крупных собак, у крупных котов из-за большой массы повышен риск заболеваний опорно-двигательного аппарата. Поэтому в составе корма ROYAL CANIN^® есть специальные профилактические комплексы (омега-3 и минералы, витамины для здоровья суставов и костей).

Кроме дисплазии мейн-куны также в группе риска сердечных патологий (гипертрофическая кардиомиопатия) — объем сердца увеличивается слишком сильно, особенно левый желудочек. У мейн-кунов была обнаружена мутация гена протеина С, связывающего сердечный миозин. Добросовестные заводчики делают анализы родителям котенка, чтобы исключить такую патологию. Однако иногда она проявляется спустя годы. Животным старше одного года ежегодно рекомендовано прохождение УЗИ сердца.

Поэтому при малейшем подозрении на сердечную патологию (слабость, одышка, обмороки) покажите кота ветеринарному врачу. А для профилактики сердечных заболеваний выбирайте корм, содержащий таурин, EPA и DHA — они поддерживают функцию крупного сердца мейн-куна. Купить корм для мейн-куна можно здесь.

Также обязательны серосодержащие аминокислоты, витамины, жирные кислоты омега-3 и омега-6 для здоровья кожи и роскошной шерсти мейн-куна.

Быстрый протеин в продуктах. Быстрые белки после тренировки

Белок еще называют протеином. Он является строительным материалом, все клетки нашего организма состоят именно из него. Он принимает активное участие в росте мышц, кожи, волос, ногтей. Самым прямым образом от еды, которая содержит белок, зависит то, как выглядит наша фигура. И это подтвердят люди, которые сидели на диетах, исключающих любое мясо: да, стройность приходила быстро, но унылый внешний вид и обвисшие мышцы радость не дарили.

Еще одной немаловажной ролью белка является то, что он способен формировать иммуноглобулин. Именно от того, достаточно ли мы получаем протеина, зависит, насколько крепкий наш .

Наше настроение, трудоспособность также напрямую зависит от количества употребляемого белка. Если организм испытывает его дефицит, то он начинает самостоятельно его воспроизводить, затрачивая на это собственные ресурсы. Недостаток белка покрывается, в первую очередь, протеином из мышц.

Безусловно, нельзя не учитывать, что из протеина состоят ферменты и гормоны, от которых самым прямым образом зависит состояние нашего здоровья. Белок оказывает прямое воздействие на регулировку нашего .

Какой белок выбрать?

Белок содержится во многих продуктах животного и растительного происхождения. Но врачи рекомендуют все же обращать внимание на первую категорию. Связано это как раз с составом самого белка.

Дело в том, что в белок состоит из аминокислот, их в нем содержится больше 20 видов. Аминокислоты, в свою очередь, подразделяются на заменимые и незаменимые. Заменимые как раз может «воспроизводить» сам организм в случае дефицита. К ним относятся аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин, глицин, глютамин, серин, цистеин, тирозин.

А вот незаменимые аминокислоты, к которым относятся аргинин, валин, лизин, лейцин, гистидин, метионин, триптофан, фенилаланин, можно получить исключительно из пищевых продуктов. И именно ими не особенно богата растительная пища.

Быстрые и медленные белки

Еще одним преимуществом белковой пищи является то, что на ее переваривание организм затрачивает очень много энергии. Чтобы количество этой энергии увеличить, следует употреблять в пищу белки, которые называют «медленными». Они полностью усваиваются организмом лишь через 6-8 часов, на что затрачивается очень много энергии.

Обычно медленный белок построен на основе казеина. Как известно, его очень много в твороге. Также к медленному белку можно отнести овсяные хлопья, сою, растительные белки.

К быстрым белкам относится молоко, сыворотка, и т. п. с низким процентом жирности. Такие продукты быстро усваиваются организмом, их рекомендуют употреблять в пищу людям, занимающимся спортом, непосредственно перед тренировками.

Самый полезный белок

Жир значительно затрудняет усвоение белка организмом. Именно поэтому очень важно обращать внимание на то, насколько продукт жирный и на то, как он приготовлен. Жареным блюдам очень важно предпочитать пропаренные или максимум, печеные в духовке.

То же касается и жирности самого продукта. Нежирные вырезки мяса, обезжиренные молочные продукты – только такие блюда насытят ваш организм белком и будут полезны для вашей фигуры.

Одним из самых полезных и легкоусвояемых белковых продуктов является куриное яйцо. Связано это с низким содержанием в нем жиров. Лучше всего его употреблять в пищу в вареном виде. А что касается желтка, то он содержит очень много холестерина и обладает сильным желчегонным действием, потому от него или лучше совсем отказаться, или кушать не больше 1-2 шт. в день.

Сколько необходимо употреблять белка

Конечно, всему должна быть мера. Основная «беда» – это полный отказ от углеводов, чего делать, конечно, нельзя. Врачи считают, что количество съедаемого белка должно составлять около 20 % вашего дневного рациона.

Другими словами, получается, что в сутки необходимо съедать по 0,5-1 г на каждый килограмм веса. Правда, при интенсивных занятиях спортом врачи рекомендуют увеличить количество употребляемого белка. А для детей эта норма составляет от 1,5 до 4 г на каждый килограмм веса.

Продукты, содержащие белок

МирСовeтов предлагает ознакомиться со списком самых популярных продуктов, в которых содержится белок. Помните о том, что только их правильное приготовление обеспечит вас и вашу семью полезным и правильным питанием.

1. . Соя – это растение пришло к нам из семейства бобовых. Как это ни странно, но она обладает самым высоким показателем содержания белка на 100 г: в самой сое 35 г, а в соевом мясе 52 г. Она является любимым продуктом и является «заменителем» мяса. Правда, некоторые ученые все же утверждают, что соя не содержит в себе достаточно аминокислот, необходимых организму, а потому рекомендуют ее чередовать с белками животного происхождения.
2. На втором месте по количеству протеина находится икра. В первую очередь, это осетровая или так называемая черная икра. В ней содержится почти 30 г белка на 100 г продукта. Немало протеина и в .
3. Арахис, пожалуй, самый белковый среди орехов. Содержание в нем протеина составляет 26 г. Но очень важно учитывать, что употребление жареного арахиса не принесет фактически никакой пользы. Его лучше всего употреблять исключительно в сыром или сушеном виде.
4. Как уже говорилось выше, сыр также является полезной белковой пищей. В нем содержится до 24 г этого питательного вещества. Но помните основное правило – покупать сыры нужно с невысоким содержанием жиров.
5. является одним из любимых продуктов вегетарианцев как раз из-за высокого содержания в нем белка. Но при этом он отлично усваивается организмом и повышает работоспособность. Также он обладает очень богатым составом микроэлементов, включая довольно редкие витамины и минералы. Протеина в нем содержится 23 г на 100 г продукта.
6. В фасоли белка немного меньше, 22 г. Но она также полезна для нашего организма, улучшает работу мозга, потому врачи очень рекомендуют чаще употреблять ее в пищу.
7. В любимой диетологами и врачами куриной грудке содержится 21 г протеина на 100 г продукта. Очень важно употреблять ее в печеном или вареном виде, тогда ваша фигура и ваше здоровье скажут вам «спасибо».
8. Семена подсолнуха или просто обычные семечки также являются отличным источником белка, а по содержанию этого питательного вещества их можно сравнить с куриной грудкой – 21 г на 100 г семечек. Но не стоит ими слишком увлекаться, так как они очень калорийны и содержат довольно много жиров.
9. Телятину диетологи рекомендуют обязательно включать в свой рацион. Помимо высокого содержания белка – чуть больше 20 г, в ней содержится богатый состав витаминов и микроэлементов. Она очень полезна для нервной, пищеварительной системы и для нашей кожи.
10. В говядине белка чуть меньше – 20 г, но она мало чем уступает телятине и является отличным диетическим мясом.
11. и морепродукты являются незаменимым кладезем протеина. Но еще одно ее преимущество заключается в том, что все питательные вещества, которые в ней содержатся, в том числе и жиры, отлично усваиваются организмом. Лидерами по содержанию белка являются белуга, горбуша, сардина, семга. Самое низкое содержание этого питательного вещества – в устрицах и составляет 14 г на 100 г продуктов.
12. В твороге содержится 18 г белка, но всегда помните, что выбирать нужно исключительно нежирный продукт.
13. Свинина тоже отличный источник протеина (16 г на 100 г), но из-за высокого содержания в ней жира ее не очень «любят» диетологи. Но если вам свинина по душе, то можно кушать вырезку, в ней содержится меньше всего жиров.
14. Крупы тоже являются отличным источником белка, особенно если речь идет о гречневой и овсяной каше. Содержание в них протеина приблизительно одинаково и составляет 12-13 г.
15. Белок куриного яйца полностью усваивается человеческим организмом. Протеина в нем содержится приблизительно 6 г из расчета на одно яйцо.

Является строительным материалом нашего организма, а кроме того — еще и источником энергии. Вот почему так важно включать в свой рацион данную разновидность органических веществ. Подобно , белки бывают медленными и быстрыми. Познакомимся с этими понятиями подробнее.

Что такое быстрые белки

Данная разновидность протеинов отличается повышенной степенью усвояемости и переваривания. Их переработка при попадании в организм человека происходит всего за несколько часов, а сам факт нахождения во внутренней среде тела не вызывает ни малейшего дискомфорта.

Быстрые белки идеальны для спортсменов и тех людей, что регулярно испытывают тяжелые физические нагрузки. Кроме того, быстрые белки незаменимы для лиц, часто подвергающихся , так как в короткие сроки восполняют количество калорий, сгоревших в результате повышения в крови уровня гормона стресса кортизона. Согласно мнению диетологов, употреблять этот вид протеинов следует незадолго до начала тренировки, а также через 30-60 минут после окончания спортивного занятия. Это поможет организму спортсмена быстрее прийти в норму после нагрузки. Прием быстрых белков рекомендуется осуществлять небольшими порциями. Показатель их усвоения равен единице или максимально приближен к этому значению.

Что такое медленные белки

Медленными называют протеины, которые, в противовес быстрым белкам, усваиваются организмом человека достаточно длительно. Средняя продолжительность переработки этого вида белков варьируется от пяти до восьми часов. Медленные протеины весьма полезны людям, поставившим перед собой цель сбросить вес. Они превосходно и надолго утоляют чувство голода, восстанавливают мышцы, обогащают их и предохраняют мускулатуру от разрушения во время соблюдения строгих . Наилучшим образом медленные белки работают в указанном направлении, если их употреблять перед сном. За ночь они успевают без проблем перевариться и усвоиться организмом на 100%. К тому же, такой подход избавляет человека от вероятности возникновения среди ночи необузданного желания полакомиться чем-нибудь вкусненьким и калорийным. Показатель усвоения медленных белков не дотягивает до 1, причем существенно.

Примеры быстрых и медленных белков

Если прислушаться к точке зрения врачей, то выходит, что самыми полезными для организма человека являются протеины животного происхождения. Они содержат наиболее полный набор аминокислот — как заменимых, так и незаменимых — потому их называют полноценными белками.

Быстрые животные белки

Фото: быстрые и медленные белки

• (филе), в идеале — белое мясо куриной грудки. Оно содержит 25 г чистого белка в пересчете на 100 г продукта. Показатель усвоения курятины — 0,92.
• — источник быстрого белка, по количеству протеинов и скорости переработки организмом подобна куриному филе.

• Постная и — в этих видах мясных лакомств присутствует около 30 г быстрого протеина. Коэффициент переваримости составляет 0,92.
• и кисломолочные напитки. В состав первого входит 3 г белка, обогащен медленным протеином на 5 г, — на 4,5 г. Сюда же можно отнести . Главное, чтобы все эти продукты обладали низким процентом жирности. Они имеют стопроцентное усвоение. Из сывороточного протеина организмом поглощается в час до 10 г аминокислот.
• (окунь, щука) и ( , ). Количество белка в них приравнено к 17-21 г. данные деликатесы усваиваются организмом человека на 90%.
• — считается наиболее быстрым из всех существующих. Он усваивается полностью и содержит 15 г протеинов, из которых в час организм человека забирает себе до 1,5 г аминокислот.

Источники медленных белков

Фото: быстрые и медленные белки

Медленный белок животного происхождения — это , на усвоение которого требуется 6-8 часов. К указанному типу данный продукт относят благодаря наличию в нем большого количества казеина. Львиная же доля таких протеинов присутствует в растительной пище. Наилучшими источниками их служат:

• — (23 г белка), (35 г), (26 г), (22 г). Процент усвоения перечисленных продуктов варьируется от 52 до 91%.
• Злаки и крупы, хлопья, произведенные из них — овес и (12 г белка), пшеница (13 г), рожь (11 г), кукуруза (8 г), (7 г), (13 г). Коэффициент усвоения лакомств — 0,54-0,66.

Более низкие показатели характерны для овощей, крахмалосодержащих корнеплодов, грибов, и свежих плодов.

Когда принимать быстрые и медленные белки

Чтобы разные типы протеина оказали на организм максимально положительное воздействие, следует придерживаться следующих правил их употребления.

• Если вы продолжительно заняты напряженной умственной работой, лакомьтесь с утра казеиновым коктейлем вместо завтрака. Как вариант, можно во время утренней трапезы скушать порцию обезжиренного творога.
• Перед тем, как лечь спать, также лучше отдать предпочтение источнику казеина, то есть медленным белкам животного происхождения.
• По окончании спортивных нагрузок осуществите прием аминокислот в составе сывороточного протеина (кружка молока или порция белкового коктейля).
• Регулярное употребление источников сывороточного протеина показано атлетам, занимающимся бодибилдингом. Паузы между приемами быстрого белка не должны быть меньше трех часов.
• Если вам приходится пропускать один или два основных приемов пищи, вас выручат источники казеина, то есть медленные белки. Благодаря им вы надолго забудете о чувстве голода.
• Для получения заряда бодрости и энергии рекомендуется употребить продукты, насыщенные быстрыми протеинами, желательно животного происхождения.
• Белковую пищу необходимо подвергать умеренной тепловой обработке (приготовление на пару, гриле, запекание в духовке, варка), а для облегчения переваривания и усвоения хорошенько ее измельчать. Если решите приготовить домашний протеиновый коктейль, используйте для смешивания компонентов блендер.

Фото: быстрые и медленные белки

Важно также уметь сочетать разные виды белков для получения максимального усвоения поступающей в желудок пищи. Хорошие результаты в этом плане дает совместное употребление яичного белка и блюд из кукурузной крупы, вареного , пшеничной муки или фасоли. Отлично усваиваются комбинации «соя и пшено», «рожь и молоко».

Быстрые и медленные белки одинаково нужны как организму худеющего человека, так и тому, кто мечтает набрать вес. Однако благотворное свое влияние они окажут на здоровье представителей обеих групп лишь в случае соблюдения рекомендуемой нормы употребления протеинов и сбалансированного по основным питательным компонентам рациона. В день человек должен получать от 0,5 до 1,5 г чистого белка на 1 кг массы тела. При ведении активного образа жизни, частых стрессах, серьезных физических нагрузках и занятиях спортом это количество следует увеличить до 5-7 г.

В научной терминологии протеин определяется как вещество, в состав которого входит цепочка аминокислот, создающая полипептид. Анализируя белок при попадании в организм, можно выделить 20 аминокислот, собранных путем соединения различными способами, в результате чего создается множество соединений, разнообразных по составу и своим функциям.
При желании набрать мышечную массу, необходимо иметь достаточный уровень азота, который достигается путем добавления белков в пищу. Из всех представленных, ферментативные функции белка считаются наиболее значимыми. Именно они являются катализатором в реакциях биохимического процесса, и обменного. За формирование цитоскелета клеток несут ответственность структурно-механические задачи. Стоит отметить значимость белков в цикле клеток, иммунной и сигнальной системах.

История изучения белка

Известный химик из Франции Антуан де Фукруа с группой ученых исследовали весь класс белковых, вследствие чего выявили возможность белков к коагулированию (денатурированию) при действии нагревания,или кислот. Значительное внимание было уделено изучению альбумина, фибрина, глютена.

Состав белков продолжили исследовать, в результате чего выяснили, что аминокислоты образуются при реакции гидролиза белков. Такие аминокислоты как глицин и лейцин получили свою характеристику. Гипотеза о существовании сходной эмпирической формулы для белков была выдвинута Герритом Мульдером. Через небольшой период времени он уже представил свою модель химического строения белка. Опираясь на теорию радикалов, Мульдер вывел состав минимальной структурной единицы белка C40H62N10O12, получившую название «протеин»(Pr), а теория — «теорией протеина». Ученый полагал, что составляющими каждого белка считаются фосфор, единицы протеина, и сера. Именно он записал формулу фибрина следующим образом:10PrSP. Занимаясь исследованиями аминокислот, Мульдер определил молекулярную массу (131 дальтон), допустив небольшую погрешность. Поступило много новой информации о белках, но несмотря на критику, теория протеина считалась общепризнанной до конца 1850-х.

Много исследовательских проектов в тот период посвятили аминокислотам, входящих в состав белков в конце XIX века. К примеру, А.Я. Данилевский, ученый из России выделил наличие пептидных групп (CO-NH) в молекуле белка. Чуть позже, в 1894г. Альбрехт Коссель, немецкий профессор физиологии утверждал в своей теории, что аминокислоты – главные структурные элементы белков. В начале XX века Эмиль Фишер путем эксперимента привел доказательство, что составляющая белков – это аминокислотные остатки, находящиеся в пептидной связи. Проанализировав аминокислотную последовательность белка, он пояснил явление протеолиза.

В 1926г. Джеймс Самнер, американский химик, выявил, что фермент уреаза — это и есть белок.

Следующие легкоочищаемые полипептиды применялись для исследований: белки крови, куриных яиц, разнообразных токсинов, метаболических, пищеварительных ферментов, которые выделялись после забоя скота, так как извлечение чистых белков было нелегкой задачей.

В 1950-х одна из американских компаний «ArmourHotDogCo» получила возможность очистить килограмм бычьей рибонуклеазы А, впоследствии ставшей объектом экспериментов во многих исследованиях.

Учильям Астбери полагал, что вторичная структура белков считается итогом образования водородных связей между аминокислотными остатками, но Лайносу Полингу первому удалось доказать вторичную структуру белков.

Взяв за основы работы Кая Линдерстрема-Ланга, Уолтер Краузман сделал большие успехи в области законов образования третичной структуры белков и гидрофобных взаимодействий.

Над методом секвенирования белков работал Фредрик Сенгер. В своих трудах он дал дифиницию аминокислотной последовательности двух цепей инсулина, убеждая всех, что белки считаются не разветвленными цепями, а линейными полимерами аминокислот. Первой аминокислотной последовательностью белка, постановленной учеными СССР принято считать аспартатаминотрансфераза.

С 1950-го с помощью дифракции рентгеновских лучей были получены результаты изначальных пространственных структур белков. Позже исследовались структуры открытия посредством ядерного магнитного резонанса. Известно, что в 2012 году в Банке данных о белках находилось приблизительно 87000 различных структур белков.

Сейчас исследование белков находится на абсолютно другом уровне, включая в изучаемые объекты очищенные белки, посттрансляционные модификации белков отдельных клеток, тканей и целых организмов в целом. Этот раздел биохимии имеет название протеомика. Биоинформатика дает нам шанс обработать информацию рентгеноструктурного анализа, предположить структуру белка, взяв за основу его аминокислотную последовательность. Криоэлектронная микроскопия крупных белковых комплексов приближена до атомарной точности, впрочем, как и использование компьютерных программ в предсказании пространственных структур белковых доменов.

Белковые продукты и их биологическая ценность

Аминокислотный состав и перевариваемость, безусловно, влияют на биологическую ценность белка. При воздействии ферментов желудка, кишечника, и поджелудочной железы белок пищевых продуктов попросту распадается на то, из чего он состоит: аминокислоты, поступающие в кровь для образования белков.

Существует две функциональные группы: отвечающая за кислотные свойства молекул — карбоксильная, и придающая фундаментальные свойства этим соединением – аминогруппа. 8 из 20 аминокислот не образуются естественным путем, ввести в организм их можно только с помощью пищи.

• Аминокислоты
• Заменимые
• Незаменимые
• Аланин
• Валин
• Аргинин
• Гистидин
• Аспарагин
• Изолейцин
• Аспарагиновая кислота
• Лейцин
• Глицин (гликокол)
• Лизин
• Глутамин
• Метионин
• Глутаминовая кислота
• Треонин
• Пролин
• Триптофан
• Серин
• Фенилаланин
• Тирозин
• Цистин

Каждая аминокислота имеет свои исключительные функции. Метионин оказывает вспомогательное действие для образования холина, регуляции обмена жиров, но также имеет отрицательные показания. По завершении физических нагрузок нежелательно принимать желатиносодержащие продукты, потому что метионин не позволяет удалить жир из печени,будучи подавленным гликоколом и регулируя обмен жиров.

Белок будет легко усвоен организмом при полном балансе в нем аминокислот. В случае отсутствия одной аминокислоты, построение белков не будет столь функциональным. Белки с биологической ценностью высокого уровня имеют отличие быстро усваиваться, поддерживать в аминокислотах баланс, и с легкостью перевариваться. Сюда можно отнести белки из молочной продукции, яиц, рыбы и мяса, удаляя соединительную ткань.

Растительные белки не имеют таких качеств из-за отсутствия баланса в составе аминокислот. К примеру, при недостаточном количестве лизина, ценность белков хлебных изделий будет весьма занижена. При рассмотрении круп и их содержания, только гречневая имеет достаточное количество лизина и треонина. Большинство продуктов растительного происхождения перевариваются с трудом. Происходит это из-за наличия на них оболочки из клетчатки и прочих веществ, которые блокируют действие расщепления. Элементы, находящиеся в составе бобовых препятствуют положительному действию пищеварительных ферментов. Высокий процент всасывания аминокислот – более,чем 90% – можно получить из белков животных продуктов, до 80% из растительных. Самая высокая скорость переваривания у белков молочной продукции, хлебобулочных изделий и различных круп, рыбы и мяса, причем на переваривание последних уходит больше времени из-за соединительной ткани.

Коэффициент усвоения белка

Коэффициент усвоения пищевых белков оказывает большую помощь в определении их качества. В его расчет включается аминокислотный состав и полнота переваривания белков. Продукты с коэффициентом 1.0 можно считать самыми насыщенными источниками в получении белка.

Белок в вашем питании

В нашем организме постоянно и расходуется, и обновляется белок, что в очередной раз доказывает всю необходимость и важность данного вещества. Протеолиз и замена белков в цитоплазме клеток происходят безостановочно. Если на сутки отказаться от принятия пищи, 23г белка будет разрушено и при этом выделится 3.7г азота. В случае получения белка путем принятия пищи, будет выделено гораздо большее число азота. Для поддержания правильного уровня белков, необходимо помнить закономерность: чем больше количество вводимых белков, тем больше их будет разрушено. Отличительной чертой белков от углеводов и жиров считается свойственность не откладываться в резервах. Белки- незаменимая часть пищи, поскольку не могут образоваться за счет иных пищевых веществ. Белок является второстепенным в качестве источника энергии, и может быть заменен углеводами и жирами. 1г белка дает 16.7 кДж при окислительном процессе.

Соматотропный гормон, вырабатываемый гипофизом, гормон щитовидной железы тироксин и слюкокорткоид коркового вещества надпочечников оказывают влияние на белковый обмен.
Белки являются основой нашего организма, составляя около 17% от общей массы тела, 50% из них уходит на расход мышц, 20% на хрящи, кости, а 10% на кожу.

Белки и Виды протеина по происхождению

Животные белки наиболее рекомендуются к употреблению, поскольку они легкоусвояемые, и содержат много чистого белка. Но при этом не стоит забывать, что не следует зацикливаться на одном белковом продукте, ваш ежедневный рацион должен быть разнообразен.

«Быстрые» и «медленные» белки

Заострим свое внимание на второй категории, так как именно она позволяет достичь результатов в двух самых распространенных действиях: наращивании мышечной массы и похудении.
Вторая категория белков пользуется большой популярностью, потому что именно «медленные белки» помогут избавиться от лишнего веса и нарастить мышечную массу. Содержание калорий в «медленных» белках меньше, энергии они требуют больше, и на усвоение затрачивается больше времени. Творог — один из представителей продуктов, относящихся к этой группе. У организма занимает до 8 часов на его усвоение. При употреблении «медленных» белков большое внимание уделите времени приема. При цели набрать мышечную массу рекомендуется употреблять его перед сном, что поможет без неудобств переварить пищу, обогатив аминокислотами ваши мышцы. Благодаря своему свойству перевариваться медленно, данный продукт также подойдет при отсутствии возможности продолжительное время принимать пищу, не давая вам ощутить чувство голода.

«Быстрый» белок же в свою очередь усваивается организмом в разы быстрее. Он прекрасно подойдет для людей, занимающихся спортом. Употреблять его лучше перед началом тренировки или непосредственно после. В это время организм как никогда нуждается в восстановлении.

Список предпочитаемых белковых продуков : нежирные сыры, обезжиренный творог, яичный белок, большинство свежей рыбы и морепродукты, нежирная телятина, молодой барашек, куры, индейка, предпочтительно белое мясо без кожицы, соевое мясо, соевое молоко или соевые сыры.

Менее предпочтительные продукты: темное мясо кур и индеек, домашний творог, нежирная нарезка холодного копчения, красное мясо (вырезка), переработанное мясо: бекон, салями, ветчина, молоко и йогурты с добавлением сахара.

Подвергаемые тепловой обработке, белки имеют лучшую усвояемость, и станут более доступными для ферментов желудочно-кишечного тракта. Но опять же, нельзя забывать, что биологическая ценность белка из-за этого будет понижена.

Термическая обработка поможет в более быстром переваривании белков, можно убедиться в этом на примере вареных или сырых яиц. Для увеличения скорости переваривания и усвоения белков, продукты необходимо более тщательно разваривать, измельчать блендером, или протирать через сито. Помните, перегревание имеет отрицательное влияние на аминокислоты. Для примера, с температурой 200 ° С,биологическая ценность казеинового молочного белка упадет на 50%. Чтобы при высокой температуре и долгом нагреве, уровень лизина не уменьшался, предварительно замачивайте крупы, что позволит сохранить все полезные свойства.

Комбинируйте животные и растительные продукты, это непременно окажет положительное действие на баланс аминокислот в вашем организме. Включите в свое меню: молочные продукты с крупами, макаронными, хлебобулочными изделиями, творог, мясо, рыбу, картофель, овощи с мясом и не забудьте про бобовые.

Доминирование белков с низкой биологической ценностью, недостаточное содержание аминокислот и белка в рационе – все это неизбежно ведет к белковой недостаточности. Калорийность должна быть в норме, чтоб не допустить недостачу белков в употребляемом рационе и не ухудшить усвоение уже поступившего белка.

Преимущества в избытке белка отсутствуют, это ведет к повышенной нагрузке на почки и печень, возможному усилению напряжения секреторной функции пищеварения, азотистого обмена со сдвигом кислотно-основного состояния в кислую сторону, это естественно замедляет процесс восстановления.

Суточная потребность в белке. Исходя из данных многих источников, организм человека не способен синтезировать более 18 г белка в сутки, поэтому прибавление чистой мышечной массы более 500 г в течение месяца невозможно, а общей массы на 2-2,5 кг. Соблюдайте общие правила и не переступайте допустимых норм. На 1 кг веса спортсмена необходимо в 2-3г. белка в сутки, а в дни без тренировок 1-2, 5 г на 1 кг веса тела. Если ваша основная задача – прибавка мышечной массы, вам понадобится 2, 0-2, 4 г на 1 кг веса тела; для рельефности — 1, 4 — 2, 4 г на 1 кг; в переходном периоде 1, 0-1, 2 г белка на 1 кг; в период соревновательного цикла — 1, 4-1, 8 г на кг вашего веса.

Но есть и сторонники теории «пресыщения», утверждающие, что дополнительное количество белка могут принести положительный результат. При пересыщении для организма никакая сложная реакция не обернется стрессом, поэтому именно для достижения максимально быстрой прибавки мышечной массы некоторые врачи-диетологи берут вышеуказанную теорию за основу.

Таблица потребностей в белке спортсменов — культуристов из расчета

2, 5 — 3 г на 1 кг собственного веса.

Можно ли пить протеин пожилым людям. Выявлена польза спортивного питания для пожилых людей. главных плюсов протеина

© pavelvozmischev — stock.adobe.com

В последние годы количество мужчин и женщин в тренажерных залах практически сравнялось. Девушки не только освоили тяжелоатлетический инвентарь, но и серьёзно заинтересовались спортивным питанием. Реакция производителей спорпита на такую тенденцию не заставила себя ждать — на полках специализированных магазинов тут же появились яркие баночки с надписью «Протеин для женщин», симпатичным дизайном, разными «дамскими» вкусами и ароматами. Чем же, кроме цвета упаковки и этикеток с цветочками отличается протеин для женщин от аналогичного продукта без соответствующей надписи? Как его принимать и не навредит ли это женскому организму? Можно ли заменить недешевую покупную добавку протеиновыми коктейлями домашнего приготовления? На эти и многие другие вопросы мы постарается дать ответ в этой статье.

Регулярные занятия в тренажерном зале требуют повышенного количества белка в рационе.Норма для женщины составляет около 1,5 г на 1 кг веса тела. Этого будет вполне достаточно для нормального функционирования всех систем женского организма, но при этом не будет создаваться излишняя нагрузка на желудочно-кишечный тракт и почки. И хотя человеческий организм, в целом, устроен одинаково, как у мужчин, так и у женщин, тем не менее, что касается переваривания белка, то у представительниц прекрасного пола этот процесс несколько замедлен. Именно эта особенность женского организма, а также любовь девушек в разным милым девичьим штучкам, и натолкнула производителей спортивного питания на разработку специального протеина для женщин.

Польза и вред протеина для женщин

Прежде, чем принять какое-либо решение по поводу приема протеиновых коктейлей, каждая женщина должна для себя взвесить все «за» и «против», ознакомившись с полезными и вредными аспектами употребления чистого белка.

Полезные качества биодобавки

Если отбросить аспект качества купленной добавки, то вопрос о том, вредны ли протеиновые коктейли для женщин даже не стоит. Протеин (англ. protein) – это белок, соответственно, воздействие этой добавки на организм точно такое же, как прием в пищу обычных натуральных белковых продуктов. В этом и заключается самая главная польза протеиновых коктейлей для женщин. Протеин, как добавка, делается из высококачественного концентрата сывороточного белка, синтезируется из натуральных продуктов, в нем содержится минимальное количество простых углеводов и жировых кислот, и подобный коктейль не оказывает никакого вредного воздействия на женское здоровье. Напротив, польза протеиновых коктейлей в рамках соблюдения диеты очевидна: высокая усвояемость белка, низкое содержание калорий, хороший вкус, удобство хранения и приготовления. Благодаря этим качествам прекрасная половина очень часто использует протеин для женщин для похудения, а не только для наращивания мышечной массы.




© progressman — stock.adobe.com

Вред протеиновых коктейлей

Протеиновый коктейль для женщин может быть вреден только в некоторых случаях:

• Неправильно подобранная дозировка белка в рамках одной порции. Оптимальное количество белка в одной порции протеинового коктейля должно равняться примерно 25-30 граммам. Если вы превышаете эту цифру, возможно неблагоприятное воздействие на органы пищеварительной системы и почки.
• Использование некачественных или просроченных добавок. Даже в крупном магазине спортивного питания можно запросто наткнуться на подделку, изготовленную в странах третьего мира в антисанитарных условиях из низкокачественного сырья, а в некоторых случаях даже содержащую следы токсических элементов: свинца, кадмия, ртути или олова. Употреблять подобные добавки в пищу ни в коем случае нельзя, и если вы не уверены в оригинальности продукта, который вы держите в руках, лучше воздержаться от его покупки.
• Индивидуальная непереносимость компонентов продукта.

Белковые коктейли следует принимать в те моменты, когда необходимо максимально быстрое поступление аминокислот в организм. В первую очередь, особенную пользу несет протеин для женщин после тренировки: его прием остановит секрецию стрессового гормона кортизола, запустит процесс восстановления травмированных мышечных клеток, придаст сил и энергии. Также неплохим решением будет принимать протеиновый коктейль сразу после пробуждения (в качестве первого завтрака). Так вы утолите на некоторое время чувство голода, но не перегрузите желудочно-кишечный тракт, еще не готовый к полноценному приему пищи, лишним объемом твердой пищи.

Помимо этого, протеиновые коктейли можно употреблять в случае долгих перерывов между приемами пищи или в качестве последнего приема пищи поздним вечером. Это насытит ваш организм всеми необходимыми веществами и утолит чувство голода.

Ещё один немаловажный вопрос, на который мы попробуем дать исчерпывающий ответ, — как принимать протеин для женщин? Сразу отметим, что в разных ситуациях рекомендуется употреблять различные виды протеиновых коктейлей. Поэтому если вас устраивает финансовая сторона вопроса, то лучше всего будет использовать подробную схему приема с четко определёнными дозировками. Пример такой схемы вы можете увидеть ниже.

Схема приема

Данная схема – лишь ориентир того, когда и в каком количестве следует употреблять протеин для женщин. Досконально ее соблюдать вовсе не обязательно. 4 протеиновых коктейля в день уже с лихвой покроют суточную потребность женского организма в белке, и в рационе банально не останется места для белка из натуральных продуктов.

Помните о том, что любые добавки – это лишь дополнение к рациону, а не его полная замена, и не менее 75% рациона должно состоять из продуктов натурального происхождения.

Дозировку протеина, как и схему приёма, можно варьировать. Если Вы чувствуете сбой в работе желудочно-кишечного тракта (изжога, вздутие живота, несварение желудка и т.д.), количество потребляемого белка следует уменьшить. Выполняйте не полную порцию, а 50-75% от нее, нагрузка на желудочно-кишечный тракт снизится, и работа пищеварительной системы нормализуется. Превышать указанную дозировку также не следует, скорее всего более высокие дозы белка просто не усвоятся. Ученые до сих пор не выявили точное количество белка, которое человеческий организм способен усвоить за один раз – уж слишком много здесь может быть вспомогательных факторов, но большинство фитнес-экспертов и диетологов убеждены, что для женщин это количество составляет 25-30 грамм. У мужчин это количество может быть несколько выше – до 50-60 грамм.

Особенности усваивания белка женским организмом

Механизм усвоения белка также сложен и до конца не изучен. В процессе пищеварения белок распадается до аминокислот и пептидов, далее эти вещества всасываются кишечником и поступают в кровь. Этот процесс называется транспортной функцией белка. Дело в том, что в большинстве случаев, благодаря повышенному гормональному фону (большое количество свободного тестостерона ускоряют пищеварительные процессы в организме и улучшают усвоение пищи) и стресса после силовой тренировки, в мужском организме транспортная функция белка протекает быстрее, чем в женском, поэтому он и может усвоить больше белка за один раз.

Обзор протеина для женщин

Протеин для женщин бывает различных видов, и с помощью его приема можно преследовать различные цели. Он отличается по полноте аминокислотного состава, скорости усваивания, соотношения в готовом продукте белков, жиров и углеводов и добавлению второстепенных веществ вроде кретина или глютамина.

Протеиновые коктейли для жиросжигания

Например, в период жиросжигания лучше всего подойдет изолят или гидролизат сывороточного белка или яичный протеин.

Гидролизаты

Сывороточный белок или яичный протеин бладает наивысшей степень усваивания, содержит малое количество калорий, и в его составе отсутствуют простые углеводы и жиры. Аминокислотный состав в этих видах протеина идеально сбалансирован. Его прием покроет все потребности организма в тех или иных микроэлементах. Единственный минус этих добавок – их цена. В среднем они стоят в полтора раза дороже обычного сывороточного протеина.Также можно использовать казеин в качестве последнего приема пищи и многокомпонентный протеин между приемами пищи. Однако, не забывайте смотреть на состав продукта: многие комплексные протеины содержат 5-10 грамм простых углеводов (сахар, мальтодекстрин, крахмал и аналогичные вещества) на одну порцию. В условиях «лишние» углеводы, да еще и с высоким гликемическим индексом, нам абсолютно не нужны. Размешивать протеин следует в воде, а не в молоке, так как молоко богато лактозой (простой углевод). Размешивая дорогостоящий гидролизат на молоке, вы лишаете потребление этой добавки всякого смысла.

Изоляты

Из изолятов рекомендуем использовать Nectar Naturals от фирмы Syntrax. Этот протеин не только упакован в красивенькую «чисто женскую» баночку, он как нельзя лучше подходит для жиросжигания. Особенность продукта от этого производителя состоит в том, что в нем полностью отсутствуют жиры и углеводы, а также искусственные красители, ароматизаторы и подсластители.




Среди гидролизованных протеинов пальму первенства держит Platinum Hydrowhey от компании Optimum Nutrition. К сожалению, его не так часто можно встретить на прилавках магазинов, но он отлично подойдет для приема сразу после тренировки. Одна его порция содержит всего 140 калорий.




Протеин для массонабора

В период набора мышечной массы не совсем целесообразно тратить свои средства на подобные дорогостоящие добавки вроде изолята и гидролизата, и вполне можно ограничиться сывороточным протеином. Его прием наиболее оптимален сразу после силовой тренировки. Самым популярным сывороточным протеином для девушек является 100% Whey Gold Standard от компании Optimum Nutrition. Пожалуй, это один из лучших вариантов по цене и качеству продукта. К тому же, он содержит лактазу и аминоген – ферменты, улучшающие пищеварительные процессы.




Многокомпонентный протеин и казеин

Многокомпонентный протеин и казеин также следует включить в свой рацион, но опять же, не забывайте читать состав продукта. Если вы купили протеин, в составе котором есть углеводы и жиры, следите за тем, чтобы в совокупности это не приводило к избытку углеводов и калорий в вашем рационе. Иначе вместо качественной мышечной массы вы рискуете увеличить только свою подкожно-жировую прослойку. Из многокомпонентных протеинов рекомендуем использовать Matrix от компании Syntrax. Он содержит в оптимальной пропорции сывороточный, мицеллярный казеиновый и яичный белок и пептиды глютамина, что обеспечивает полное усвоение продукта.




Среди казеинового белка одним из лучших продуктов для набора мышечной массы является 100% Casein от Weider. Он обеспечивает равномерный приток аминокислот в кровь в течение 7 часов.




Яичный и говяжий протеин

В целях разнообразия можно заменить сывороточный протеин на яичный или говяжий – эти продукты в точности имитируют аминокислотный состав натуральных продуктов. Плюс ко всему, в говяжий протеин производитель нередко добавляет креатин в количестве 2,5-5 грамм на одну порцию коктейля, что делает его употребление еще полезнее – креатин помогает накапливать энергию в виде молекул АТФ, что позволяет нашим мышцам выполнять большую силовую работу. Лучшим по качеству и вкусу говяжьим протеином по праву считается Carnivor от MuscleMeds. Он содержит в несколько раз больше креатина, чем в обычном стейке, и богат BCAA, что усиливает анаболический и антикатаболический эффект. В его разработке активное участие принимал известный бодибилдер Кай Грин.




Яичный протеин производит не так много компаний, и свободную нишу прочно занял Optimum Nutrition со своим продуктом 100% Egg Protein. Одна порция этого протеина содержит столько же белка и полезных микроэлементов, сколько семь приготовленных яичных белков.




Протеин для сушки

Девушкам, которые профессионально занимаются бодибилдингом и часто выступают на соревнованиях, знакомо такое понятие, как сушка — сжигание подкожного жира без ущерба для мышечной массы с целью сделать тело более рельефным. Сывороточный протеин для женщин идеален для такой цели, поскольку его можно принимать как перед тренировкой, так и после неё. Этот вид белка быстро усваивается женским организмом, что делает его незаменимым инструментом в борьбе за красивый рельеф, если времени до состязаний осталось немного. Сывороточный протеин для женщин имеет высокий «коэффициент полезного действия». С этой же целью используется казеиновый и соевый протеин. Казеин он относится к «медленным» белкам, поэтому принимается обычно на ночь. А вот соевый протеин во время сушки станет спасением для тех девушек, которые страдают от непереносимости лактозы или придерживаются вегетарианской диеты.

Как приготовить протеиновый коктейль в домашних условиях?

Протеиновый коктейль в домашних условиях для женщин приготовить совсем несложно. Для этого нам понадобятся всего лишь легкоусвояемые белковые продукты, вода или молоко и блендер. Допускается также добавление свежих фруктов и ягод, джемов, меда или , но в этом случае вы приготовите скорее некое подобие гейнера, так как пропорция белков и углеводов будет равняться примерно 50/50. Варьируйте состав коктейля на свое усмотрение, в зависимости от того, какие цели вы преследуете.

Чтобы добавить в свой коктейль насыщенного фруктового вкуса, используйте низкокалорийные джемы или варенья. Этот продукт сейчас не редкость, его легко можно найти в магазинах спортивного питания или в отделах здорового питания в крупных гипермаркетах. Если вы хотите приготовить низкоуглеводный коктейль, который не содержит лишних углеводов и походит к употреблению на диете, то низкокалорийные джемы – отличный выбор для того, чтобы сделать ваш коктейль вкуснее. Само собой, вкус натурального джема или варенья намного ярче и насыщеннее, но они содержат в своем составе большое количество сахара.

Белковую составляющую домашнего протеинового коктейля обычно составляет творог (обычный, зерненый или мягкий) или аналогичные молочные продукты, например, греческий йогурт. Само собой, будет лучше, если эти продукты будут с пониженным содержанием жира, так как 1 грамм жира содержит примерно 9 калорий. Часто в подобных рецептах встречаются и сырые яйца, но давайте будем откровенными: в употреблении сырых куриных яиц – мало приятного. У них вязкая тягучая консистенция, малая степень усваивания за отсутствия фермента, необходимого для усвоения сырого продукта, высокое содержание жира в желтках, да еще и присутствует риск заразиться сальмонеллезом. И если вопрос с сальмонеллезом еще решается употреблением перепелиных яиц вместо куриных, то остальные проблемы никуда не исчезают. Поэтому белковой основой наших коктейлей будет творог – он содержит, как сывороточный белок, так и казеин, обладает нейтральным молочным вкусом и хорошо размешивается в блендере.

• 300 мл молока или воды
• 40 грамм низкокалорийного джема

Вы не поверите, но это опять мы. Привет!

В эту пятницу мы продолжим свое вещание на тему «Мышцы и возраст». И сегодня мы выясним, как следует правильно питаться при проведении тренировок людям в категории “мне за 40 ”. По прочтении Вы узнаете, какие продукты являются самыми важными для возрастных атлетов и почему, а также познакомимся со списком must have спортивных добавок в Вашем рационе.

Итак, занимайте свои места в зрительном зале, начнем нудить:).

Мышцы и возраст. Что следует знать о себе 40-летним?

Кто бы мог подумать, что в прошлую пятницу, 27 октября, проект АБ в преддверии своего юбилея запишет в копилку новый рекорд. Как думаете, какой? Ладно, не буду Вас томить. С момента своего существования у нас не было ни одной заметки, которая вызвала бы сразу после своей публикации такой ажиотаж в комментариях! Теперь же мы таковой обзавелись, а называется она ]. 60 комментариев (с учетом ответов) за двое суток это, скажу я Вам, мои уважаемые, сильно! До сего момента мы и не предполагали, что эта тема такая острая. Ну, а поскольку это выяснилось, и мы имеем неподдельный живой интерес, то у нас есть хорошая новость: мы продолжим раскрытие возрастных вопросов. И вместо анонсированных ранее 2-х частей, выпустим 3 . Причем если активность в этой и последующих статьях будет также высокой, то мы не остановимся и будем радовать Вас постами на данную тематику всю оставшуюся жизнь еще достаточно долго.

Примечание:
Для лучшего усвоения материала все дальнейшее повествование будет разбито на подглавы.

Что происходит с организмом после 40? Чего ожидать?

В первой части мы познакомились с таким явлением, как саркопения – естественная потеря мышечной ткани, вызванная возрастными изменениями в организме. Однако это далеко не все “ништяки”, которые приключатся с Вами. В целом полный список возрастных изменений выглядит следующим образом:

• неврологические изменения в , ухудшение обратной связи;
• появление тремора (непроизвольные мышечные подергивания) после упражнения/окончания всей тренировки;
• нервный тик – спонтанное пульсирование какой-то области;
• снижение способности синтезировать белок;
• снижение уровней , и инсулина;
• снижение выработки энзимов (пищеварительных ферментов) ;
• пониженный расход калорий в состоянии покоя (1 ккал/минуту в зрелом возрасте против 1,5-2 в молодом) ;
• ухудшение рефлекторных функций;
• снижение координации и сосредоточенности;
• влияние погоды на самочувствие/давление (возникновение метеозависимости) ;
• выпадение волос, тусклость и их ломка (актуально для женщин) ;
• потеря костной массы и уменьшение роста;
• снижение активности сперматозоидов, проблемы с эрекцией;
• ухудшение сна;
• пониженный энергетический фон.

Это далеко не самый полный список возрастных изменений, но уже и от него волосы могут встать дыбом:).

Все указанное — естественные процессы, т.е. те, которые “грозят” каждому человеку, перешагнувшему рубеж “40+ ”. Чтобы противостоять им, замедлить процессы и сгладить, насколько возможно, их последствия, следует уделить особое внимание своему питанию и физической активности.

Примечание:

Принято считать, что после 40 , если ты никогда ранее не слышал о правильном питании и не поднимал ничего тяжелее степлера, уже “поздняк метаться”. На самом деле это не так. С возрастом разные организмы по-разному реагируют на изменение питания/подключение тренировок: кто-то быстрее подтягивает фигуру/улучшает самочувствие, кто-то медленней. Непреложный факт один – динамика позитивная, и доступ к ней может получить каждый, кто “подключится” к ЗОЖ.

40 лет – новая эра в фитнесе? Результаты исследования

Для тех из Вас, кто живет по принципу “доверяй, но проверяй”, следующая информация будет как нельзя кстати.

Исследователи из университета Сент-Мэри, Твиккенхам (США) отобрали 40 мужчин в возрасте за 40 лет и решили выяснить, способны ли режимные тренировки и диета быстро и качественно изменить их телосложение и улучшить самочувствие.

Результаты превзошли самые смелые ожидания. Все участники эксперимента показали хорошие результаты в изменении состава тела: они сбросили жировую массу и увеличили процент мышечной.

Исследователи предположили, что 40 лет — пограничный рубеж, когда мужчина (и, судя по всему, женщина) все еще способен достаточно быстро изменить свою конституцию. Условно этот возраст ученые назвали “новая эра в фитнесе”.

Торпеда стоит и не падает!

Информация с пометкой “18+ ”. Я полагаю, эту статью читают более возрастные читатели, поэтому, скорее всего, она не актуальна.

“Хочется, но не можется” – характеристика, с которой, наверное, не хочет познакомиться ни один мужчина. Однако после 40 при офисно-сидячей работе и питании “жена у меня вкусно готовит” это реалии каждого, ведущего подобный образ жизни, представителя сильного пола.

Будем откровенны: любовная статистика говорит, что русские мужчины весьма посредственные любовники, и это мы говорим про возраст до 30 . После 40 ситуацию можно охарактеризовать как “она не хочет, а мне и не надо”. Действительно, вспомните свои будни: отсидев 8 часов за ПК в офисе, а затем еще отъехав 30-60 минут на машине до дома, Вам, по приезду, хотелось доставить удовольствие своей супруге?

Не помните? И это плохая новость. Хорошая же заключается в том, что силовые тренировки и кардио прочищают сосуды, снимают застойные явления, увеличивают производство тестостерона и повышают либидо/влечение.

Выполняя определенные упражнения, в частности:

…кровь в тазу (интересное выражение получилось:)) начинает активно циркулировать, приливать к гениталиям. И мужчина очень часто после тренировки испытывает эректильный подъем. Все, что ему нужно, это донести это состояние до дома и там его “погасить”.

Примечание:

Мужчины за 40 , которые посещают зал, по большей части все еще относятся к категории “хочу и могу”, однако их беззальные коллеги все чаще норовят попасть в категорию “просто хочу”.

Собственно, это было введение, так сказать, конструктивная информация, что еще не все потеряно:). Далее мы погрузимся в питательные вопросы.

Это в 20-25 лет можно было относится к своему питанию с относительной прохладцей. Сейчас свято чтите такие правила.

№1. Расплата за каждую вкусняшку

Каждые 10 лет скорость Вашего метаболизма падает на 2,5-5% . Поэтому с возрастом сложнее контролировать качество телосложения. Особенно тяжело дается сброс жировой массы. Набирается она на раз-два, а сбрасывается крайне долго и проблематично.

Правило : каждое сладкое должно быть отработано расходом калорий. Причем чем позднее Вы его съели в течение дня и чем больше порция, тем продолжительней должно быть кардио или силовая тренировка.

Примечание:

Читмил – разгрузочный по питанию день. Допустим, два приема пищи до 15-00 раз в неделю.

№2. Иное распределение пищи в течение дня

Ешьте больше во время утреннего и дневного времени, когда Вы двигаетесь, тренируетесь и работаете, и меньше вечером (после 18-00) .

Правило : до 17-00 Вы должны проводить бОльшую часть приемов пищи. Например, если их шесть, то 4-5 из них должны приходиться на время до 17-00 .

№3. Меньше соли

Больше всего соли человек съедает когда? Правильно, зимой. Соленья, огурцы, квашеная капуста, сало – вот что особенно требует возрастной организм в зимнюю стужу. Несмотря на низкую калорийность (сало исключение) прием этих продуктов «подарит» вам большую проблему — задержку воды внутри организма и отеки.

Правило : в зимний период отдавайте предпочтение “самодельным” исконно-русским продуктам. В таком случае не подсаливайте остальное содержание тарелки (белки — например, грудка; углеводы – например, гречка).

№4. Больше кальция

Снижение минеральной плотности костной ткани — потеря костной массы, одно из самых характерных проявлений для возрастного рубежа 40+ . Кости становятся более хрупкими, а при постоянной нагрузке в зале они исчерпывают свои ресурсы быстрее, поэтому Ваш рацион должен быть укомплектован продуктами, содержащими кальций.

Правило : творог, молоко, а также твердый и плавленый сыры, кунжут, фундук, листовая и зеленая капуста — вот Ваши укрепители костей.

№5. Специальные спортивные добавки

После 40 спортивное питание должно стать обязательной составляющей любого занимающегося. Принцип “экономный студент” в этом возрасте может сыграть с Вами не злую, но шутку.

Правило: будьте готовы потратиться на определенное спортивное питание (список будет приведен в заключительной части статьи).

Теперь давайте выясним про…

Топ-10 продуктов для людей в возрасте, или как остановить время

Одна из читательниц в первой части заметки в комментарии подметила, что “…хочется оставаться долго молодой, здоровой и привлекательной”. Кто сказал, что в 40 лет женщина только должна жить жизнью своих детей и гулять с собакой? :). А как же дарить свою красоту себе/окружающим?

Следующие продукты помогут Вам в стремлении “закупорить” возраст. Итак, вот они.

№1. Томаты

Большие и красные томаты содержат много ликопина — антиоксиданта, который защищает клетки от старения и позволяет Вам выглядеть более свежо.

Примечание:

Исследования показали, что употребление 150 мл томатного сока после 20 минут упражнений обеспечивает защиту от сердечных заболеваний и рака предстательной железы, легких, желудка.

№2. Огурцы

Огурец – овощ №1 для формирования упругой/увлажненной кожи. Высокий уровень кремнезема помогает поддерживать здоровье соединительной ткани.

№3. Редис

Низкокалорийный, с относительно высоким содержанием клетчатки, детоксер — очиститель организма.

№4. Скумбрия

Жирная рыба, омега-3 жирные кислоты которой помогают снизить уровень холестерина, защищают от сердечных заболеваний, снижают болевые синдромы в суставах.

№5. Нут

Бобовая культура с низким содержанием жира и высоким содержанием белка, помогает снизить уровень холестерина и сахара в крови. Содержит большое количество железа и молибдена — минерала, способствующего детоксикации сульфитов в обработанных пищевых продуктах/вине.

№6. Киноа

Растительный источник белка, освобожденный от глютена. Содержит все незаменимые аминокислоты, а также относительно высокие уровни витаминов, минералов и клетчатки.

№7. Авокадо

Содержит 25 жизненно важных питательных веществ и антиоксидантов, в том числе пять противовоспалительных средств, поэтому является отличным “антивозрастантом”. В течение недели съедайте от 3 до 5 штук.

№8. Киви

Низкосахаристый фрукт с достаточными уровнями витаминов С и Е, а также калия, магния и клетчатки.

№9. Гранат

Низкокалорийный фрукт, который содержит целый арсенал витаминов, микро- и макроэлементов. Гранат повышает гемоглобин (полезен при анемии) , нормализует кровяное давление и является “губкой”, впитывающей свободные радикалы.

№10. Хрен

Особенно ценен в сочетании с холодцами/заливными. Именно в такой связке он “работает” максимально эффективно: способствует регенерации хрящевой ткани и обладает ярко выраженными желчегонными и мочегонными свойствами.

В сборном виде продуктовая корзина (в ключе того, что следует обязательно добавить в рацион) для людей за 40 выглядит так.

Теперь давайте пройдемся по спортивным добавкам.

Спортивное питание при фитнесе за 40

Опция по умолчанию в возрастной категории «40+» для трудящихся в тренажерном зале — спортивное питание. Уверен, объяснения тут излишни. А вот где они потребуются, так это в спектре добавочной поддержки.

Итак, у Вас под рукой должна быть такая продукция.

№1. Аминокислоты BCAA

Прямой и быстрый (т.к. метаболизируются в мышцах) строительный материал для мускулатуры. После тренировки мышечная ткань наиболее «голодная», и самой лучшей пищей для нее являются аминокислоты с разветвленной боковой цепью.

Когда и как принимать : после тренировки вечером и с утра или только после (если днем) тренировки. Дозировка зависит от формы препарата, рекомендации по количеству указаны на самом продукте.

Нужность приема : 100% must have.

№2. Глютамин

Условно-незаменимая аминокислота, которая ускоряет восстановление после тренировки. Если Вы тренируетесь 4-6 раз в неделю, то она должна занять почетное второе место (после БЦА) в Вашей “фарм-аптечке”.

Когда и как принимать : сразу после тренировки и перед сном по 2-4 гр за один прием.

Нужность приема : опционально, по ситуации – если количество тренировок в неделю от 4 и выше.

№3. Аргинин

Донатор азота, играющий важную роль в делении мышечных клеток и заживлении микротравм поврежденных волокон. Улучшает мужскую потенцию, усиливает эрекцию.

Когда и как принимать : перед/после тренировки, на ночь по 2-4 гр за один прием.

Нужность приема : опционально, по ситуации – если беспокоит повышенное давление, требуется усилить секрецию гормона роста (например, если ваша цель — набор м.м.) .

№4. Хондропротекторы

Здоровье суставов и связок в возрастной категории тренирующихся “40+ ” — важный компонент долголетия в жизни и спорте. Хондропротекторы обеспечивают здоровье суставов и связок, содействуют их подвижности, уменьшают риск развития трещин, делают кости крепкими.

Что принимать : условно-любые препараты с надписью “Glucosamine Chondroitin” (например, Glucosamine Chondroitin MSM) , в т.ч. из аптеки, например, «Компливит Хондро» от «Фармстандарт».

Когда и как принимать : после еды/вместе с едой по инструкции производителя на обороте.

Нужность приема : 100% must have.

№5. Пищеварительные энзимы

Ферменты, участвующие в расщеплении БЖУ. Помогают атлету быстрее и эффективнее извлекать пользу из пищи.

Что принимать : панзинорм форте или панкреатин

Нужность приема : опционально, по ситуации – если есть проблемы с ЖКТ при переваривании пищи; если Вы и Вам трудно заставить себя обильно питаться.

В сборном виде вся поддерживающая фармпродукция в категории “фитнес 40+ ” представляет собой такую картину.

Собственно, это все по питанию. Теперь Вы знаете, какие продукты и спортивные добавки следует включить в свой рацион, если Вас вдруг, случайно или намеренно:), занесло в категорию “в самом расцвете сил”.

Послесловие

2000 слов — вот как мы отработали Вашу комментаторскую активность в первой части заметки “Мышцы и возраст”. Сегодня раскрывали рациональные вопросы и втолковывали, как грамотно следует подходить к организации своего питания. Следующий выпуск посвятим тренировочным вопросам. Вы как? За?

PS: тяжело Вам после 40 следить за питанием?

PPS: помог проект? Тогда оставьте ссылку на него в статусе своей социальной сети — плюс 100 очков к карме гарантировано:)

С уважением и признательностью, Протасов Дмитрий .

Большинство людей старше 50 лет даже не задумываются о занятиях спортом. Им кажется, что стареющий организм не справится с нагрузками, что бодибилдинг после 50 лет может привести к болезням, вызвать аритмию, артроз и т.д. Это совсем не так.

Конечно, если есть предпосылки к определенным заболеваниям или диагностирована хроническая болезнь, заниматься спортом лучше после консультации с терапевтом. Специалист определит количество нагрузок, которое не только не навредит, но и поможет организму справиться с возрастными болячками, расскажет, какой спорт полезен для сердца, для опорно-двигательной системы и т.д. Также врач посоветует, какое спортивное питание лучше употреблять, какие биодобавки поспособствуют скорейшему улучшению здоровья и поднятию тонуса.

Спорт после 50. Какой спорт полезен после 50 лет

Спорт после 50 лет прерогатива не только профессиональных спортсменов на пенсии, не желающих терять форму. Занятия гимнастикой, плаваньем, кардиотренировки, йога, ходьба будут полезны практически всем людям вне зависимости от возраста.

Тренировка для тех, кому за 50 — это способ улучшить кровообращение, разогреть суставы, укрепить мышцы, повысить тонус организма, помочь ему справиться с возрастными изменениями.

Чаще всего людям старшего возраста, не являющимся профессиональными спортсменами в прошлом, тренеры рекомендуют кардиотренировки. В фитнес-клубе это занятия на лыжном и велотренажере, некоторые виды фитнеса, аэробики и пилатеса, йога для начинающих. Также рекомендована ходьба (особенно скандинавская, так как палки, с которыми занимаются спортсмены, помогают правильно распределить нагрузку, снять напряжение с позвоночника и суставов), зимой — лыжи и коньки, летом – плаванье и гребля на байдарках и каяках. Все эти занятия не требуют специальной подготовки. Однако очень важно знать, как тренироваться после 50 лет без травм, как сохранить здоровье суставов, хрящей и сухожилий, как правильно начать тренировку и т.д.

Первое , о чем нужно помнить, занимаясь спортом в старшем возрасте — «не навреди». Силовые тренировки после 50 лет доступны только подготовленным. План занятий должен составлять тренер, а при наличии заболеваний его обязательно нужно согласовывать с врачом.

Второе — разминка — обязательный компонент любой тренировки.
Упражнения для тех, кому за 50, довольно просты, но при этом эффективны. И позволяют быстро подготовить организм к более серьезным нагрузкам.

Перед любыми спортивными занятиями людям в старшем возрасте рекомендуются следующие упражнения:

• растяжка — вытянуть руки вверх как можно выше, постоять так несколько секунд. Повторить упражнение 7-10 раз. Размять ноги, зацепив ступню рукой сзади и согнув голени;
• подготовить позвоночник к занятиям, сделав наклоны в разные стороны;
• размять плечевой отдел (очень осторожно, чтобы не повредить позвонки, повращать кистями, руками, согнутыми в локтях, сделать махи, разогрев предплечье).

Разминка занимает всего 5-10 минут. Этого достаточно, чтобы организм «включился» в работу, кровообращение усилилось, в суставах начала вырабатываться смазка.

Третье, что советуют профессиональные тренеры и врачи — правильное питание и поддерживающие препараты. Фитнес для тех, кому за 50, это не только способ похудеть или набрать мышечную массу. Спорт в этом возрасте помогает сохранить здоровье. Это тренировка сердечно-сосудистой системы, суставов, связок. И чтобы занятия были эффективными, нужно уделить особое внимание спортивному питанию. Это соответствующая диета, и, конечно, биоактивные добавки.

Особенности спортивного питания после 50 лет

Основной вопрос, который решают спортивные занятия, это не как похудеть после 50 лет, а как сохранить здоровье. Именно поэтому к выбору спортивного питания стоит подходить очень тщательно. «Химия» — стероиды и анаболики, способны навредить даже молодому организму, не говоря уже о людях старшего возраста. Спортивное питание после 50 лет должно быть максимально натуральным. Лучше всего употреблять протеин в форме гидролизата . Организм усваивает препарат очень быстро, делая тренировки невероятно эффективными. Не стоит забывать и о суставах. Особенно тем, кто предпочитает силовые упражнения.

Рекомендованный врачами и спортивными тренерами препарат «Коллаген Ультра» — именно то, что поможет сохранить здоровье суставов.

Бодибилдинг после 50 лет рискован тем, что ближе к пожилому возрасту хрящевая ткань становится более рыхлой, суставы начинают разрушаться. А увеличенные нагрузки сильно ускоряют этот процесс. Чтобы помочь суставам, хрящам, связкам, необходимо дополнительно принимать коллаген. Это вещество – строительный материал для соединительной ткани. Даже легкая тренировка для тех, кому за 50, может закончиться болью в суставах, если не позаботиться о них заранее. Рекомендованный врачами и спортивными тренерами препарат «Коллаген Ультра» — именно то, что поможет сохранить здоровье суставов. В качестве профилактики лучше всего принимать растворимый коллаген – 1-2 пакетика в сутки. А если суставы уже заболели, то поможет мазь и гель из серии «Коллаген Ультра» . Эти средства обладают согревающим эффектом, обезболивают, а также содержат лекарственные вещества, помогающие снять воспаление суставов и мышц.

Фитнес для тех, кому за 50, просто необходим. Это способ улучшить здоровье, быть постоянно в тонусе, не чувствовать приближение старости. Спорт удлиняет жизнь, если подходить к процессу правильно. Как тренироваться мужчинам после 50, что делать женщинам, чтобы сохранить молодость и упругость кожи, ответы на все эти вопросы лучше получить у специалистов заранее, чтобы спортивными занятиями именно помочь, а не навредить организму.

Навигация по записям

Все хорошо знают о том, какую важную роль играет в жизни человека правильное питание, но в повседневности чаще всего не принимают во внимание полезность того или иного блюда, а руководствуются собственным вкусом. Однако еда, которая кажется вкусной, к сожалению, далеко не всегда полезна — пренебрежение этим фактом нередко приводит к возникновению различных заболеваний и быстрому старению организма. Именно поэтому в пожилом возрасте необходимы разумные ограничения в питании.

ПРОДОВОЛЬСТВЕННАЯ КОРЗИНА ДЛЯ ПОЖИЛЫХ ЛЮДЕЙ

Чтобы вести активный образ жизни, пожилому человеку необходимо потреблять достаточно белков, жиров, углеводов, а также витаминов и минеральных веществ. Имеет значение и объем потребляемой жидкости — он должен быть достаточным, но не избыточным.

КАК ПРАВИЛЬНО СОСТАВИТЬ РАЦИОН

При составлении рациона в первую очередь следует учесть, насколько тот или иной продукт питания полезен или, наоборот, вреден для организма, и после этого исключить из повседневного меню продукты, которые могут принести до 60 лет вред. Впрочем, при отсутствии серьезных заболеваний не стоит полностью исключать из ежедневного меню какие-либо продукты — при необходимости достаточно только сократить их употребление. Организм обеспечивается энергией только в том случае, если рацион отличается разнообразием. Определив набор продуктов, нужно рассчитать калорийность питания: как известно, энергия, получаемая организмом в ходе переработки жиров, белков и углеводов, измеряется в килокалориях (ккал). Энергия, полученная из пищи, составляющей суточный рацион, должна полностью расходоваться организмом в течение дня. Когда человек выходит на пенсию, его организм уже не испытывает такой калорийности питания потребности в энергии, как раньше, возрастом понижение когда приходилось трудиться. Однако в силу выработанной привычки объем потребляемой пищи остается прежним, и организм начинает откладывать лишнюю энергию «про запас». В результате человек полнеет.

В пожилом возрасте необходимо уменьшить общую калорийность питания. Суточная энергетическая потребность организма в пище для мужчины 60—70 лет составляет 2300 ккал, для женщины — 2100 ккал. По достижении 75 лет потребность организма в калориях снижается до 2000 ккал у мужчин и до 1900 ккал у женщин.

Рис. 1. Обусловленное возрастом понижение калорийности питания

ПОТРЕБНОСТЬ ОРГАНИЗМА ПОЖИЛОГО ЧЕЛОВЕКА В ПИТАТЕЛЬНЫХ И МИНЕРАЛЬНЫХ ВЕЩЕСТВАХ

Белки являются основным строительным материалом для всех тканей организма — мышечных и нервных волокон, кожных покровов, а также волос. 1 г белка обеспечивает организм 4 ккал энергии. Поэтому белки должны обязательно входить в питания пожилого человека.

В природе имеются две группы белков — простые (протеины) и сложные (протеиды). Для поддержания жизнедеятельности организма и те и другие должны присутствовать в пище.

Кроме того, различаются белки животного и растительного происхождения. В животных белках необходимые для организма аминокислоты присутствуют в оптимальных соотношениях. Это тем более важно, что организм не вырабатывает эти кислоты самостоятельно, т. е. их нельзя заменить чем-то другим. Животные белки усваиваются организмом намного лучше растительных белков. В разных продуктах питания их содержание неодинаково.

Больше всего белков (более чем 15 г на 100 г продукта) содержится в различных сортах сыра, нежирном твороге, курином мясе, рыбе, а также в говядине. Много белков присутствует в молоке и молочных продуктах. Но жирные молочные продукты (например, сметана или сливки) вредны для организма пожилого человека — лучше использовать

в питании обезжиренное молоко, творог или сыр. Кисломолочные продукты особенно полезны тем, кто из-за отсутствия в организме пищеварительного фермента лактозы не может употреблять в пищу молоко. К тому же эти продукты по некоторым показателям имеют большую ценность, чем свежее молоко.

В некоторых растительных продуктах также содержится много белка. К ним относятся соя, горох, фасоль (в этих бобовых белка даже больше, чем в продуктах животного происхождения), а также грецкие орехи, гречка, пшено. В необходимом количестве белки содержатся в пшеничном и ржаном хлебе, зеленом горошке и рисе. За сутки стареющему человеку необходимо употреблять 1,5 г белков на каждый килограмм веса. Избыток или, наоборот, недостаток белков в ежедневном рационе пожилых людей может привести к серьезным негативным последствиям.

Их нехватка может стать причиной нарушения физической и умственной работоспособности. Кроме того, из-за дефицита белков ослабляются защитные силы организма, повышается его восприимчивость к инфекционным заболеваниям. Если в рационе присутствует мало продуктов, содержащих белок, могут возникнуть голодные отеки и атрофия мышц.

Избыток белков в рационе пожилого человека также вреден для организма. В толстом кишечнике при этом активизируются процессы гниения, что вызывает расстройство пищеварения. Регулярное и полное опорожнение кишечника для стареющего человека может представлять серьезную проблему. Ученые утверждают, что избыточное количество белков способствует возникновению и развитию атеросклероза. Кроме того, при этом усиливаются обмен аминокислот и синтез мочевины, в результате аммиак и мочевина накапливаются в организме и выводятся с трудом.

Жиры также должны присутствовать в рационе стареющего человека, поскольку они обеспечивают организм необходимо энергией и, подобно

белкам, служат строительным материалом для клеток и тканей. По своей химической структуре жиры являются сложными соединениями — они состоят из жирных кислот и глицерина, соединенных эфирными связями.

Рис. 4. Жиры — сложные по своей химической структуре соединения.

Различают жиры животного и растительного происхождения. Растительные жиры представлены оливковым, подсолнечным, хлопковым, кукурузным, льняным и прочими маслами. Они содержатся также в маргарине и кулинарном жире. Животные жиры — это сливочное масло, сало, гусиный и куриный жир.

К продуктам, содержащим самое большое количество жиров, относятся жирная свинина, сырокопченые колбасы, утятина, гусятина, рыбные консервы в масле, а также сливки, сметана, грецкие орехи и разнообразные сладости — шоколад, халва, пирожные и т. п. Немного меньше жиров в сырах и жирном твороге, яйцах и баранине, говядине и мясе курицы, вареной колбасе и жирной сельди. Меньше всего их в обезжиренном молоке и кефире, нежирном твороге, рыбе, а также в фасоли и хлебе.

Наибольшей пищевой ценностью обладает молочный жир. Он обладает высокими биологическими свойствами и хорошими пищевыми качествами, поэтому легко усваивается организмом. Главным образом молочный жир употребляется в виде сливочного масла. В его состав входят жизненно важные витамины (А, В, Е).

Намного хуже усваиваются организмом свиное сало, говяжий, бараний и гусиный жиры. Эти продукты содержат много холестерина, но вместе с тем и достаточное количество фосфатидов — биологически активных веществ. Жиры животного происхождения рекомендуется как можно чаще заменять растительными, в которых холестерин отсутствует. К тому же в растительных жирах содержится много жирных кислот, витамина Е и фосфатидов.

Довольно часто возникает вопрос о том, какие растительные масла более полезны — рафинированные или нерафинированные. Биологическая ценность растительных масел в первую очередь определяется характером и степенью очистки. В процессе рафинирования масло очищается от вредных примесей, но при этом содержащиеся в нем жиры теряют стеролы (стерины), фосфатиды и другие биологически активные вещества, т. е. его биологическая ценность понижается.

Пожилым людям наиболее полезны комбинированные жиры, представленные различными видами маргаринов. Они усваиваются почти так же, как и сливочное масло. Комбинированные жиры также содержат в своем составе витамины А и D, фосфатиды и другие биологически активные вещества, которые необходимы организму. В 1 г жира содержится 9 ккал.

Мужчинам в возрасте 60—74 лет в день необходимо употреблять с пищей 77 г жиров, а женщинам того же возраста — 70 г. После 75 лет мужчинам нужно уменьшить суточный прием жиров до 67 г, женщинам — до 63 г. При этом жиры растительного происхождения должны составлять не менее 30 % от всего количества жиров.

Людям пожилого возраста следует учитывать, что избыток жиров в рационе приводит к ожирению. При излишнем содержании насыщенных жирных кислот в организме может развиться гиперхолестеролемия — чрезмерное накопление холестерина с его отложением на стенках сосудов и в различных органах, что способствует возникновению атеросклероза и ускорению процессов старения.

Углеводы являются незаменимыми питательными веществами в рационе людей любого возраста. Это главные поставщики энергии для организма. Они играют важную роль в обмене веществ. Их энергетическая ценность приблизительно равняется энергетической составляющей белков. В 1 г углеводов содержится примерно 4,1 ккал.

Больше всего углеводов (свыше 65 г на 100 г продукта) содержится в таких продуктах, как сахар, конфеты, шоколад, сдобное печенье, мед, изюм, варенье, чернослив, рис, макаронные изделия, манная, гречневая, пшенная, овсяная и перловая крупы. Довольно много углеводов присутствует в ржаном и пшеничном хлебе, фасоли, горохе, халве и пирожных. Достаточное их количество имеется в составе картофеля, свеклы, винограда, зеленого горошка, фруктов и фруктовых соков. Бедны углеводами овощи, грибы и несладкие кисломолочные продукты.

Избыток углеводов в рационе приносит организму вред: накапливаясь, они превращаются в жир, что приводит к появлению излишнего веса, а иногда и к развитию ожирения.

Однако полностью исключать углеводы из рациона нельзя — это приведет к нарушению баланса питательных веществ и, как следствие, к существенным расстройствам жизнедеятельности организма.

Специалисты подсчитали, сколько белков, жиров и углеводов должно входить в рацион людей пожилого возраста. Мужчинам 60—74 лет в течение суток необходимо употреблять 69 г белков (из них 38 г должны составлять белки животного происхождения), 77 г жиров и 333 г углеводов. По достижении 75-летнего возраста количество употребляемых белков, жиров и углеводов следует снизить: в суточном рационе предусматривается 60 г белков (в т. ч. 33 г белков животного происхождения), 67 г жиров и 290 г углеводов.

Женщине 60—74 лет в течение суток необходимо употреблять 63 г белков (в т. ч. 35 г белков животного происхождения), 70 г жиров и 305 г углеводов. После 75 лет суточный рацион женщины должен составляться следующим образом: 57 г белков (из них 31 г белков животного происхождения), 70 г жиров и 275 г углеводов.

Умеренность в еде предотвращает развитие атеросклероза, гипертонической болезни, сахарного диабета, т. е. препятствует развитию болезней, характерных прежде всего для пожилых людей.

В повседневном меню следует сократить количество продуктов, содержащих углеводы. В первую очередь это касается кондитерских и макаронных изделий, хлеба, картофеля и т.п. Людям пожилого возраста, ведущим не слишком активный образ жизни, нужно ограничить потребление сахара.

Кроме белков, жиров и углеводов, в рационе пожилого человека должны обязательно присутствовать витамины и минеральные вещества, без которых невозможно поддерживать нормальную жизнедеятельность организма.

Витамины (от латинского vitа — «жизнь») являются органическими веществами, которые образуются в организме человека (в его кишечнике) под влиянием жизнедеятельности определенных микроорганизмов или поступают в небольших количествах с пищей. Они жизненно необходимы организму для правильного обмена веществ.

В 1880 г. русский биолог Николай Иванович Лунин в своей докторской диссертации доказал, что в продуктах питания присутствуют элементы, которые способствуют поддержанию активной жизни и хорошего самочувствия. Он также обосновал их значение для организма.

Раньше считалось, что для нормальной жизнедеятельности организма достаточно белков, углеводов, жиров, минеральных солей и жидкости, сочетающихся в определенных пропорциях. Открытие витаминов опровергло эту теорию. К тому же против нее говорили и факты: например, путешественники страдали от цинги, хотя с традиционной точки зрения их питание было вполне полноценным. Однако в их рационе отсутствовали свежие овощи и фрукты, служащие источником витамина С, что и приводило к развитию специфического заболевания десен с расшатыванием и выпадением зубов.

В продуктах питания витаминов содержится значительно меньше, чем белков, жиров и углеводов. К тому же с возрастом наблюдается дефицит витаминов, которые самостоятельно вырабатываются в организме: в процессе старения их синтез нарушается. Вместе с тем при наличии некоторых заболеваний, характерных для пожилого возраста (например, при атеросклерозе), организму требуется значительно больше витаминов, чем в здоровом состоянии. В этих случаях рекомендуется не только употреблять в пищу достаточное количество витаминизированных продуктов, но и принимать специальные поливитаминные препараты. Их необходимо употреблять также в зимнее и весеннее время, когда организм ослаблен.

В нашем обществе принято считать нормой болезни и плохое самочувствие у пожилых людей. К счастью, медицина уверенно опровергла данный стереотип. В пожилом возрасте можно и нужно быть здоровым, а правильное питание в этом сыграет одну из главных ролей.

Официальная медицина уже давно признала, что календарный возраст (в паспорте) может значительно отличаться от биологического возраста. Другими словами, фактическое состояние систем и органов в 60 календарных лет соответствовать 40 годам. И наоборот, все чаще встречаются люди, у которых организм уже к 30 годам изношен и соответствует 40-50 летнему человеку.

Что же изнашивает наши органы и клетки, нарушает их правильную работу? Помимо механических повреждений (травм), ежедневно организм вынужден работать «на износ», борясь со стрессом и отравлениями.

Стресс мобилизует очень много систем, заставляет мышцы сокращаться, изменяет гормональный фон. Излишне напряженные скелетные мышцы нарушают нормальный кровоток, ухудшают осанку.
Это приводит к постоянным болям в позвоночнике, особенно в области поясницы и шеи. А измененный гормональный фон воздействует на все обмены в организме.

Отравления стали обыденностью и нормой жизни. Если наличие стресса мы осознаем и пытаемся с ним бороться, то отравления большинство не принимает во внимание. Природа создала человеческое тело практически совершенным и у него есть много механизмов, чтобы минимизировать последствия отравления. Но любые ресурсы не безграничны, и если организму не помочь, то он изнашивается значительно быстрее, чем заложено природой.

Поясним, почему же мы подвержены отравлению ежедневно. Всего 2 фактора: мы вдыхаем отравленный воздух и едим яды. Если перестать есть яды и немного помочь системам очиститься от находящихся в воздухе отравляющих веществ, то Вы снимите с организма ужасную нагрузку. Произойдет оздоровление и обновление всех клеток, тканей, органов. Вернется легкость и здоровье молодости.

Возможно, Вы возмутились, прочитав предыдущий абзац: «Никаких ядов я не ем!».

Поясним, помимо огромного числа добавок, которые используются в современном производстве продуктов, ядом для организма является абсолютно любое вещество, съеденное сверх потребности организма в этом веществе. При небольших излишках возможно частичное выведение или «запасание на будущее», но при систематических избытке ряда веществ организм перестает справляться, и приобретаются различные болезни.

Итак, что же, как и сколько нужно есть в пожилом возрасте, чтобы уберечь организм от отравлений пищей и помочь ему справиться со стрессом и отравлением воздухом? Или другими словами, как помочь себе омолодиться и вернуть здоровье? Расскажем кратко об основных и очень простых правилах.

Правила правильного питания людей в пожилом возрасте

Сразу уточним, что данные правила применимы к практически здоровым людям. Список заболеваний, при которых требуется специальная корректировка питания, приведен на главной странице раздела «Лечебное питание».

1. Не допускается превышение суммарной калорийности съеденного относительно суточных энергозатрат.
На первый взгляд это правило может оказаться сложным в исполнении, но ради сохранения здоровья стоит приложить немного усилий.
С возрастом, потребности человека в энергии уменьшаются. К сожалению, не многие сокращают калорийность рациона и чаще всего в 40 и даже 60 лет многие употребляют такое же количество, что и в 20 лет.

Конечно же, есть люди, которые и после достижения 60-ти и даже 80-ти летнего возраста ведут крайне активный образ жизни. Но, как правило, активность с годами уменьшается, также снижается скорость обменных процессов, вследствие чего сокращается потребность в калориях.

Исследования показали, что в среднем человеку в возрасте 60-70 лет нужно на 20% меньше энергии, чем в 30 лет, а в возрасте 71-80 лет – меньше на 30%. Если не учитывать данный факт и питаться привычным за многие годы образом, то неизбежно развитие ожирения, атеросклероза, гипертонической болезни, ишемической болезни сердца, сахарного диабета, желчнокаменной и мочекаменной болезни, подагры и многих других болезней.

Очень грубо о потребности пожилых людей в энергии можно сказать, что после 60 лет мужчинам нужно около 2300 ккал в сутки, а женщинам 2100 ккал в сутки, после 75 лет нужно 2000 ккал и 1900 ккал в сутки мужчинам и женщинам соответственно. Еще раз подчеркнем, что данные нормы ориентировочные и им нельзя следовать без учета индивидуальных особенностей. Они рассчитаны на людей со стандартной фигурой и не имеющих лишнего жира. Фактически ¾ населения старше 60 лет имеют избыточную массу тела, а потому надо стремиться к потреблению калорий ниже средних суточных энергозатрат. Но это уже тема других статей, которые размещены в разделе «Как похудеть».

2. Потребление белков в строгом соответствии с физиологической нормой.

Клетки в организме человека постоянно обновляются и количество съеденных белков должно дать необходимый для строительства новых клеток материал. Недостаток белка вызывает состояние белковой недостаточности. Но и съедать белка выше нормы не следует, т.к. любому организму, а особенно в пожилом возрасте, при избыточном поступлении белка нужно выполнять лишнюю работу по выводу продуктов обмена. Это дополнительная нагрузка на печень, почки и повышенный риск развития атеросклероза.

С возрастом скорость обновления клеток уменьшается, поэтому и белков нужно меньше. Средняя суточная норма в белках для мужчин и женщин старше 60 лет — 70 г и 65 г соответственно, а для лиц старше 75 лет — 60 г и 57 г.

Необходимо помнить, что белки в разных продуктах питания не равноценны. О различиях подробно написано в статье «Аминокислотный состав белков». Поэтому рацион составляют так, чтобы не менее 50% белков было получено из продуктов животного происхождения. Лучше всего, если это будут белки молочных и рыбных продуктов. Мясо в пожилом возрасте желательно потреблять не много, т.к. оно содержит ряд нежелательных для организма веществ. К примеру, тугоплавкие жиры и холестерин.

3. Внимательное отношение к потреблению жиров .
Физиологическая норма потребления жиров в пожилом возрасте составляет 75 г в день для мужчин и 70 г для женщин до 75 лет, после 75 лет норма уменьшается до 70 г и 65 г в день соответственно.

По воздействию на организм жиры можно разделить на крайне вредные и полезные.

К вредным относятся тугоплавкие животные жиры , которые содержатся в мясе и мясных продуктах.

Молочные жиры относятся к полезным, т.к. содержат лецитин и жирорастворимые витамины. Желательно составлять рацион так, чтобы на данный вид жиров приходилось около 1/3.

Растительные масла являются важной частью рациона в любом возрасте, но для пожилых людей их употребление приобретает особое значение. В подсолнечном, льняном, кукурузном и других растительных маслах содержатся полиненасыщенные жирные кислоты – линолевая, линоленовая, арахидоновая. Эти кислоты повышают эластичность сосудов, уменьшают проницаемость сосудистой стенки. Но самое значительное, что они нормализуют так часто завышенное у пожилых людей содержание холестерина в крови. А именно, они ускоряют превращение холестерина в печени в желчные кислоты и способствуют его выведению.
Также немаловажно, что полиненасыщенные жирные кислоты оказывают стимулирующее действие на кишечник. Это поможет своевременно очищать организм, подарит чувство легкости.
При нагреве и рафинировании количество полезных кислот, витамина Е, фосфагидов и ситостерина в растительных маслах уменьшается, поэтому лучше употреблять нерафинированное масло в составе салатов, возможно добавление в каши и другие готовые блюда.

Не смотря на пользы растительных масел, употреблять их нужно в строгом соответствии с нормой, которая составляет 20-25 г в день или 1/3 от общего количества потребляемых жиров. Большее количество, кроме неизбежного повышения калорийности рациона, может привести к накоплению продуктов окисления ненасыщенных жирных кислот.

4. Внимательное отношение к потреблению углеводов .
Максимальное потребление углеводов для мужчин и женщин старше 60 лет должно составлять не более 340 г и 310 г в сутки соответственно и не более 290 г и 275 г после 75 лет. Углеводы лучше всего получать из овощей и фруктов, которые богаты пектином и клетчаткой.
Сахар, сдобные изделия, сладкие напитки должны давать не более 15% углеводов, а при излишнем весе их следует исключить. Если очень хочется сладкого, то возможно использование вместо сахара ксилита. Кроме сладости он обладает полезными в пожилом возрасте эффектами – небольшим слабительным и желчегонным.
К потреблению сахара в любом случае надо относиться очень внимательно и не превышать допустимой нормы в 15%, т.к. возрастные изменения в работе поджелудочной железы бывают практически у 2/3 людей.
5. Употреблять витамины и минеральные вещества в строгом соответствии с личной нормой.
Этот пункт может показаться очень сложным, но не стоит торопиться с выводами. Предлагаем Вам воспользоваться Калькулятор без каких-либо усилий с Вашей стороны автоматически посчитает процентное соотношение съеденного к Вашей индивидуальной норме.

После 60 лет достаточно существенно меняются потребности организма в макро- и микроэлементах.

Потребление кальция рекомендуется уменьшить до 800 мг в сутки. При потреблении большего количества соли кальция могут откладываться в различных органах и тканях. Так многие страдают от артериосклероза Менкеберга. Это форма поражения артерий, при которой соли кальция откладываются на стенках и мешают нормальному кровотоку.
В тоже время, недостаток кальция приводит к остеопорозу. При этом заболевании недостаток кальция организм восполняет забирая его из костей, что делает кости хрупкими и приводит к переломам.

Количество потребляемого магния в пожилом возрасте рекомендуют увеличивать, т.к. этот макроэлемент

• помогает снятию спазмов и расслаблению мускулатуры внутренних органов;
• стимулирует работу кишечника;
• увеличивает желчеотделение;
• помогает улучшить обмен холестерина.

Рекомендуемая норма потребления магния после 60 лет – 500-600 мг в сутки.

Потребление натрия также следует с возрастом уменьшать, особенно в составе соли (соленых продуктов, копченостей и хлорида натрия). Если артериальное давление часто повышено, то употребление натрия резко сокращается. Но подробно об этом говорить не будем, т.к. вопросу питания при гипертонической болезни посвящена отдельная статья.

Норма железа не может быть определена одинаково для всех людей, т.к. существует ряд состояний, которые существенным образом меняют необходимое количество. В среднем оно находится в пределах от 10 до 15 мг в сутки.
Если нет нарушений в работе пищеварительной системы и не диагностирована железодефицитная анемия, то достаточно 10 мг железа в сутки. Если же существуют какие-либо нарушения в работе желудочно-кишечного тракта, либо снижена эффективность включения железа в эритроциты крови, то потребление железа увеличивают до 15 мг в сутки.

В отличии от минеральных веществ, потребность в витаминах с возрастом практически не меняется.

Рацион обогащается продуктами, которые содержат антисклеротические вещества.

Атеросклероз возникает из-за отложения холестерина в стенках сосудов. Нередко он приводит к развитию ишемической болезни сердца. После 60 лет профилактике этих состояний следует уделять особое внимание.

О необходимости употребления растительных масел было уже сказано выше. Еще раз подчеркнем, что полиненасыщенные жирные кислоты и лецитин, которые содержатся в растительных маслах, запускают целый механизм, который способствует выводу из организма лишнего холестерина, а значит помогают Вашим сосудам оставаться здоровыми.

Для сохранения здоровья необходимо ежедневное употребление овощей и несладких фруктов. Помогают они по трем направлениям:

1. содержат клетчатку, которая увеличивает скорость движения пищи по кишкам, помогая тем самым своевременно очищать кишечник и выводить холестерин (в виде копростерина) с калом;
2. содержат пектин, различные стеролы, которые мешают всасыванию съеденного холестерина в кишечнике;
3. увеличивают секрецию желчи, что также помогает выводить холестерин.

Антисклеротическим действием обладают бобовые, овсяная крупа, сельдь творог благодаря содержанию холина (витамина В4) . Холин необходим организму для синтеза лецитина. О нем уже писалось выше, но стоит еще раз подчеркнуть, что польза лецитина в способности образовывать с холестерином особые соединения – гидрофильные липопротеиновые комплексы. В виде таких соединений холестерин не может отложиться на стенках сосудов и с легкостью выводится из крови.

Также к антисклеротическим продуктам можно отнести продукты, содержащие аминокислоту метионин. Его действие на организм человека очень схоже с описанным выше холином. Больше всего метионина содержится (мг на 100 г продукта):

• из круп больше всего в
  гречке – 320,
  пшене – 296,
  у других круп на уровне 120-200;


• из наиболее часто употребляемых рыб и морепродуктов больше всего в
  карпе – 500,
  ледяной рыбе – 620,
  лемонеме – 620,
  минтае – 600,
  нототении мраморной – 574,
  окуне морском – 500,
  пеламиде – 806,
  пикше – 530,
  путассу – 579,
  салаке – 537,
  сардине – 779,
  скумбрии – 600,
  ставриде – 577,
  судаке – 534,
  треске – 500,
  хеке – 510,
  щуке – 534,
  кальмаре – 492,
  креветке свежей – 545,
  креветке антарктической варено-мороженной – 651;
• в мясных продуктах и мясе птицы содержание метионина такое
  в говядине – 445-515,
  в телятине – 414-453,
  в баранине – 356-453,
  мясе кроликов – 499,
  в свинине – 342-410,
  в индейке – 497-518,
  в курах – 471-574,
  в утке – 370-447;
• в яйцах – 424;
• в молочных продуктах больше всего в
  твороге – 384-480,
  сырах – 540-780,
  в молоке, сливках, кефире около 70.

Создать максимально сбалансированный рацион поможет разнообразие в выборе продуктов.

В любом возрасте, но особенно у детей и пожилых людей важно наличие в рационе всех необходимых веществ. Питаясь разнообразно, Вы с наибольшей вероятностью получите все необходимое для поддержания здоровья.
Калькулятор калорий и жизненно важных веществ считает 26 основных параметров рациона, но нужно помнить, что для правильного функционирования организму человека необходимо около 120-150 различных веществ. Только максимально разнообразный рацион гарантирует удовлетворение потребностей в каждом из них.

Необходимо стремиться к соблюдению режима питания.

В любом возрасте следует соблюдать 2 простых правила:

1. прием пищи в одно и тоже время с исключением длительным перерывов;
2. небольшой объем пищи за один прием.

Эти правила берегут все органы и системы от перегрузок и способствуют сохранению здоровья. Следует помнить, что в пожилом возрасте даже здоровому и нормально работающему органу очень тяжело переносить большие нагрузки.

Рекомендуется режим питания с 4-мя приемами пищи. Основная часть пищи должна быть съедена в первой половине дня. По энергетической ценности распределение такое:
1-ый завтрак – 25%,
2-ой завтрак – 15-20%,
обед – 30-35%,
ужин – 20-25%.

Возможно и даже во многих случаях крайне желательно употребление на ночь одного стакана какого-нибудь кисломолочного продукта малой жирности. К примеру, кефира.

В возрасте после 75 лет или при наличии различных заболеваний рекомендуется пятиразовое питание с таким распределением калорийности по приемам пищи:
1-ый завтрак – 25%,
2-ой завтрак – 15%,
обед – 30%,
ужин – 20%,
2-ой ужин – 10%.

Предпочтение нужно отдавать продуктам, которые легко перевариваются и усваиваются.

К примеру, молочные жиры и белок легко усваиваются. А для переваривания мяса требуется до 8 часов. Поэтому, при наличии выбора, лучше съесть творог, а не отбивную.

При необходимости, обязательна индивидуальная корректировка питания в зависимости от состояния организма в целом, скорости обменных процессов, риска развития заболеваний.

Статья написана по материалам следующих авторов:
проф. Б.Л. Смолянский, доктор медицинских наук, заведующий кафедрой гигиены и клинической диетологии Днепропетровского медицинского института;
проф. Ж.И. Абрамова, доктор медицинских наук.

Говядина Чоу Мейн — Кулинарные рецепты

Вы нашли этот пост полезным, вдохновляющим? сохранить ЭТОТ ПИН в его доска блога в Pinterest. 😉

Вы нашли этот пост полезным, вдохновляющим? Сохранить ЭТОТ ПИН в его доска блога в Pinterest, 😉 ШтырьПоделитьсяTweet0 Поделиться

Моя семья любит азиатскую еду, и я научился воссоздавать их любимые блюда дома, в том числе яичные рулетики, курицу кунг-пао и эту вкусную говядину.

Каждый раз, когда я иду в китайский ресторан, мне приходится заказывать мясные чау-майны. Такое сочетание вкусного мяса, нежной лапши и красочных овощей просто невозможно победить. Этот рецепт предлагает вам те же ресторанные ароматы, но не выходя из дома.

Как готовится говядина?

Этот рецепт начинается со стейка по бокам, который вводится в маринад из соевого соуса, кукурузного крахмала, кунжутного масла и сахара. Эта смесь помогает смягчить мясо и добавить аромат. Филе должно быть в маринаде не менее 10 минут.

Пока мясо мариновается, приготовьте овощи. Мясо и овощи готовятся на сковороде до нежного и золотисто-коричневого цвета. В смесь добавляют приготовленную лапшу чау-майн, а также соус, содержащий говяжий бульон, соевый соус, сахар и кунжутное масло. Позвольте соусу кипеть с лапшой и овощами, чтобы загустеть, затем добавьте зеленый лук и подайте.

Советы для идеального чау мейн

• Я думаю, что стейк с фланга лучше всего подходит для этого рецепта, но вы также можете использовать тонко нарезанный стейк из юбки или стейк филе.
• Положите мясо в морозильную камеру на 20-30 минут, чтобы закрепить его, что значительно облегчает нарезку тонких ломтиков.
• Мясо можно мариновать до 8 часов, если у вас есть время.
• Я использую мандолину, чтобы мелко нарезать капусту и лук, это экономит много времени!
• Обязательно используйте соевый соус с низким содержанием натрия и говяжий бульон, чтобы контролировать уровень соли в готовом блюде.

Вариации Говядина Чоу Мейн

Это блюдо абсолютно восхитительно, но вы можете добавить другие ингредиенты в смесь по своему вкусу.

• Протеин: вместо стейка по бочкам попробуйте нарезанную курицу, говяжий фарш, свиную корейку или даже креветки.
• Овощи: не стесняйтесь добавлять другие овощи, такие как грибы, бок чой, красный перец или цуккини.
• Ароматы: есть множество других вкусов, которые вы можете добавить, такие как срирача, рубленый свежий имбирь, кешью или семена кунжута.

В чем разница между чау мейн и ло мейн?

Ло мейн и чау мейн – очень похожие блюда. Лапша чау мейн может быть тоньше лапши ло мейн. Кроме того, лапшу lo mein варят, а лапшу mein варят, а затем жарят.

Подпишитесь на нас в

Pinterest!

Какую лапшу ты используешь для чау мейн?

Чау-мейн обычно готовят из тонкой лапши, свежей или сушеной. Если вы будете искать этнический продовольственный проход в местном продуктовом магазине, вы часто найдете сухие пакеты с лапшой, обозначенные как лапша чау-майн. Если вы не можете найти лапшу чау-майн, вы можете заменить другие длинные лапши, такие как якисоба или даже спагетти.

Как только вы попробуете эту говядину, вы даже не почувствуете желание заказать еду на вынос. Это так хорошо и удивительно легко сделать!

Больше азиатских блюд вам понравятся

• Курица и зеленая фасоль
• Китайский куриный салат
• Монгольская курица
• оранжевая курица
• Орех курица

Говядина Чоу Майн Видео

Говядина Чоу Мейн

Это говяжье мясо – нежное филе, обжаренное с овощами и лапшой в пикантном соусе. Самодельная версия классической еды на дом, которая даже лучше, чем в ресторане!

Время приготовления: 20 минут Время приготовления: 15 минут Общее время: 35 минут

Количество порций: 4 Калории: 336 ккал

Для мяса

• 1/2 фунта тонко нарезанного стейка
• 1/4 чайной ложки сахара
• 1/4 чайной ложки кунжутного масла
• 1 столовая ложка соевого соуса с низким содержанием натрия
• 1 чайная ложка кукурузного крахмала

Для чау мейн

• 1 столовая ложка растительного масла
• 6 унций сушеной лапши чау майн
• 1/2 стакана тонко нарезанного желтого лука
• 1/2 стакана моркови тертого или юлинованного
• 1/4 стакана тонко нарезанного сельдерея
• 1 чайная ложка измельченного чеснока
• 1 чашка тертой капусты
• 2 столовые ложки соевого соуса с низким содержанием натрия
• 1 1/2 чайной ложки сахара
• 1/4 стакана нежирного говяжьего бульона
• 1 чайная ложка кукурузного крахмала
• 1 столовая ложка кунжутного масла
• 1/4 стакана нарезанного зеленого лука (только темно-зеленая часть)
• соль и перец по вкусу

Для мяса

• Положите в миску филе, сахар, кунжутное масло, соевый соус и кукурузный крахмал. Перемешать, чтобы объединить. Накрыть крышкой и хранить в холодильнике не менее 10 минут.

Для чау мейн

• Вскипятить кастрюлю с подсоленной водой; добавить лапшу чау мейн и готовить в соответствии с указаниями на упаковке.
• Разогреть масло в большой сковороде на среднем огне.
• Добавьте филе в один слой. Варить 3-4 минуты с каждой стороны или до золотистого цвета.
• Удалите стейк из кастрюли и накрыть крышкой, чтобы сохранить тепло Добавить лук, морковь и сельдерей в сковороду и варить 3-4 минуты или пока не станет мягким. Добавить соль и перец по вкусу.
• Добавить чеснок и варить 30 секунд.
• Добавьте мясо, лапшу и капусту в сковороду. Смешайте, чтобы объединить.
• В небольшой миске смешайте соевый соус, сахар, говяжий бульон, кукурузный крахмал и кунжутное масло. Добавьте соус в кастрюлю. Доведите до кипения и варите 1 минуту.
• Размешайте, пока соус равномерно не покрывает лапшу. Добавьте верхнюю часть зеленого лука и готовьте еще 1-2 минуты, пока зеленый лук и капуста не увядут. Подавать немедленно.

Калории :: 336 ккал | Углеводы: 37 г | Белок: 25 г | Жир: 11 г | Насыщенный жир: 2 г | Холестерин: 49 мг | Натрия: 806 мг | Волокно: 3 г | Сахар: 6 г

ШтырьПоделитьсяTweet0 Поделиться BeefChowMein

Вы нашли этот пост полезным, вдохновляющим? сохранить ЭТОТ ПИН в его доска блога в Pinterest. 😉

[Гайд] GenDustry(ГенДейстриал), гайд по моду 1.7.10 — Гайды — ARAGO

GenDustry

GenDustry — это аддон к моду Forestry, добавляющий механизмы для генетических манипуляций пчел, бабочек и деревьев.

С этим аддоном вам будет проще выводить топовых пчелок в десятки раз

В данном гайде я расскажу основные предметы/приборы для начала развития мода.

*Мод кушает много вашей энергии

Итак, начнем с приборов:

1.  — Промышленная пасека.

Промышленная пасека имеет 4 слота для специальных улучшений,
также не имеет 90% сокращение производства как в обычных пасеках.

2.  — Мутагенный производитель.

Преобразует твёрдые предметы в мутаген.

Уран-235 => 9000 mB Мутагена

Светящийся камень => 800 mB Мутагена

Блок красного камня => 900 mB Мутагена

Уран 238 => 500 mB Мутагена

Светящаяся пыль => 200 mB Мутагена

Кусочек урана-235 => 1000 mB Мутагена

Красная пыль => 100 mB Мутагена

Урановый блок => 4500 mB Мутагена <<<<Советую

3.   — Мутатрон.

Служит для мутации при помощи мутагена с рандомным шансом вида пчелы/дерева.

4.   — Продвинутый мутатрон.

Служит для мутации при помощи мутагена, но с выбором вида пчелы/дерева.

5.  — Генетический пробоотборник.

Вынимает рандомный ген из пчелы/бабочки/дерева в образец гена.

6.  — Генетический импринтер.

Заменяет все гены, которые присутствуют в шаблоне.

7.  — Генетический транспозер.

Создает копии генетической информации между шаблонами и образцами.

8.  — Протеиновый разжижитель.

Преобразует мясо и рыбу, чтобы получить протеин.

Сырая рыба => 250 mB Протеина

Курятина => 350 mB Протеина

Сырая свинина => 500 mB Протеина

Сырая говядина => 450 mB Протеина

9.  — Экстрактор ДНК.

Извлекает ДНК и организмов. С любого трутня/принцессы

10.  — Генетический репликатор. 

Производит новые организмы из шаблонов (Принцессы получаются низкой породы)

Улучшения для промышленной пасеки:

1.  — Освещение.

Работа пасеки ночью

Потребление энергии + 5%

2.  — Цветение.

Цветения и опыления + 20%

Потребление энергии + 10%

3.  — Автоматизация.

Автоматическое скрещивание принцессы с трутнем.

Потребление энергии + 10%

4.  — Зонтик.

Работа пасеки в дождь

Потребление энергии + 5%

5.  — Продолжительность жизни.

Срок жизни матки -33%

Потребление энергии + 5%

6.  — Открытое небо.

Работа пасеки в пещере

Потребление энергии + 5%

7.  — Территория.

Территория + 50%

Потребление энергии + 5%

8.  — Сито.

Сбор пыльцы

Потребление энергии + 25%

9.  — Производство.

Увеличивает производство +20%

Потребление энергии + 20%

10.  — Стабилизатор.

Предотвращает генетический распад

Потребления энергии + 100%

11.  — Пыльца скруббер.

Цветения и опыления -100%

Потребление энергии + 30%

Вот конец первой части, вроде всё упомянул для начала развития мода.

Во второй части расскажу как вывести пчелок с топовыми генами на сервере SpaceTech.

Всем удачи, всем печенек 

 

казеиновый или сывороточный. Какой протеин лучше сывороточный или казеиновый

Конечно, для жителей России яблоко или груша намного привычнее, чем экзотическое киви. Но именно этот фрукт является практически незаменимым по количеству витаминов, что необходимо, если вы ограничиваете себя в питании. Поэтому на основе киви сейчас создано очень много диет. Действительно ли они имеют эффект и сколько калорий в киви?

Где живут самые толстые и худые люди

Планета Земля — настоящая загадка, которую никто никогда не сможет разгадать. Интересный вопрос, который задают многие люди, звучит так: «где живут самые тучные и худые люди»? На данный вопрос можно было бы ответить так: в каждой части света есть и полные жители и худые, но по статистике это не так.

Программа приседаний на 30 дней

Приседания — один из самых популярных видов упражнений. Они просты в исполнении, не требуют дополнительного снаряжения и задействуют несколько групп мышц сразу. Красивые ноги, ягодицы и даже подтянутый живот могут быть результатом выполнения упражнений. Но только при условии правильной техники выполнения и грамотной программы упражнений. Наиболее популярные варианты — программы приседаний на 30 дней.

Можно ли есть мороженое при похудении

Многие очень любят мороженое, но боятся его кушать, сидя на диете, так как считают данный продукт высококалорийным. Конечно, мороженного повышенной энергетической ценностью достаточно много, но не стоит забывать, что низкокалорийного мороженого тоже немало, поэтому если вы любите данное лакомство, но боитесь поправиться, просто выбирайте мороженое с минимальным процентом жирности.

Рацион питания вегетарианца спортсмена на неделю

Отказ от пищи животного происхождения сегодня становится необходимостью для многих. Если вы выбрали для себя путь вегетарианства, но при этом ведете активный образ жизни и много занимаетесь спортом, важно найти для себя альтернативные источники белка и аминокислот, которые мы обычно получаем из мяса.

Как подготовиться к фитнес бикини с нуля

Фитнес бикини — это женский конкурс красоты, который основан на природной красоте с небольшими физическими изменениями тела. Главные отличия от бодибилдинга — это то, что в фитнес бикини есть определенные стандарты, за которые выходить нельзя в отличие от бодибилдинга, где мышечная масса играет большую роль.

Как делать упражнение пистолетик

Каждый из нас может создать упражнение, которое будет не менее эффективным, чем уже имеющиеся и проверенные долгим временем способы по изменению той или иной части тела, главное — знать расположение мышц и чувствовать их работу во время тренировки.

Тренировки при гипертонии

В современном мире все чаще можно встретить молодых людей с заболеваниями сердечно-сосудистой системы. И самое распространенное из них — гипертония. Однако, многие и не подозревают о своих проблемах, продолжая вести активный образ жизни, в том числе, заниматься в тренажерном зале. Разрешены ли занятия спортом при гипертонии?

Что лучше? Однозначного ответа не существует. Из данной публикации вы увидите, что каждый тип протеина обладает определенными преимуществами. Также мы напрямую сравним казеин и сывороточный протеин.

Казеин

На долю казеина приходится 80 % молочного белка. Он славится великолепным аминокислотным профилем, медленным усвоением и анти-катаболическим действием.

Преимущества

В желудке формирует сгустки, всасывается медленно и благодаря этому оказывает анти-катаболическое действие. Содержит дневную норму кальция, который необходим для костной ткани и здоровья в целом.

Недостатки

Медленная абсорбция становится недостатком при использовании до и после тренировки, когда вам нужно быстро доставить аминокислоты к мышцам. Люди с непереносимостью лактозы могут сталкиваться с газообразованием; некоторые страдают аллергией, которая может быть причиной метеоризма. Высокое содержание натрия также может быть причиной вздутия живота (важно перед соревнованиями по бодибилдингу и перед взвешиванием).

Казеин следует принимать во время еды (его можно комбинировать с другими источниками протеина) и перед сном. Его не следует использовать, когда нужно ускорить поступление аминокислот в мышцы.

Лучшие спортивные добавки с казеином

Сывороточный протеин

Сыворотка – естественный побочный продукт при производстве сыра из молока. Примерно 20 % молочного белка приходится на долю . Сыворотка богата , лактозой, микроэлементами и витаминами, содержит лактальбумин (аналог сывороточного альбумина) и незначительное количество жиров.

Доказано, что сывороточный протеин усиливает . Некоторые исследования также показали, что сывороточный протеин, помимо всего прочего, укрепляет иммунитет.

Сывороточный протеин обладает мощным антиоксидантным действием, поскольку он повышает уровень глутатиона. Глутатион – это трипептид, содержащий аминокислотные остатки глютаминовой кислоты, и глицина. Глутатион широко распространен в растительных и животных тканях и играет важную роль в защите мышц и других тканей организма от оксидативного стресса.

Глутатион помогает поддерживать необходимую степень окисления некоторых химических веществ, например, железа в гемоглобине. Источники протеина, содержащие высокие концентрации цистеина (сыворотка содержит 2-2,5 % цистеина) эффективны в отношении поддержания или восполнения общего уровня глутатиона в крови.

– самая чистая и концентрированная форма сывороточного протеина на рынке. На 90 % и более он состоит из белка при минимальном количестве (либо полном отсутствии) жиров и углеводов. Концентрат сывороточного протеина содержит от 29 до 89 % белка в зависимости от продукта. Одновременно с сокращением доли белка в концентрате сывороточного протеина растет содержание лактозы и жиров. Еще одним препаратом сывороточного протеина является , в котором белки сыворотки предварительно расщеплены до пептидов (небольшие цепочки аминокислот). Считается, что это улучшает усвоение протеина организмом.

Преимущества

Усиливает синтез протеина, укрепляет иммунитет, обладает антиоксидантными свойствами, быстро всасывается.

Недостатки

Не доказано, что сывороточный протеин эффективен в плане замедления разрушения белка.

Благодаря быстрому усвоению в пищеварительном тракте, великолепно подходит для приема до, во время и после тренировки.

Лучшие спортивные добавки с сывороточным протеином

Так что лучше: казеин или сывороточный протеин?

Споры о том, какой источник белка лучше, не утихают. Мне постоянно задают этот вопрос. Из приведенной выше информации вы можете видеть, что каждый тип протеина обладает своими достоинствами и недостатками. Ниже мы напрямую сравним казеин и сывороточный протеин.

В исследовании, проведенном профессором Ив Буари (Yves Boirie), участвовали здоровые люди с нормальным потреблением белка. Они воздерживались от приема пищи в течение 10 часов, а затем получали либо 30 грамм сывороточного протеина, либо 30 грамм казеина. Эксперимент показал, что уровень в крови достигает максимума в течение часа после приема сывороточного протеина или казеина. Сывороточный протеин позволял добиться более высокой пиковой концентрации лейцина, но к исходным значениям показатель возвращался уже через 4 часа. В группе казеина пиковая концентрация была ниже, но до начальных значений уровень лейцина не снижался даже спустя 7 часов.

Сывороточный протеин усиливает набор чистой мышечной массы (на фоне приема сывороточного протеина синтез мышечного белка повышается на 68 %), но не влияет на ее сохранение. Казеин снижает распад мышц (после приема казеина показатели катаболизма снижаются на 34 %), но мало влияет на их рост.

Эксперимент, проведенный Ив Буари, указывает на сильные стороны обоих типов протеина, как и было сказано ранее. Не забывайте о том, что комбинированный протеиновый продукт будет обладать иным профилем абсорбции, что может изменить его влияние на рост и распад мышечной ткани. Учитывая все вышесказанное, можно поставить под сомнение известное изречение «мы должны есть каждые три часа, иначе мы будем терять мышцы» (вероятно, оно было придумано производителями пищевых добавок).

Исследование, проведенное Tipton, дало следующие результаты. Прием сывороточного протеина и казеина сразу после тренировки приводит к сопоставимому увеличению (без существенных различий) суммарного синтеза мышечного протеина, несмотря на имеющиеся различия в профиле аминокислотного ответа.

В заключении скажем, что одно исследование показало, что сывороточный протеин может быть эффективнее казеина для пожилых людей с целью замедления катаболизма. Впрочем, для подтверждения зависящего от возраста действия нужно больше продолжительных научных работ.

Бодибилдеры, стремящиеся набрать мышечную массу, используют спортивное питание, в том числе протеин. Начинающие спортсмены нередко покупают первый попавшийся продукт, не разбираясь в видах протеиновых коктейлей и их особенностях. Постараемся разобраться в разнице казеина и изолята — двух популярных видов протеинов.

Казеиновый протеин

В казеиновом протеине содержится до 80 процентов молочного белка. Он отличается хорошим аминокислотным составом, долгой усвояемостью и хорошим антикатаболическим эффектом. К важным преимуществам относят то, что в желудке это спортивное питание формирует сгустки и медленно всасывается, надолго насыщая организм. В нем содержится много кальция, необходимого для поддержания здоровья костных тканей.

Изолят

Изолят протеина является почти чистейшим белком (его в составе более 90 процентов). Обусловлена эта особенность уникальной технологией производства вещества, в ходе которой тщательно удаляются все углеводы и жиры. Производственный процесс предполагает многоступенчатую фильтрацию и микрофильтрации, а также использование технологии ионного обмена.

Что выбрать — казеин или изолят?

Многие культуристы спорят, какое спортивное питание лучше — казеиновый протеин или изолят, в чем разница? Однозначный ответ дать непросто, так как каждый продукт имеет свои плюсы и минусы, поэтому вы должны ориентироваться на свои цели.

Исследование Ив Буари

Профессор по имени Ив Буари провел специальное исследование с участием здоровых людей с нормальным потреблением белка. Они на десять часов отказывались от еды, после чего получали 30 г изолята или 30 г казеина.

По результатам эксперимента выяснилось, что концентрация лейцина в крови достигала максимального предела в течение часа после приема обоих видов спортпита. Изолят обеспечивал более высокую пиковую концентрацию лейцина, но уже через 4 часа показатель снижался до исходного значения. В случае с казеином на пике концентрация была чуть ниже, но до нижней границы уровень лейцина не падал даже за 7 часов.

Изолят стимулирует набор мышечной массы в чистом виде (синтез мышечного белка при этом возрастает на 68%), но не может ее сохранить. Что касается казеина, он снижает распад мышечных тканей (катаболизм падает на 34% после его приема), но на рост мышц он практически не влияет. Проведенный эксперимент доказал сильные стороны казеина и изолята, а вы можете выбирать, что вам важнее.

Исследование Кевина Типтона

Доктор наук Кевин Типтон провел исследование казеина и изолята, по результатам которого удалось доказать, что прием этих видов спортивного питания после тренировки вызывает примерно одинаковое увеличение суммарного синтеза мышечного белка. Этот процесс не зависит от различий аминокислотного состава казеинового протеина и изолята.

Также исследователь отметил, что изолят лучше подходит пожилым людям для замедления катаболизма, чем казеиновый протеин. Направленных на подтверждение или опровержение этого факта исследований пока не проводилось, поэтому точной информации нет.

Подведем итоги

Что касается изолята, он способствует быстрому наращиванию мышечной массы и обеспечивает нормальное питание тканей сразу после тренировки. Кроме того, изолят протеина укрепляет сердце, нормализует работу кишечника и нормализует работу матки, так как все они частично состоят из мышечных тканей.

Распределение Приема Протеина для быстрой (анаболической) или медленной (антикатаболической) Абсорбции .

Спор о том, какой белок лучше — сывороточный или казеин — продолжается. Оба они являются высококачественными белками, производными молока, но этого недостаточно для культуристов, которые стремятся употреблять только самые эффективные добавки. Поэтому они хотят точно знать, что лучше всего для построения мышц.

Недавно полученная информация из Франции содержит новые взгляды на эту проблему. Вместо того, чтобы описывать превосходства того или другого протеина, ученые обнаружили, что каждый из них обладает специфическими свойствами. Несмотря на то, что сывороточный белок и казеин по свойствам очень близки между собой, они оказывают влияние на организм различными путями. Как показали результаты исследования, трудно говорить о полном превосходстве одного над другим. Но каждый имеет свои преимущества в определенное время суток.

Иными словами, обе эти формы белка помогают нарастить мышцы — но механизм их действия не одинаков. Скорее, они делают это двумя синергетическими, дополняющими друг друга путями. Следующие рекомендации помогут вам почерпнуть как можно больше из этой синергии.

Эволюция во взглядах на протеин

Протеин раньше считался инертным сырьем, необходимым для наращивания мышечной массы. Культуристы принимали белковые добавки, чтобы быть уверенными в том, что их мышцы получают достаточно сырья для быстрого роста. Ученые, однако, не поддерживали эту точку зрения и утверждали, что культуристам не нужно больше белка, чем среднему человеку, ведущему сидячий образ жизни. Потом они все же обнаружили, что тренинг с отягощением повышает потребность организма в белке, и стали предлагать культуристам увеличить употребление белка.

Совсем недавно наукой было установлено, что белки не являются инертным сырьем . Они могут непосредственно вызывать рост мышц без участия гормонов и даже тренинга . Было доказано, что аминокислоты, составляющие белки, могут непосредственно модулировать межклеточные пути, отвечающие за рост мышц . Внутривенное вливание аминокислот пациентам, страдающим от различных травм, помогало ускорить выздоровление и сохранить мышечную массу. Исследования, проведенные на культуристах, показали, что поглощение белков немедленно после тренировки значительно ускоряет рост.

Скорость абсорбции

Вы, вероятно, слышали о существовании быстрых и медленных сахаров. Одни углеводы поглощаются быстрее, чем другие, что влияет на их роль в организме. Это особенно касается уровня сахара в крови — т.е. гликемии — и секреции инсулина. Гликемический индекс показывает относительную скорость абсорбции различных углеводов. Зная о быстрых и медленных сахарах, вы, наверное, еще не слышали о быстрых и медленных протеинах. Это не удивительно, поскольку этот вопрос очень мало изучался до проведенного французами исследования. Вот главное обоснование, стоящее за экспериментом: поскольку от скорости абсорбции углеводов зависит их влияние на организм, то, возможно, действие белков в организме тоже зависит от скорости их абсорбции.

Реальное исследование

Объектом для исследования белков обычно являются больные или травмированные пациенты. Аминокислоты часто вводятся внутривенно. В результате, очень трудно бывает предугадать, какими будут результаты этих исследований применительно к здоровым культуристам. Данное исследование, однако, является исключением. Исследование было проведено на молодых, здоровых людях, не занимающихся культуризмом. И, что особенно важно, белки принимались в виде пищевых добавок.

Исследователи сравнили эффекты, оказываемые приемом 30г сывороточного белка и 30г казеинового белка. Одна группа людей пила сывороточную смесь, в то время как другая употребляла казеин.

Как показали предыдущие исследования, сывороточный протеин усваивается довольно быстро. Он использовался как быстрый протеин. Поскольку казеиновый белок усваивается медленнее, он использовался в качестве медленного протеина. Как и ожидалось, через 100 минут после употребления белка уровень аминокислот в крови был намного выше в сывороточной группе, чем в казеиновой. С другой стороны, через 300 минут после приема белка концентрация аминокислот в крови возвращалась к прежнему уровню у людей из сывороточной группы, в то время, как она оставалась повышенной у казеиновой группы. Результаты подтвердили гипотезу о том, что сывороточный белок может повысить уровень аминокислот в крови очень быстро. К сожалению, благодаря быстрой реакции, сывороточная смесь не в состоянии поддерживать повышенный уровень аминокислот в течение длительного времени.

Казеин действует иначе: аминокислоты, образовавшиеся из казеина, поступают в кровоток очень медленно и оказывают длительный эффект, уровень аминокислот при этом остается повышенным намного дольше. Эта разница, кажущаяся на первый взгляд незначительной, по всей видимости, в будущем окажет серьезное влияние на использование белка. Причина этого в следующем.

Протеин и анаболизм

На вашу мышечную массу влияют два различных фактора: скорость анаболизма, увеличивающего мышцу, и скорость катаболизма, уменьшающего ее . Два этих процесса постоянно конкурируют в мышцах. Если скорость анаболизма выше скорости катаболизма, то вы наращиваете массу. Если скорость катаболизма выше, вы теряете массу . Конечно, всегда хочется сделать распад белка минимальным , но увеличить мышечную массу можно только путем очень сильной анаболической реакции. Таким образом, лучше всего сконцентрироваться на повышении анаболизма, чем на понижении катаболизма, поскольку очень редко удается совершить и то, и другое одновременно.

Разница в скорости усвоения этих двух белков отражается на скорости анаболизма и катаболизма. Между 40-й и 140-й минутой после приема сывороточный протеин увеличил анаболизм на 68%, в то время как казеин увеличил синтез белка только на 31% . Это доказывает превосходство сывороточного белка над казеином, когда дело касается повышения синтеза белка. Сывороточный протеин в два раза сильнее казеина в отношении синтеза белка, но вызванное им повышение уровня аминокислот в крови является временным . Таким образом, анаболизм, вызванный сывороточным протеином, уменьшится с падением уровня аминокислот в крови.

Иными словами, сывороточный протеин является анаболической субстанцией, но его действие продолжается недолго, в то время как влияние казеина на анаболизм выражено намного меньше – он антикатаболик, который не нужен на стадии быстрого восстановления, в том числе.

Протеин и катаболизм

Не забывайте, что белковый обмен также оказывает значительное влияние на ваши результаты в бодибилдинге. В проведенном исследовании прием сывороточного белка существенно не повлиял на белковый обмен. Таким образом, скорость обмена веществ оставалась немного повышенной. Прием казеина, напротив, вызывал прогрессирующее, но продолжительное падение темпа катаболизма между 120-й и 420-й минутами. Это показывает, что казеин превосходит сывороточный протеин в предупреждении катаболизма белка.

Примите во внимание длительный антикатаболический эффект казеина в сравнении с кратковременным анаболическим эффектом сывороточного протеина. Поэтому исследователи пришли к выводу, что казеин превосходит сывороточный белок в течение семи часов после его приема. Пожалуйста, заметьте: если вы съедаете только30 гбелка и потом ничего не едите в течение семи часов, то лучше отдавать предпочтение казеину перед сывороточным белком, ввиду его долго действующих свойств. Конечно, если бы исследователи остановили эксперимент через два часа после приема, они пришли бы к противоположному заключению. Они бы отдали предпочтение сывороточному протеину благодаря его большой скорости абсорбции и сильным анаболическим свойствам.

Но это же невозможно осуществить заодно с тренировкой, которая всяко предполагает распад ткани

Исследование показывает два важных момента. Во-первых, скорость абсорбции протеина оказывает большое влияние на анаболизм и катаболизм. Во-вторых, несмотря на то, что сывороточный протеин и казеин тесно схожи между собой и до настоящего времени использовались беспорядочно, мы имеем дело с двумя совершенно разными добавками с радикально отличающимися свойствами . От вас зависит, научитесь ли вы максимально использовать эти свойства.

Когда следует принимать сывороточный протеин ?

Поскольку сывороточный протеин является хорошим стимулятором синтеза белка и действует очень быстро, но период его действия непродолжительный, вы можете выбрать его в том случае, когда анаболическая реакция должна быть быстрой и сильной. Есть два особых времени суток, когда это может оказаться важным: рано утром и сразу после тренировки.

1 ) Сывороточный протеин с утра . Когда вы просыпаетесь утром, скорость синтеза протеина очень низкая, в то время как скорость белкового распада очень высокая . Эта неблагоприятная ситуация вызвана длительным голоданием ночью. Если вы хотите быстро нарастить значительное количество мышечной массы, то повышение анаболизма сразу же после пробуждения имеет большое значение .

Употребление казеина по утрам будет непродуктивно по двум причинам. Во-первых, его замедленное действие воздерживает от немедленного превращения сильного катаболического состояния в состояние, способствующее росту мышц. Во-вторых, казеин не повысит анаболизм в достаточной степени, — а это то, что вам понадобится во время завтрака. Итак, сывороточный протеин является самым лучшим вариантом для приема с утра.

2 ) Сывороточный протеин немедленно после тренировки . Самое первое влияние, которое тренинг оказывает на мышцы — это сокращение анаболизма. Совершенно очевидно, что мышцы растут не во время тренировок, а после. Прием протеина сразу же после тренировки является эффективным способом, помогающим повернуть в обратную сторону вызванный тренингом спад процесса анаболизма. Кроме того, поскольку белок оказывает значительно большее влияние на синтез мышц сразу же после тренировки, чем в какое либо другое время дня, сывороточный протеин, благодаря его скорости и силе, обеспечит больше синергии с тренингом для повышения синтеза белка.

Понятно, что сокращение белкового обмена после тренировки само по себе не очень ускорит восстановление и обновление поврежденных мышечных волокон. Следовательно, казеин не является наилучшим белком для использования сразу же после тренинга. Его замедленное действие и умеренные анаболические свойства — это не то, что требуется вашим уставшим и поврежденным мышцам.

Когда следует принимать казеиновый протеин?

Казеин вовсе не является низшим по качеству белком. Просто дело в том, что свойства сывороточного протеина больше соответствуют потребностям мышц с утра и сразу же после тренировки. Есть другие периоды времени, когда мышцам больше подходит казеин.

Медленная абсорбция казеина придает ему длящиеся антикатаболические свойства. Это свойство протеина позволяет сделать минимальной потерю мышечной ткани в то время, когда вы не можете есть в течение нескольких часов; например, ночью, когда вы пребываете от шести до десяти часов без еды.

Такое длительное голодание означает, что ваш анаболический процесс будет медленно сокращаться, в то время как катаболизм будет прогрессировать. Это является причиной того, почему вы просыпаетесь в таком катаболическом состоянии. И более того, уровень кортизола за ночь повышается. Для того чтобы строить мышцы в таком враждебном окружении, нужна эффективная, длительная антикатаболическая защита. Сывороточный протеин не справится с этим — поэтому в такого рода ситуациях предпочтительнее выглядит использование казеина.

Для того чтобы сократить перерыв между обедом и употреблением утреннего сывороточного напитка, хорошей идеей является употребление белка прямо перед сном — казеинового напитка

Однако вам следует в это время воздерживаться от углеводов, поскольку они имеют тенденцию увеличивать количество жира .

Еще лучший вариант — просыпаться ночью и выпивать еще один казеиновый напиток. Если вам трудно самим вставать ночью, вот простой способ. Вечером выпейте побольше воды. Ваш мочевой пузырь заставит вас проснуться. Употребление казеинового напитка, пока вы на ногах, займет только пару минут — и вы будете спать лучше, зная, что ваши заработанные тяжелым трудом мышцы защищены от ночного катаболизма. В дополнение к этому, вы увеличите суточное употребление белка этой дополнительной низкокалорийной пищей.

Изолят молочных белков (ИМБ)

ИМБ получается путем осаждения белков казеина и сыворотки из обезжиренного молока. В этом случае используется диафильтрация, мембранный процесс, который использует воду для вымывания лактозы. В итоге у нас получается изолят молочных белков, который содержит около 90% белка и очень мало лактозы и жира.

Казеиновый белок в протеиновых порошках существует в следующих формах :

Казеинат

При добавлении кальция, калия и натрия в казеин, получается казеинат. Казеинат, как правило, содержит более 90% белка и, как наиболее растворимая форма казеина, легче перемешивается в жидкости. Поэтому многие производители протеина предпочитают использовать именно эту форму казеина в своих продуктах.

Мицеллярный казеин (МК)

МК создается путем отделения части казеина молока от лактозы, жира и сыворотки с помощью микрофильтрации. Этот низкотемпературный процесс использует керамические фильтры, которые не денатурируют (не разрушают) казеиновый протеин и удаляют большие жировые глобулы, от которых не может избавиться ультрафильтрация. Мицеллярный казеин может образовывать мицеллы даже после регидратации, поэтому MК трудно перемешивать в жидкостях, что делает его самым медленноперевариваемым из казеиновых протеинов. По этой причине многие производители протеина используют MC в протеиновых порошках, разработанные специально для ночного использования.

Гидролизованный казеиновый протеин (ГКП)

ГКП образуется в результате гидролиза белка казеина. Гидролиз разрушает связи между аминокислотами, делая короткие цепи белков. В отличие от других казеиновых протеинов, порошки ГКП быстро перевариваются и поглощаются, что делает их идеальными для использования до и после тренировок. В зависимости от того, сколько белка гидролизуется, некоторые порошки, которые содержат ГКП, имеют горьковатый вкус из-за коротких фрагментов белков.

Сывороточный протеин включает в себя различные белковые фракции, в том числе :

1. Бета-лактоглобулин — крупнейшая фракция белка сыворотки, он богат разветвленной цепью аминокислот (BCAA)

2. Альфа-лактальбумин — небольшая фракция белка сыворотки, которая легко и быстро переваривается и поглощается организмом

3. Бычий сывороточный альбумин — малые фракции белков, богатые прекурсором глутатион, одним из важнейших антиоксидантов в организме

4. Иммуноглобулины (белковые фракции, которые укрепляют иммунную систему)

5. Лактоферрин и Лактопероксидаза — белковые фракции, которые являются антимикробным и поддерживают иммунную систему

Перед бодибилдерами сегодня стоит огромный выбор протеинов. Профессиональные спортсмены точно знают, какой именно вид им нужен в том или ином случае. Что касается новичков и любителей, им мы поможем сейчас разобраться, какой протеин лучше — сывороточный или казеиновый?

Чем они отличаются?

По названию нетрудно догадаться, что два этих вида протеина отличаются происхождением. Сывороточный изготавливают из молочной сыворотки, а казеиновый производится из молока. Разные технологии изготовления обуславливают отличающиеся свойства протеинов. Рассмотрим основные факторы, по которым отличаются два протеина.

Анаболизм

Для получения лучших результатов тренировок многие задаются вопросом, что выбрать — казеиновый протеин или сывороточный. Важно позаботиться о том, чтобы скорость анаболизма в организме превосходила скорость катаболизма. В этом случае атлет начнет набирать мышечную массу. Если катаболизм будет выше, мышечная масса начнет снижаться.

Сывороточный протеин повышает анаболизм до 70 процентов в течение 1-2 часов, а казеин увеличивает его до 30 процентов, но на более продолжительный срок — до 7-8 часов. Лучше использовать комплексный подход, употребляя оба вида протеиновых коктейлей.

Катаболизм

Как мы говорили, казеиновый протеин лучше снижает негативные воздействия на организм в течение долгого времени после тренировки. Таким образом, когда между приемами пищи у вас получаются длительные перерыв, для исключения катаболизма вам понадобится казеин.

Качество белка

При выборе казеина или сыворотки важно учитывать, что первый является белком низкого качества, по сравнению со вторым. При этом именно многокомпонентный состав казеинового протеина обеспечивает лучшие восстанавливающие и антикатаболические свойства.

Что лучше для похудения?

Некоторых людей интересует, что лучше для похудения — казеиновый или сывороточный протеин. Здесь выигрывает первый вид спортивного питания в том случае, если вы будете пить протеин, не занимаясь спортом. Казеин рекомендовано пить между приемами пищи и перед сном, так как он надолго насыщает организм, притупляя чувство голода.

Если же вы активно занимаетесь в тренажерном зале, отдайте предпочтение сывороточному белку. Какой казеиновый протеин для похудения лучше точно сказать нельзя, так как его предлагают многие производители спортпита. Выбирайте проверенные бренды, ориентируясь на отзывы спортсменов и цены.

Сравнение двух протеинов

В недавно проведенном исследовании были сравнены эффекты сывороточного и казеинового протеинов на изменение силы мышц и набор мышечной массы в течение десяти недель тренировок в тренажерном зале.

В эксперименте участвовали опытные бодибилдеры, не принимавшие анаболические стероиды и занимающиеся не менее двух лет. в течение двух месяцев до эксперимента они не употребляли никаких спортивных добавок и не делали инъекций.

Диета с содержанием 1,5 г белка на каждый килограмм веса тела была дополнена сывороточным протеином или казеинов, в зависимости от группы волонтеров. Общее суточное потребление белка при этом не изменилось, так как бодибилдеры заменили протеином один из своих регулярных приемов пищи. Через неделю после изменения диеты начались тренировки, которые длились 10 недель. Главными задачами были повышение максимальных силовых показателей и объемов мышц.

Полученные результаты

Группа спортсменов, употребляющих сывороточный протеин, продемонстрировали лучший прирост мышечной массы, по сравнению с «казеиновой» группой. Первые набрали за время эксперимента 5 кг, а вторые всего 800 г. Кроме того, на сывороточном протеине спортсмены избавились от жировой массы в количестве 1,5 кг, а спортсмены с казеином немного ее даже прибавили на 200 г. Мышечная сила тренирующихся на сывороточном протеине атлетов возросла во всех основных упражнениях, а с казеином таких результатов достичь не удалось.

Обусловлены описанные эффекты сывороточного протеина его способностями к увеличению уровня инсулина и быстрой усвояемости. Поступающие в организм аминокислоты быстро попадают в мышцы и запускают регенерирующие процессы. Примечательно, что исследование доказало жиросжигающие способности сывороточного протеина, так как обычно считается, что казеин лучше подходит для похудения.

Выводы

Результаты исследования доказали, что серьезно тренирующимся культуристам лучше подходит качественный сывороточный протеин вместо казеина, но вы можете попробовать оба варианта и выбрать между ними более подходящий вариант лично для себя.

как принимать, очевидные плюсы и минусы

© vencaa — stock.adobe.com

Яичный протеин относится к наиболее полезным, но при этом не получивших широкого распространения белковых продуктов.

Почему белок с самым полным аминокислотным профилем не добился всеобщего признания? Когда его принимать и как? Почему все предпочитают яйцо сыворотке, но с протеином – все наоборот? На все эти вопросы вы получите подробные ответы в статье.

Профиль и сведения

Что такое яичный протеин? В отличие от сыворотки, с которой его все время сравнивают, он несколько сложнее в экстракции. В процессе субстрации протеина, возможны различные осложнения, которые влияют качество материала или степень его очистки. Поскольку яичный белок без денатурации имеет риск заражения сальмонеллезом, часть полезных свойств яйца теряется во время субстрации. Это связано с жесткой термообработкой, которая вызывает предельную денатурацию. Как следствие, часть аминокислотного профиля в дешевом яичном субстрате теряется.

Если рассматривать яичный протеин как готовый продукт без особенностей его экстракции, то это лучшее комплексное сырье для питания атлета при условии отсутствия доступа к животному белку.

Профайл белка
Скорость усваивания	Относительно невысокая
Ценовая политика	Зависит от качества сырья
Основная задача	Комплексное питание полным аминокислотным профилем
Эффективность	При правильном употреблении высокая
Чистота сырья	Довольно высокая
Расход	Порядка 1.5 кг месяц

© 9dreamstudio — stock.adobe.com

Преимущества и недостатки

Как и любой другой вид внешнего белка, яичный протеин не идеален. Однако он имеет ряд преимуществ в сравнении другими видами сырьевого белка:

• Наиболее полный аминокислотный профиль.
• Наибольшая естественность для нашего организма. В отличие от других видов белка, передозировка яичного субстрата не приведет к катастрофическим проблемам с ЖКТ.
• Малое связывание жидкости. Из-за этого не нагружаются почки.
• Длительное всасывание, что позволяет долгое время питать организм, снижая катаболические факторы.

Однако у него есть и недостатки:

• Риск получения запора. По этой причине принимать сывороточный протеин надлежит только с аптечной клетчаткой.
• Низкая скорость всасывания не позволяет закрыть белковое окно сразу после тренировки, что принуждает атлета дополнительно тратиться на BCAA.
• Результативность напрямую зависит от качества очистки.

© Maksym Yemelyanov — stock.adobe.com

Яйцо vs Сыворотка

Какой протеин лучше – сывороточный или яичный? Однозначного ответа нет. Каждый из протеинов имеет свои преимущества и недостатки. Лучший результат вы получите, комбинируя оба вида белковых коктейлей.

Яичный белок	Сывороточный белок
Более полный аминокислотный профиль	Лучшая скорость усваивания
Пролонгированное действие	Меньшая нагрузка на ЖКТ
Отсутствие лактозы	Отсутствие запоров
Помогает питать организм в течение всего дня	Лучшее решение для закрытия белкового окна
Высокая стоимость	Требует дополнения аминокислотного профиля при помощи казеина

Но если вопрос стоит ребром (приходится выбирать только один вид белка), то стоит копнуть поглубже.

В первую очередь при выборе учитывают:

• качество основного питания;
• интенсивность нагрузки;
• наличия яичного белка в обычном питании;
• частоту приемов пищи;
• основную задачу.

Сывороточный белок намного лучше для экстремальных схем применения – будь то сушка с применением сальбутамола и кленбутерола, или наоборот, экстремальный массонабор с использованием допинга. Быстрота всасывания сыворотки сравнима со скоростью всасывания BCAA, что позволяет практически сразу купировать катаболические процессы, при этом вызывая мощный анаболический приток, пускай и краткосрочный.

Быстрое всасывание ускоряет метаболизм, следовательно, подойдет эндоморфам, для которых скорость обменных процессов намного важнее, чем все остальные факторы.

Что же в этом плане может противопоставить яичный белок? Основной минус – им невозможно закрывать белковые окна, что практически сразу вычеркивает его из основного типа сырья для атлетов, предпочитающих качественное наполнение собственных мышц. Однако в отличие от сыворотки, он обладает более широким аминокислотным профилем. Кроме того, яичный белок имеет пролонгированное действие, а следовательно, как и казеин, способен питать организм на протяжении нескольких часов.

Вывод: в качестве основного белка предпочтительнее сывороточный протеин, в то время как яичный белок, отлично заменит казеин – он превосходит его по качеству и суммарным характеристикам.

Правила приема

В целом правила приема яичного протеина мало отличаются от других схем употребления белка. Для начала рассчитывают общую потребность в белке – 2 г на килограмм чистого веса для мужчин, 1 г на килограмм чистого веса для женщин) После этого высчитывают количество полноценного белка, получаемого из натуральной пищи.

В среднем для атлетов, решившихся на серьезное использование яичного протеина, общий дефицит составляет порядка 50 г белка. То есть две полноценные порции яичного протеина. Использовать их можно по-разному.

Как принимать яичный протеин в тренировочный день.

1. Одна порция сразу после тренировки для пролонгированного закрытия белкового окна.
2. Вторая порция, размешанная на молоке, принимается на ночь для уменьшения катаболических процессов.

Как принимать яичный протеин в не тренировочный день:

1. Одна порция утром.
2. Вторую порцию, размешанную на молоке, принимают на ночь для уменьшения катаболических процессов.

Помогает ли при похудении?

Ввиду особенностей метаболизма эффективность яичного протеина при похудении крайне низкая. Почему так? Все опять же вытекает из вышеописанных профилей. Низкая скорость всасывания, хоть и дает лучший результат в длительном анти-катаболизме, уменьшает и жиросжигание в целом.

Полный аминокислотный профиль – как преимущество, так и недостаток. Из него создаются основные ферменты липазы, то есть он преобразует практически весь поступающий жир в холестерин. В результате приема такого белка вы частично купируете голод на более продолжительное время. Однако все это приведет к значительному замедлению обмена веществ. И именно этот фактор приводит к тому, что яичный протеин практически полностью бесполезен в качестве основного средства при быстром похудении.

Если рассматривать не похудение, а аккуратную длительную сушку на протяжении 4-6 месяцев, то здесь ситуация несколько другая. В отличие от сыворотки, прием яичного протеина на постоянной основе не станет стрессом для желудочно-кишечного тракта и не помешает естественной стимуляции синтеза белка из аминокислот. Следовательно, при мягких движениях веса яичный протеин поможет войти в микропериодизацию, что особенно важно, когда вы хотите набрать вес и похудеть одновременно.

Итоги

К сожалению, пока ещё не создано идеального средства для питания мышечных тканей и естественного стимулирования анаболизма. Поэтому для разных целей атлетам приходится использовать разные источники белка.

Если вы нацелены не на быстрый результат (похудение к лету и приведение себя к пляжной форме), а на долгое приобретение качественной формы с преимущественно миофибриллярной гипертрофией, то яичный протеин – идеальный вариант.

Будьте аккуратны при его приеме, соблюдайте дозировки и самое главное – не забывайте про остальные элементы роста: тренировки, восстановление и полноценный сон. Тогда ваше питание и спортивные добавки принесут наибольшую пользу и лучший прирост сухого мяса.

Оцените материал

Научный консультант проекта. Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат). Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура). Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA). Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств) Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни) C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Редакция cross.expert

Конформационное переключение

MinE придает устойчивость самоорганизованным паттернам белка Min

. 2018 1 мая; 115 (18): 4553-4558. DOI: 10.1073 / pnas.1719801115. Epub 2018 16 апреля.

Принадлежности Расширять

Принадлежности

• ¹ Центр теоретической физики Арнольда-Зоммерфельда и Центр нанонауки, Университет Людвига-Максимилиана, Мюнхен, D-80333 Мюнхен, Германия.
• ² Отделение клеточной и молекулярной биофизики, Институт биохимии Макса Планка, D-82152 Мартинсрид, Германия.
• ³ Отделение клеточной и молекулярной биофизики, Институт биохимии Макса Планка, D-82152 Мартинсрид, Германия [email protected] [email protected].
• ⁴ Центр теоретической физики Арнольда-Зоммерфельда и Центр нанонауки, Университет Людвига-Максимилиана, Мюнхен, D-80333 Мюнхен, Германия; фрей @ lmu.de [email protected].

Бесплатная статья PMC

Элемент в буфере обмена

Йонас Денк и др. Proc Natl Acad Sci U S A. 2018 .

Бесплатная статья PMC Показать детали Показать варианты

Показать варианты

Формат АннотацияPubMedPMID

.2018 1 мая; 115 (18): 4553-4558. DOI: 10.1073 / pnas.1719801115. Epub 2018 16 апреля.

Принадлежности

• ¹ Центр теоретической физики Арнольда-Зоммерфельда и Центр нанонауки, Университет Людвига-Максимилиана, Мюнхен, D-80333 Мюнхен, Германия.
• ² Отделение клеточной и молекулярной биофизики, Институт биохимии Макса Планка, D-82152 Мартинсрид, Германия.
• ³ Отделение клеточной и молекулярной биофизики, Институт биохимии Макса Планка, D-82152 Мартинсрид, Германия [email protected] [email protected].
• ⁴ Центр теоретической физики Арнольда-Зоммерфельда и Центр нанонауки, Университет Людвига-Максимилиана, Мюнхен, D-80333 Мюнхен, Германия; фрей @ lmu.de [email protected].

Элемент в буфере обмена

Полнотекстовые ссылки Опции CiteDisplay

Показать варианты

Формат АннотацияPubMedPMID

Абстрактный

Формирование белкового паттерна жизненно важно для многих фундаментальных клеточных процессов.Это поднимает два интригующих вопроса: можно ли свести такие по сути сложные процессы к определенным ключевым принципам, и если да, то какую роль молекулярные детали играют в отдельных системах? Прототипным примером формирования паттерна белков является бактериальная система Min, в которой самоорганизованные межполюсные колебания белков MinCDE направляют аппарат клеточного деления к средней клетке. Эти колебания основаны на циклическом движении АТФазы MinD и ее активирующего белка MinE между мембраной и цитоплазмой.Недавние биохимические данные подтверждают, что MinE претерпевает обратимое, MinD-зависимое конформационное переключение из латентного в реактивное состояние. Однако функциональное значение этого переключателя для сети Min и формирования паттернов остается неясным. Комбинируя математическое моделирование и реконструкцию мутантных белков in vitro, мы анализируем два аспекта переключения MinE: постоянное связывание с мембраной и изменение сродства MinE к MinD. Наше исследование показывает, что MinD-зависимое изменение аффинности связывания MinE с MinD важно для появления паттернов в широком и физиологическом диапазоне концентраций белка.С механической точки зрения наши результаты предполагают, что конформационное переключение белка, активирующего АТФазу, может приводить к пространственному разделению его различных функциональных состояний и тем самым придавать устойчивость внутриклеточной белковой сети, играющей жизненно важную роль в делении бактериальных клеток.

Ключевые слова: Мин система; конформационное переключение; восстановление in vitro; формирование рисунка; белковые реакции – диффузионные сети.

Copyright © 2018 Автор (ы). Опубликовано PNAS.

Заявление о конфликте интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Цифры

Рис.1.

Конформационный переключатель

MinE предлагает отчетливые…

Рис. 1.

Конформационный переключатель

MinE предлагает различные способы образования комплексов MinDE. ( A )…

Рисунок 1. Конформационный переключатель

MinE предлагает различные способы образования комплексов MinDE.( A ) Модель скелета учитывает только одну конформацию MinE. ( B ) Схема взаимосвязанных белковых переключателей MinDE. В то время как реактивный MinE, как известно, запускает активность АТФазы MinD, связанный с мембраной (активный) MinD вызывает переключение MinE из латентного в реактивное состояние, при котором экспонируются ранее недоступные области взаимодействия MinD (желтый) и MTS (фиолетовый) [PDB файлы 3R9J (27), 2KXO (51) и 3Q9L (52) используются для иллюстрации реактивного и скрытого MinE и MinD соответственно].( C ) Расширение каркасной сети включает переключатель взаимодействия MinE-MinD для взаимного преобразования между латентным и реактивным состояниями MinE, которые слабо или сильно рекрутируются в MinD со скоростью kdEl или kdEr, соответственно. ( D ) Устойчивое связывание MinE с мембраной позволяет комплексам MinDE образовываться либо за счет рекрутирования цитозольного MinE, либо за счет реассоциации уже связанного с мембраной MinE с связанным с мембраной MinD. Для обоих расширений динамика реакции МинДа осталась неизменной.

Рис. 2.

Переключатель взаимодействия MinE – MinD…

Рис. 2.

Переключатель взаимодействия MinE – MinD необходим для устойчивости шаблонов Min в…

Инжир.2.

Переключатель взаимодействия MinE – MinD необходим для устойчивости шаблонов Min in silico. ( A ) Для высокого kdEr и низкого kdEl (по сравнению с коэффициентом пополнения MinD kdD) линейный анализ стабильности предсказывает увеличение максимальной концентрации MinE, совместимой с паттернами ([MinE] _max ) относительно скелетной сети, где kdEr = kdEl (случай kdEr = kdEl = 1,25kdD, обозначенный буквой S, приводится в качестве примера). [MinD] фиксируется на уровне 1 мкМ. ( B ) По стрелке в A диапазон [MinE], совместимых с паттернами, резко увеличивается с kdEr / kdEl.Для kdEl, близкого к нулю, MinE в конечном итоге перестает циклически перемещаться между основной массой и мембраной, и формирование паттерна подавляется ( В предельном случае исчезающего рекрутирования скрытого MinE посредством мембраносвязанного MinD способность формировать паттерны теряется ) . ( C ) Индуцированное MinD переключение MinE способствует чередованию накопления MinD и истощения MinD на мембране. Для кинетических скоростей см. Таблицу S1.

Рис.3.

Нарушение взаимодействия МинП и МинД…

Рис. 3.

Нарушение переключателя взаимодействия MinE – MinD резко снижает устойчивость белка Min…

Рис. 3.

Нарушение переключателя взаимодействия MinE – MinD резко снижает устойчивость паттернов белков Min in vitro.Анализы восстановления проводили на плоских поддерживаемых липидных бислоях в присутствии 1 мкМ MinD с 20% eGFP-MinD. Мутация L3E, которая нарушает связывание MinE с мембраной, позволяет формировать паттерн (синий фон) в том же диапазоне концентраций MinE, что и MinE дикого типа. Напротив, мутация I24N, которая блокирует MinE в его реактивной конформации, резко снижает максимальную концентрацию MinE, при которой могут формироваться паттерны. (Масштаб: 50 мкм.)

Рис.4.

Значительно увеличивается количество взаимно связанных коммутаций…

Рис. 4.

Взаимосвязанное переключение резко увеличивает надежность формирования белкового паттерна. ( А…

Рис. 4.

Взаимосвязанное переключение резко увеличивает надежность формирования белкового паттерна.( A ) Варианты MinE, в которых выключен переключатель взаимодействия MinE – MinD (I24N и L3E / I24N), отображают шаблоны только в узком диапазоне (синяя область) соотношений MinE / MinD ниже единицы (пунктирная линия). ( B ) Напротив, варианты, которые сохраняют переключатель взаимодействия (WT и L3E), также образуют паттерны, даже когда MinE присутствует в большом количестве. Схематические сети подчеркивают роли MinE и MinD в динамическом переключении активности их соответствующих партнеров по взаимодействию.

Похожие статьи

• Система E. coli MinCDE в регуляции белковых структур и градиентов.

  Рамм Б., Хеерманн Т., Швилле П. Рамм Б. и др. Cell Mol Life Sci. 2019 ноя; 76 (21): 4245-4273. DOI: 10.1007 / s00018-019-03218-х. Epub 2019 17 июля. Cell Mol Life Sci. 2019. PMID: 31317204 Бесплатная статья PMC.Рассмотрение.

• Конформационная динамика MinE регулирует связывание с мембраной, взаимодействие MinD и колебание Min.

  Park KT, Villar MT, Artigues A, Lutkenhaus J. Park KT, et al. Proc Natl Acad Sci U S. A. 2017, 18 июля; 114 (29): 7497-7504. DOI: 10.1073 / pnas.1707385114. Epub 2017 26 июня. Proc Natl Acad Sci U S A. 2017. PMID: 28652337 Бесплатная статья PMC.

• Минимальные белковые паттерны возникают в результате быстрого повторного связывания и мембранного взаимодействия MinE.

  Свободный М., Фишер-Фридрих Э, Херольд С., Крузе К., Швилле П. Loose M и др. Nat Struct Mol Biol. 2011 Май; 18 (5): 577-83. DOI: 10.1038 / nsmb.2037. Epub 2011 24 апреля. Nat Struct Mol Biol. 2011 г. PMID: 21516096

• Масштабная модуляция восстановленных паттернов и градиентов белков Min посредством определенных мутаций в последовательности нацеливания на мембрану MinE.

  Kretschmer S, Zieske K, Schwille P.Kretschmer S, et al. PLoS One. 2017 16 июня; 12 (6): e0179582. DOI: 10.1371 / journal.pone.0179582. Электронная коллекция 2017. PLoS One. 2017 г. PMID: 28622374 Бесплатная статья PMC.

• Механистическое понимание осциллятора Min посредством бесклеточного восстановления и визуализации.

  Mizuuchi K, Vecchiarelli AG. Mizuuchi K, et al. Phys Biol. 1 марта 2018 г .; 15 (3): 031001. DOI: 10.1088 / 1478-3975 / aa9e5e. Phys Biol. 2018. PMID: 29188788 Бесплатная статья PMC. Рассмотрение.

Процитировано

18 статьи

• Пределы скорости сборки белка при обратимой мембранной локализации.

  Мишра Б., Джонсон МЭ. Мишра Б. и др.J Chem Phys. 2021, 21 мая; 154 (19): 194101. DOI: 10.1063 / 5.0045867. J Chem Phys. 2021 г. PMID: 34240891

• Сочетание объемной поверхности идентифицирует механистическую связь между паттернами Min-белка in vivo и in vitro.

  Браунс Ф., Павлик Дж., Халатек Дж., Керсемакерс Дж., Фрей Е., Деккер К. Браунс Ф. и др. Nat Commun. 2021 г. 3 июня; 12 (1): 3312. DOI: 10.1038 / s41467-021-23412-5.Nat Commun. 2021 г. PMID: 34083526 Бесплатная статья PMC.

• Обзор динамических системных подходов к обнаружению хаотических аттракторов в раковых сетях.

  Утамакумаран А. Утамакумаран А. Узоры (N Y). 2021 г., 9 апреля; 2 (4): 100226. DOI: 10.1016 / j.patter.2021.100226. eCollection 2021 9 апр. Узоры (N Y). 2021 г. PMID: 33982021 Бесплатная статья PMC.Рассмотрение.

• Повышение сродства мембраны MinD дает колебания стоячей волны и функциональные градиенты на плоских мембранах.

  Кречмер С., Хеерманн Т., Тассинари А., Глок П., Швилле П. Kretschmer S, et al. ACS Synth Biol. 2021, 21 мая; 10 (5): 939-949. DOI: 10.1021 / acssynbio.0c00604. Epub 2021 21 апреля. ACS Synth Biol. 2021 г. PMID: 33881306 Бесплатная статья PMC.

• Метаморфические белки: белки Януса структурной биологии.

  Мадхурима К., Нанди Б., Секхар А. Мадхурима К. и др. Откройте Биол. 2021 Апрель; 11 (4): 210012. DOI: 10.1098 / rsob.210012. Epub 2021 21 апреля. Откройте Биол. 2021 г. PMID: 33878950 Бесплатная статья PMC.

использованная литература

1. 1. Кречмер С., Швилле П.Формирование рисунка на мембранах и его роль в делении бактериальных клеток. Curr Opin Cell Biol. 2016; 38: 52–59. — PubMed
2. 1. Schofield WB, Lim HC, Jacobs-Wagner C. Координация клеточного цикла и регуляция динамики бактериальной сегрегации хромосом с помощью полярно локализованных белков.EMBO J. 2010; 29: 3068–3081. — ЧВК — PubMed
3. 1. Сурджик В., Вингрин Н.С. Реагирование на химические градиенты: бактериальный хемотаксис.Curr Opin Cell Biol. 2012; 24: 262–268. — ЧВК — PubMed
4. 1. Свободный М., Фишер-Фридрих Э., Рис Дж., Крузе К., Швилле П.Пространственные регуляторы деления бактериальных клеток самоорганизуются в поверхностные волны in vitro. Наука. 2008; 320: 789–792. — PubMed
5. 1. Vecchiarelli AG, Li M, Mizuuchi M, Mizuuchi K. Дифференциальное сродство MinD и MinE к влиянию анионных фосфолипидов на динамику формирования паттерна Min in vitro.Mol Microbiol. 2014; 93: 453–463. — ЧВК — PubMed

Показать все 52 ссылки

Типы публикаций

• Поддержка исследований, Non-U.С. Правительство

Условия MeSH

• Аденозинтрифосфатазы / метаболизм
• Аденозинтрифосфатазы / физиология
• Аденозинтрифосфат / метаболизм
• Белки клеточного цикла / метаболизм *
• Белки клеточного цикла / физиология *
• Клеточная мембрана / метаболизм
• Escherichia coli / генетика
• Escherichia coli / метаболизм
• Белки Escherichia coli / генетика
• Escherichia coli Белки / метаболизм *
• Белки Escherichia coli / физиология *
• Мембранные белки / метаболизм
• Связывание с белками / физиология

Вещества

• Белки Escherichia coli
• Аденозинтрифосфатазы

LinkOut — дополнительные ресурсы

• Источники полных текстов

• Источники другой литературы

• Базы данных молекулярной биологии

[Икс]

цитировать

Копировать

Формат: AMA APA ГНД NLM

В результате быстрого повторного связывания и мембранного взаимодействия MinE

1

Lutkenhaus, J.Динамика сборки бактериальной системы MinCDE и пространственная регуляция Z-кольца. Annu. Rev. Biochem. 76 , 539–562 (2007).

CAS Статья Google ученый

2

Hu, Z., Mukherjee, A., Pichoff, S. & Lutkenhaus, J. Компонент MinC системы выбора сайта деления в Escherichia coli взаимодействует с FtsZ для предотвращения полимеризации. Proc. Natl. Акад. Sci. США 96 , 14819–14824 (1999).

CAS Статья Google ученый

3

Hu, Z. & Lutkenhaus, J. Топологическая регуляция клеточного деления у Escherichia coli включает быстрые колебания от полюса к полюсу ингибитора деления MinC под контролем MinD и MinE. Мол. Microbiol. 34 , 82–90 (1999).

CAS Статья Google ученый

4

Раскин Д.М. и де Бур, П.А. Быстрые межполюсные колебания белка, необходимые для направления деления к середине Escherichia coli . Proc. Natl. Акад. Sci. США 96 , 4971–4976 (1999).

CAS Статья Google ученый

5

Раскин Д.М. и де Бур, П.А. MinDE-зависимые межполюсные колебания ингибитора деления MinC в Escherichia coli . J. Bacteriol. 181 , 6419–6424 (1999).

CAS PubMed PubMed Central Google ученый

6

Hale, CA, Meinhardt, H. & de Boer, P.A. Цикл динамической локализации регулятора деления клеток MinE в Escherichia coli . EMBO J. 20 , 1563–1572 (2001).

CAS Статья Google ученый

7

Hu, Z. & Lutkenhaus, J. Топологическая регуляция клеточного деления в E.coli . пространственно-временные колебания MinD требуют стимуляции его АТФазы с помощью MinE и фосфолипида. Мол. Ячейка 7 , 1337–1343 (2001).

CAS Статья Google ученый

8

Hu, Z. & Lutkenhaus, J. Анализ MinC выявляет два независимых домена, участвующих во взаимодействии с MinD и FtsZ. J. Bacteriol. 182 , 3965–3971 (2000).

CAS Статья Google ученый

9

де Бур, П.А., Кроссли Р. И Ротфилд, Л. Центральная роль продукта гена Escherichia coli minC в двух различных системах ингибирования клеточного деления. Proc. Natl. Акад. Sci. США 87 , 1129–1133 (1990).

CAS Статья Google ученый

10

de Boer, P.A., Crossley, R.E. И Ротфилд, Л. Роли MinC и MinD в блокаде сайт-специфической септации, опосредованном системой MinCDE Escherichia coli . J. Bacteriol. 174 , 63–70 (1992).

CAS Статья Google ученый

11

Лакнер Л.Л., Раскин Д.М. И Бур, П.А.Дж. АТФ-зависимые взаимодействия между белками Escherichia coli Min и фосфолипидной мембраной in vitro . J. Bacteriol. 185 , 735–749 (2003).

CAS Статья Google ученый

12

Ху, З., Saez, C. & Lutkenhaus, J. Рекрутирование MinC, ингибитора образования Z-кольца, на мембрану в Escherichia coli : роль MinD и MinE. J. Bacteriol. 185 , 196–203 (2003).

CAS Статья Google ученый

13

Loose, M., Fischer-Friedrich, E., Ries, J., Kruse, K. & Schwille, P. Пространственные регуляторы деления бактериальных клеток самоорганизуются в поверхностные волны in vitro . Наука 320 , 789–792 (2008).

CAS Статья Google ученый

14

Круз, К. и Юлихер, Ф. Колебания в клеточной биологии. Curr. Opin. Cell Biol. 17 , 20–26 (2005).

CAS Статья Google ученый

15

Novák, B. & Tyson, J.J. Принципы построения биохимических осцилляторов. Nat.Rev. Mol. Cell Biol. 9 , 981–991 (2008).

Артикул Google ученый

16

Милейковская, Е. Влияние состава фосфолипидов на взаимодействия MinD-мембраны in vitro и in vivo . J. Biol. Chem. 278 , 22193–22198 (2003).

CAS Статья Google ученый

17

Лакнер, Л.L. Изучение механизма динамики Min белков Escherichia coli . Кандидатская диссертация, Case Western Reserve Univ. (2006).

Google ученый

18

Meinhardt, H. & de Boer, P.A. Формирование паттерна в Escherichia coli : модель межполюсных колебаний белков Min и локализации сайта деления. Proc. Natl. Акад. Sci. США 98 , 14202–14207 (2001).

CAS Статья Google ученый

19

Хуанг К.К., Меир Ю. и Вингрин Н.С. Динамические структуры в Escherichia coli : спонтанное образование колец MinE и полярных зон MinD. Proc. Natl. Акад. Sci. США 100 , 12724–12728 (2003).

CAS Статья Google ученый

20

Meacci, G. & Kruse, K. Мин-осцилляции в Escherichia coli , индуцированные взаимодействиями мембраносвязанных белков. Phys. Биол. 2 , 89–97 (2005).

CAS Статья Google ученый

21

Дерр, Дж., Хоппер, Дж. Т., Сайн, А., Рутенберг, А. Д. Самоорганизация белкового кольца MinE в субклеточных колебаниях Min. Phys. Ред. E 80 , 011922 (2009).

Артикул Google ученый

22

Arjunan, S.N.V. И Томита, М. Новый метод многокомпонентного реакционно-диффузионного моделирования связывает временное прикрепление к мембране E.coli MinE к образованию E-кольца. Syst. Synth. Биол. 4 , 35–53 (2010).

Артикул Google ученый

23

Szeto, T.H., Rowland, S.L. И Кинг, Г.Ф. Функция димеризации MinC находится в структурно автономном C-концевом домене. J. Bacteriol. 183 , 6684–6687 (2001).

CAS Статья Google ученый

24

де Бур, П.А., Кроссли, Р.Э., Хэнд, А.Р. И Ротфилд, Л. Белок MinD представляет собой мембранную АТФазу, необходимую для правильного размещения сайта деления Escherichia coli . EMBO J. 10 , 4371–4380 (1991).

CAS Статья Google ученый

25

Галуш, У.Дж., Най, Дж. А. И Гровс, Дж. Количественная флуоресцентная микроскопия с использованием поддерживаемых стандартов липидного бислоя. Biophys. J. 95 , 2512–2519 (2008).

CAS Статья Google ученый

26

Verveer, P.J., Rocks, O., Harpur, A.G., Bastiaens, P.I.H. Измерение FRET методом фотообесцвечивания акцептора. в Взаимодействия белок-белок: Руководство по молекулярному клонированию , Vol. 2 (ред. Големис, Э. и Адамс, П. Д.) 4598–4601 (Cold Spring Harbor Press, Cold Spring Harbor, NY, USA, 2005).

27

Hsieh, C.-W. и другие. Прямое взаимодействие MinE-мембраны способствует правильной локализации MinDE в E.coli . Мол. Microbiol. 75 , 499–512 (2010).

CAS Статья Google ученый

28

Феррелл Дж. Э. и Ксион У. Бистабильность в передаче сигналов в клетках: как сделать непрерывные процессы прерывистыми, а обратимые процессы необратимыми. Хаос 11 , 227–236 (2001).

CAS Статья Google ученый

29

Крузе, К., Ховард М. и Марголин В. Руководство экспериментатора по компьютерному моделированию системы Мин. Мол. Microbiol. 63 , 1279–1284 (2007).

CAS Статья Google ученый

30

Тайсон, Дж. Дж., Чен, К. К. & Новак, Б. Нюхают, зуммеры, переключатели и шоры: динамика регуляторных и сигнальных путей в клетке. Curr. Opin. Cell Biol. 15 , 221–231 (2003).

CAS Статья Google ученый

31

Ховард, Дж.И Хайман, А.А. Рост, колебание и переключение на плюс-концах микротрубочек. Nat Rev. Mol. Клетка. Биол. 10 , 569–574 (2009).

CAS Статья Google ученый

32

Птацин, J.L. et al. Аппарат, похожий на веретено, управляет сегрегацией бактериальных хромосом. Nat. Cell Biol. 12 , 791–798 (2010).

CAS Статья Google ученый

33

Ринггаард, С., Ван Зон, Дж., Ховард, М. и Гердес, К. Движение и выравнивание плазмид путем разборки филаментов ParA. Proc. Natl. Акад. Sci. США 106 , 19369–19374 (2009).

CAS Статья Google ученый

34

Crocker, J. & Grier, D. Методы цифровой видеомикроскопии для коллоидных исследований. J. Colloid Interface Sci. 179 , 298–310 (1996).

CAS Статья Google ученый

Мембранное связывание MinE позволяет всесторонне описать формирование паттерна Min-белка

Abstract

Палочковидная бактерия Escherichia coli выбирает центр клетки как место деления с помощью белков MinC, MinD и MinE.Эта белковая система коллективно колеблется между двумя полюсами клетки, поочередно связываясь с мембраной в одной из двух половин клетки. Это динамическое поведение, которое возникает в результате взаимодействия АТФазы MinD и ее активатора MinE на клеточной мембране, стало парадигмой самоорганизации белков. Недавно было обнаружено, что не только связывание MinD с мембраной, но также взаимодействия MinE с мембраной вносят вклад в самоорганизацию Min-белка. Здесь мы показываем, что, учитывая это открытие в вычислительной модели, мы можем всесторонне описать все наблюдаемые паттерны Min-белков in vivo и in vitro .Кроме того, изменяя геометрию системы, наши вычисления предсказывают закономерности, о которых еще не сообщалось. Мы подтверждаем эти прогнозы экспериментально.

Сведения об авторе

Уже давно предполагается, что клеточные белковые структуры образуются путем самоорганизации белков. Особенно ярким примером являются белки MinC, MinD и MinE, выбирающие центр в качестве места деления клеток у палочковидной бактерии Escherichia coli . Основываясь на связывании MinD с цитоплазматической мембраной и антагонистическом действии MinE, которое индуцирует высвобождение MinD в цитоплазму, эти белки колеблются от полюса к полюсу, где они ингибируют деление клеток.В поддержку идеи о самоорганизации, являющейся причиной осцилляций Min, было обнаружено, что очищенные белки Min спонтанно образуют бегущие волны на поддерживаемых липидных бислоях. Исчерпывающее понимание паттернов Мин, сформированных в различных условиях, остается труднодостижимым. Мы выполнили вычислительный анализ динамики Min-белка с учетом недавно обнаруженного стойкого действия MinE. Мы показываем, что это свойство позволяет воспроизвести все наблюдаемые паттерны Min-белков в единой структуре.Кроме того, наш анализ предсказывает новые структуры, которые мы наблюдали экспериментально. Наше исследование подчеркивает, что механизмы, лежащие в основе спонтанного формирования белковых паттернов в условиях очищенного in vitro , также могут генерировать паттерны внутри сложных внутриклеточных сред.

Образец цитирования: Bonny M, Fischer-Friedrich E, Loose M, Schwille P, Kruse K (2013) Мембранное связывание MinE позволяет всесторонне описать формирование паттерна Min-белка.PLoS Comput Biol 9 (12): e1003347. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003347

Редактор: Лоуренс Ротфилд, Университет Коннектикута, США

Поступила: 5 июня 2013 г .; Одобрена: 3 октября 2013 г .; Опубликовано: 5 декабря 2013 г.

Авторские права: © 2013 Bonny et al. Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

Финансирование: MB и KK подтверждают получение финансирования со стороны DFG посредством гранта № KK 3430 / 1-1 и SFB 1027. PS выражает признательность за финансирование через приз Готфрида Вильгельма Лейбница от DFG. ML поддерживается стипендиями EMBO (ALTF 394-2011) и HFSP (LT000466 / 2012). Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Введение

Природа представляет огромное разнообразие форм и узоров. Хотя системные специфические условия могут играть важную роль в их формировании, в прошлом были предложены также несколько общих принципов, лежащих в основе формирования биологического паттерна. Особенно привлекательной концепцией является спонтанное образование паттернов в реакционно-диффузионных системах, предложенное Аланом Тьюрингом [1]. В этом случае (небольшое) количество различных составляющих вместе образуют крупномасштабные модели.Однако пока известно лишь несколько биологических примеров истинных паттернов Тьюринга [2].

Пример формирования субклеточного паттерна из-за реакций и диффузии всего двух различных компонентов обеспечивается системой Min у палочковидной бактерии Escherichia coli [3]. Эта белковая система формирует пространственно-временные колебания в клетке, то есть стоячую волну с узлом в центре клетки [4], [5], см. Рис. 1A, которая играет важную роль в выборе места деления в E.coli . В то время как колебания возникают исключительно из-за взаимодействий между MinD, MinE и мембраной, ингибитор клеточного деления MinC связывается с MinD и, таким образом, распределяется аналогичным образом: он периодически появляется на полюсах клетки, но практически отсутствует в центре клетки. Таким образом, в центре клетки происходит деление, в результате чего образуются две дочерние клетки одинакового размера.

Рис. 1. Различные паттерны, сформированные MinD в живых E. coli .

А) Стоячая волна с одним узлом; Б) стоячая волна с двумя узлами.Вверху: изображение DIC, за которым следуют снимки из покадровой записи MinD-GFP; внизу: соответствующий кимограф. Шкала шкалы:.

https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003347.g001

Хотя некоторые модели предполагают, что определенные свойства полюсов клетки могут играть важную роль в формировании паттерна Min-белков [6], ряд наблюдений подтверждает представление о том, что система Мин может самоорганизовываться без каких-либо дополнительных пространственных сигналов. Прежде всего, в зависимости от геометрии клетки и уровня экспрессии Min-белка, белковый паттерн может измениться: в более длинных клетках образуются стоячие волны с несколькими узлами [4], см. Рис. 1B, тогда как в более коротких клетках и для немного избыточных экспрессируются белки Min, колебания заменяются стохастическим переключением белков между двумя половинами клетки [7], [8].В Y-образных клетках белки посещают разные руки способом, который зависит от длины плеч [9].

Более того, исследования очищенных белков in vitro показали, что MinD и MinE спонтанно организуются в коллективные бегущие волны [10]. Вместе эти наблюдения предполагают, что паттерны Min-белков возникают из внутренней динамики этих белков, в частности, обмена белками между мембранами, обусловленного высоким сродством MinD к мембране, когда АТФ связан, и низким сродством к Граница ADP [11].Кроме того, связанный с мембраной MinD рекрутирует MinE, который, в свою очередь, вызывает гидролиз связанного нуклеотида с помощью MinD и, следовательно, отсоединение MinD от мембраны. Эти хорошо отработанные процессы лежат в основе ряда вычислительных моделей, воспроизводящих колебания Min-белка, наблюдаемые в E. coli [12].

Самый популярный механизм, изучаемый с помощью таких моделей, предполагает, что кооперативное прикрепление MinD к мембране лежит в основе формирования паттерна. В простейшем варианте скорость прикрепления MinD к мембране увеличивается в присутствии связанного с мембраной MinD [13].Несколько работ по моделям, реализующим кооперативное прикрепление мембраны различными способами и дополняя его различными побочными процессами, показали, что он может надежно генерировать колебания от полюса к полюсу, наблюдаемые у E. coli [14] — [16] даже во время закрытия перегородки. [17]. В других работах делается упор на кооперативные эффекты между уже связанными с мембранами MinD [18], [19]. Однако, несмотря на более чем десятилетний теоретический анализ, на сегодняшний день не существует полного описания всех паттернов Min-белков, наблюдаемых in vivo и in vitro .

Некоторые данные подтверждают, что N-концевая спираль позволяет MinE также взаимодействовать с мембраной [20], [21], однако остается неясным, было ли это свойство важным для самоорганизации системы Min. Данные по одной молекуле , полученные in vitro [22], а также генетический, физиологический и структурный анализ [23], наконец, предоставили доказательства того, что способность MinE взаимодействовать с фосфолипидами позволяет ему оставаться связанным с мембраной после отделения MinD, что может привести к последующему удалению нескольких димеров MinD одним димером MinE.По аналогии с молекулярными моторами, которые могут выполнять несколько последующих шагов на филаменте цитоскелета, мы называем это свойство «процессивностью MinE». Эта возможность была предложена ранее на теоретических основаниях, поскольку она предлагает механизм образования MinE-колец [19], [24], [25] и имеет решающее значение для описания направления волн Min-белка на структурированных субстратах [26]. . В настоящей работе мы выполняем вычислительное исследование, чтобы изучить последствия этого молекулярного свойства для формирования крупномасштабных структур.Для этого мы используем детерминированные и стохастические вычисления в трех измерениях. Мы показываем, что процессивность MinE обеспечивает ключ для получения единого описания всех ранее описанных паттернов Min-белков in vivo и in vitro . Кроме того, наш анализ предсказывает неизвестные ранее закономерности, а именно бегущие волны в длинных и движущихся участках в аномально больших клетках. Мы подтверждаем существование этих состояний с помощью флуоресцентной микроскопии живых клеток E. coli .Помимо системы Min, наши открытия подчеркивают важность связывания с мембраной для формирования субклеточного паттерна.

Результаты

Мин-протеиновая динамика

Молекулярные взаимодействия.

Мы начинаем с подробного описания молекулярных взаимодействий, которые мы считаем важными для понимания формирования паттерна Min-белков in vivo и in vitro , см. Также [27]. Начнем с АТФазы MinD. После связывания АТФ и в присутствии липидного бислоя на С-конце цитоплазматического MinD образуется амфипатическая спираль, придающая белку повышенное сродство к связыванию липидных бислоев [28] — [32].Кроме того, связывание АТФ приводит к димеризации MinD. Только в виде димера MinD обладает достаточно высоким сродством для связывания с цитоплазматической мембраной. Кинетика связывания MinD обнаруживает отклонения от кинетики Ленгмюра, указывая на то, что связывание MinD с мембраной является кооперативным [30], [33], [34]. Однако молекулярный механизм, лежащий в основе кооперативного связывания MinD, плохо изучен.

Отметим, что связанный с мембраной MinD может взаимодействовать с образованием структур более высокого порядка, однако их точное время жизни и архитектура неизвестны [35] — [37].Эксперименты in vitro на везикулах, инкубированных в буфере, содержащем MinD, предполагают двухэтапный процесс связывания MinD сначала с мембраной, а затем формирования кластеров [35]. Сообщалось, что белки MinD располагаются спирально [37]. Однако неясно, играют ли агрегаты мембраносвязанного MinD функциональную роль в формировании Min-паттерна. Отметим также, что недавние работы предоставили доказательства того, что образование спиралей MreB или фокусов Clp Protease в E. coli индуцировалось прикрепленными флуоресцентными метками [38], [39].Еще неизвестно, отвечает ли подобный эффект за образование спиралей MinD.

MinE и MinC привлекаются к цитоплазматической мембране с помощью связанных с мембраной димеров MinD. Они связываются с перекрывающимися сайтами, расположенными на интерфейсе MinD-димер [32], [40], [41]. В то же время MinE напрямую взаимодействует с мембраной через амфипатическую α -спираль [23]. Связывание MinE стимулирует АТФазную активность MinD и, таким образом, запускает отсоединение MinD от мембраны [29], [30].Благодаря своему прямому взаимодействию с мембраной MinE может находиться на мембране в течение короткого периода, в течение которого он может ассоциироваться с др. Мембраносвязанным димером MinD [22], [23]. Благодаря взаимодействию амфипатической N-концевой спирали с мембраной, MinE может оставаться прикрепленным после активации и смещения MinD, чтобы активировать другой димер MinD, связанный с мембраной. Поскольку образование этой спирали MinE зависит от образования комплекса с его субстратом MinD, это поведение сравнимо с процессивными ферментами, которые способны оставаться прикрепленными к своим субстратам и выполнять большое количество циклов катализа перед диссоциацией [42 ].

Молекулярные процессы и динамические уравнения.

Из описанных выше молекулярных взаимодействий мы сделали вывод о доминирующих реакционных путях, управляющих макроскопической динамикой распределений Min-белков. Для простоты описания мы рассматривали только димеры MinD.

Процессы, зафиксированные в нашем анализе, были следующими: MinD в непосредственной близости от мембраны ассоциируется со скоростью липидного бислоя, см. Рис. 2. Кооперативные эффекты в процессе связывания приводят к увеличению скорости связывания, если MinD, связанный с мембраной, присутствуют рядом.Мы фиксируем этот эффект, увеличивая скорость связывания в разы по сравнению с локальной плотностью мембраносвязанного MinD.

Рис. 2. Схематическое изображение молекулярных процессов с участием MinD, MinE и мембраны.

Цитозольные димеры MinD связываются с мембраной с повышенной скоростью вблизи мембраносвязанного MinD (1). Отметим, что молекулярный механизм, лежащий в основе кооперативного связывания MinD с мембраной, еще не охарактеризован, и все еще неясно, образуют ли связанные с мембраной MinD кластеры.Цитозольный MinE связывается с мембраносвязанным MinD и образует комплексы MinDE (2). Комплексы MinDE диссоциируют одним из двух разных способов: MinD и MinE отделяются одновременно от мембраны (3) или MinD отделяется, тогда как MinE остается на мембране (4). Там он может повторно связываться с другим белком MinD (5) или отсоединяться (6).

https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003347.g002

MinE связывается с мембранно-связанным MinD и образует комплекс MinDE [43]. Этот процесс происходит со скоростью, где — локальная плотность мембраносвязанного MinD.Комплекс MinDE может диссоциировать двумя способами: либо оба, MinD и MinE, отделяются от мембраны, либо только MinD покидает мембрану, тогда как MinE остается на липидном бислое. Эти два процесса происходят со скоростью и соответственно. Отдельные димеры MinE на мембране со скоростью связываются с близлежащим мембраносвязанным MinD или со скоростью диссоциируют с мембраной.

Наконец, все молекулы могут диффундировать в цитоплазме или на мембране. Подчеркнем, что мы игнорируем любые пространственные неоднородности из-за вариаций липидного состава мембраны, скопления цитоплазмы в области нуклеоида или возможного образования кластеров MinD на мембране.Мы ожидаем, что эти эффекты будут иметь меньшее значение по сравнению с процессами, которые мы рассматриваем [44].

Для теоретического изучения закономерностей, возникающих в результате этих процессов, мы использовали два разных подхода. С одной стороны, мы использовали подход среднего поля, который приводит к системе уравнений в частных производных. С другой стороны, мы использовали стохастическую модель на основе частиц. В этой модели каждый димер представлен частицей, которая беспорядочно перемещается в пространстве, а упомянутые выше процессы происходят стохастически.Соответствующие схемы реакций: (1) (2) (3) (4) (5) (6) (7) Кроме того, мы включаем тот факт, что плотность связанного с мембраной MinD ограничена таким образом, что скорость присоединения MinD к некоторая площадь мембраны пропорциональна количеству свободных участков связывания в этой области.

В подходе среднего поля состояние системы задается плотностями для различных состояний белка. Объемные плотности и обозначают цитозольные концентрации димеров MinD и димеров MinE, соответственно. Поверхностные плотности мембраносвязанных комплексов MinD, MinE и MinDE обозначены, и, соответственно.Временная эволюция этих плотностей определяется следующими динамическими уравнениями (8) (9) (10) (11) (12) Плотности, и определяются только на поверхностях, представляющих мембрану. В уравнениях (10) — (12) обозначает оператор Лапласа на поверхности и,, и являются соответствующими константами диффузии мембраносвязанных MinD, MinE и MinDE. Кроме того, это максимальная плотность MinD на мембране. В уравнениях (10) и (11) плотности и оцениваются в тех же точках, что и поверхностные плотности.В уравнениях (8) и (9) Δ обозначает оператор Лапласа в трех измерениях и и являются константами диффузии для цитозольных MinD и MinE, соответственно. Динамические уравнения для цитозольного MinD и MinE дополняются граничными условиями на диффузионные токи, которые учитывают связывание белка с мембраной и отрыв от нее: компоненты этих потоков, ортогональные мембране, равны чистой скорости прикрепления. Формально имеем (13) (14) Здесь обозначает внешний градиент нормали к границе.Обратите внимание, что эти уравнения сохраняют общее количество белка.

Мин-белковые паттерны в клеточной геометрии

Мы сначала изучили поведение белков Min в клеточной геометрии. Для этого решались стохастические и детерминированные уравнения динамики в цилиндрической области с полусферическими крышками. Параметры, используемые в этом разделе, приведены в таблице 1. Значения констант цитозольной диффузии были измерены в работе [5]. [45]. Хотя нет прямого измерения констант диффузии для мембраносвязанных MinD, MinE и MinDE, диффузия на мембранах обычно на два-три порядка меньше, чем в объеме [46].При больших значениях этих констант результирующие закономерности становятся шире и менее четко определены. Уменьшение их значений не оказывает существенного влияния на паттерны. Чтобы определить значение максимальной плотности мембраносвязанных белков, мы используем ту плотную упаковку MinD на мембране, которая дает плотность примерно 1 / (латеральное удлинение димера MinD), причем последнее составляет приблизительно. Чтобы учесть заполнение мембраны другими молекулами, мы используем значение, примерно в 10 раз меньшее,. Значения различных скоростей прикрепления и отсоединения были выбраны так, чтобы соответствовать экспериментально наблюдаемым моделям.Обратите внимание, что для значений параметров, приведенных в таблице 1, доминирующий путь для MinE-индуцированного отсоединения MinD включает в себя MinE, остающуюся на мембране. Это соответствует высокой процессивности MinE. Наконец, мы в основном рассматривали шаблоны Min в геометриях фиксированного размера. Даже в оптимальных условиях роста E. coli набирает только около 100 нм за период колебаний. Как мы покажем ниже, шаблоны устойчивы к таким изменениям.

Межполюсные колебания — Стоячие волны.

Колебания от полюса к полюсу, описанные во введении, являются физиологически наиболее важными паттернами, формируемыми белками Min.На рис. 3A и Movie S1 мы показываем, что для общих концентраций белка, аналогичных таковым в E. coli дикого типа, и для длины клетки, наши динамические уравнения воспроизводят эту закономерность. Период колебаний составляет около 50 с, что сопоставимо с экспериментальными значениями. Рисунок не меняется качественно, пока подчиняется длина системы L . В соответствии с предыдущими работами [47], [48], стохастическое моделирование процессов, описанных в уравнениях. (1) — (7) показывают, что молекулярный шум не разрушает эту картину.

Если длина ячейки увеличивается сверх, то образец изменяется. В этом случае белки Min по-прежнему образуют стоячую волну, но количество узлов больше одного, см. Рисунок 3B и видеоролики S2, S3. Этот результат согласуется с экспериментально наблюдаемыми паттернами Min-белков в длинных клетках. Появление множественных узлов происходит из характерной шкалы длины паттернов Min-белков, что также очевидно из паттернов in vitro , описанных в Ref. [10], которые мы обсудим ниже.

На рис. 3C и D мы представляем период колебаний как функцию общей концентрации MinE и длины системы соответственно. Он уменьшается примерно линейно с увеличением, отражая возрастающую активность MinE по удалению MinD с мембраны. Зависимость от длины ячейки немонотонна. В целом зависимость периода от длины системы менее выражена, чем его зависимость от. Комбинируя данные с рис. 3C, D, мы заключаем, что период колебаний не является надежной характеристикой системы Min.Этот вывод согласуется с экспериментальными измерениями периода колебаний как функции длины клетки in vivo , которые показали значительные различия между разными клетками [4], [19].

Бегущие волны.

Изменения в структуре самоорганизующихся Min-белков также могут быть вызваны изменением общих концентраций MinD и / или MinE. Как показано на Рисунке 4 и в Movie S4, для общих концентраций, равных и по сравнению с использованными выше, мы находим бегущие волны в ячейках длины.В этих состояниях белки Min собираются на одном полюсе клетки и затем перемещаются по мембране к противоположному полюсу. Там белки отделяются от мембраны и перемещаются через цитоплазму обратно к исходному полюсу, где они снова собираются на мембране и перезапускают процесс. В более длинных системах бегущая волна разбивается на пакеты, движущиеся в одном направлении, отражающее длину волны, присущую динамической системе. Как и ожидалось, исходя из симметрии системы, мы иногда наблюдали в стохастическом моделировании изменение направления движения бегущих волн, см. Рис. 4A.

Ранее неофициальные сообщения о перемещающихся волнах белка Min были предоставлены Shih et al. [49], которые упомянули случайный дрейф полосы Min-белка от одного полюса к другому для minE ^{D45A / V49A} E. coli , а также Тостевин и Ховард [50], которые наблюдали перемещающиеся полосы в нерегулярном порядке. генерируется стохастическим моделированием. Мы использовали флуоресцентную микроскопию для изучения распределения MinD в клетках, экспрессирующих MinD-GFP, см. Материалы и методы. В ячейках с длиной выше, мы действительно могли наблюдать бегущие волны, как предсказано динамическими уравнениями, см. Рисунок 4B.Кроме того, в ячейках примерно длиной мы наблюдали два волновых пакета, см. Фильмы S5, S6. Мы можем сравнить наблюдаемые бегущие волны in vivo с найденными in vitro . Экспериментально измеренная скорость волны in vivo примерно по сравнению с примерно in vitro , тогда как длина волны in vivo составляет примерно in vivo и in vitro [10], [22]. Таким образом, отношения скоростей и длин волн сопоставимы.

Наши расчеты указали на другую ситуацию, в которой должны наблюдаться бегущие волны.В системах с увеличивающейся длиной бегущие волны обычно возникали около критической длины, где стоячая волна с n узлами превращалась в одну с n +1 узлами, см. Рисунок 4C. Также это предсказание подтверждается экспериментами: при длительных записях распределения Min у живых организмов E. coli , где мы могли наблюдать изменение между различными моделями стоячих волн, мы наблюдали кратковременные бегущие волны, см. Рис. 4D. Для расчетов мы решали динамические уравнения в одном пространственном измерении.Соответствующие динамические уравнения представлены в тексте S1.

Фазовая диаграмма.

Чтобы получить исчерпывающую картину различных состояний, которые может генерировать система Min, мы представляем на рисунке 5 разрезы на фазовой диаграмме системы, полученной из численных решений динамических уравнений (8) — (12). Давайте сначала обсудим влияние общих концентраций MinD и MinE на картину в ячейке фиксированной длины, см. Рисунок 5A. Для общих концентраций MinE ниже критического значения распределения были однородными.При более высоких концентрациях возникали стоячие волны. Они превратились в бегущие волны для еще более высоких концентраций МинЭ. При стоячие волны с двумя узлами возникают в конечном интервале суммарных концентраций MinE.

Рисунок 5. Фазовая диаграмма.

Образцы белков Min в клеточной геометрии с длиной 4,8 для различных общих концентраций MinD и MinE (A) и для изменения общей концентрации и длины MinD с (B). Символы представляют колебания от полюса к полюсу (красные треугольники), бегущие волны (зеленые кружки), стоячие волны с двумя узлами (голубые квадраты), пространственно неоднородные установившиеся состояния (желтые пятиугольники) и стоячие волны с тремя узлами (синие ромбы). и четыре узла (фиолетовые треугольники).Параметры см. В таблице 1.

https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003347.g005

На рисунке 5B мы представляем фазовую диаграмму как функцию общей концентрации MinD и длины системы, но для фиксированного отношения общего MinD / MinE концентрации,. При достаточно малых значениях стоячие волны с увеличением количества узлов появляются по мере увеличения длины системы. Модели стоячих волн с разным количеством узлов разделены бегущими волнами.При увеличении значений стоячие волны с несколькими узлами перестают существовать. Вместо этого новое состояние появляется в достаточно коротких системах для. Там распределения стационарны, но не однородны. В этом случае система самопроизвольно нарушает зеркальную симметрию относительно центра ячейки. Они соответствуют ситуациям, в которых большинство белков находится в одной половине клетки и сосуществуют два зеркальных раствора, см. Рис. 6А.

Стохастическое переключение.

В примерах, рассмотренных до сих пор, влияние молекулярного шума на шаблоны Min было незначительным.Это согласуется с предыдущими работами [47], [48]. Однако есть некоторые ситуации, в которых шум необходим для понимания возникающего паттерна Min-белков. В клетках, в которых отсутствует отрицательно заряженный липид фосфатидилэтаноламин (PE), межполюсные колебания подавляются [33]. Вместо этого на цитоплазматической мембране стохастически образуются небольшие пятна мембраносвязанного MinD. Кроме того, наш анализ уравнений среднего поля (8) — (12) показал существование зеркально-симметричных стационарных состояний в коротких ячейках.В стохастической системе можно ожидать, что белки будут стохастически переключаться между этими двумя состояниями. В самом деле, существует критическая длина клетки, ниже которой белки Min не колеблются, а переключаются стохастически между двумя полюсами клетки в случае, если MinD и MinE сверхэкспрессируются [7], [8], см. Рисунок 6B и Movie S7.

Как и в экспериментах, время переключения очень короткое по сравнению с временем, которое белки проводят в одной половине клетки. На рисунке 6C мы представляем распределение соответствующих времен пребывания.Распределение алгебраически затухает с наклоном -2,06 ± 0,27. Это значение очень похоже на экспериментальное значение −2,1. На рисунке 6D мы показываем зависимость среднего времени пребывания от длины ячейки. Можно выделить два режима. Для систем с длинами между и среднее время пребывания экспоненциально убывает с характерной длиной. Затем она резко переходит в экспоненциальную зависимость с характерной длиной. До перехода стандартные отклонения распределений времени пребывания сопоставимы с соответствующими средними значениями.После перехода стандартное отклонение уменьшается быстрее, чем среднее время пребывания, что указывает на возрастающую регулярность колебаний от полюса к полюсу. Это качественно аналогично наблюдениям in vivo [7]. Характерные длины согласуются с экспериментальными значениями с точностью до трех раз.

Минимальные узоры в аномально толстых ячейках.

Все узоры в геометрии бактерий, обсуждаемые до сих пор, были инвариантными при поворотах относительно длинной оси системы.Можно было ожидать, что паттерны Min-белков нарушат эту симметрию, если диаметр клетки будет достаточно большим. Увеличить диаметр клетки можно за счет разрушения филаментов MreB, регулирующих рост клеточной стенки, путем нанесения A22 на живую E. coli [51]. После лечения A22 мы наблюдаем локальное скопление MinD, перемещающееся на цитоплазматической мембране, см. Рисунок 7A. Обратите внимание, что при этом изменяется направление движения пятна, см. Фильм S8.В предыдущих работах влияние размера клеток на паттерны Min-белков изучали на круглых мутантах rodA [52] и Δ mreB [53]. В первом случае наблюдались нерегулярные колебания, тогда как во втором случае были зарегистрированы в основном регулярные колебания, а также пятна MinD, движущиеся по окружности клетки.

Решая динамические уравнения (8) — (12) в геометрии, соответствующей ячейкам после обработки A22, мы также наблюдаем, что вращательная симметрия рисунков относительно длинной оси системы самопроизвольно нарушается, см. Рисунок 7B, C и Movie S9. .В этом случае пятно образуется на одном полюсе клетки. Затем он движется с постоянной скоростью по плоскому пути через два полюса ячейки. Эти паттерны отличаются от спиральных волн, генерируемых в толстых клетках, о которых сообщается в модели динамики Min белков с током агрегации [54]. Поведение аналогично наблюдаемому экспериментально. Однако в детерминированных расчетах пятно движется по четко определенной замкнутой траектории, не меняя своего направления движения. Это отличается от стохастического решения, см. Рис. 7C, где пятно часто меняет направление после прохождения полюса ячейки.

Минимальные белковые паттерны в открытых геометрических формах

Главный прорыв в понимании формирования паттернов Min-белков был достигнут при изучении Min-динамики в открытых геометриях [10], [22], [26], [54]. Экспериментально in vitro исследования с использованием поддерживаемых липидных бислоев позволили нам четко установить склонность Min белков к самоорганизации [10]. Структурный анализ показал, что связывание с мембраной может также происходить для MinE, не связанного с MinD [23], обеспечивая естественное объяснение направления волн Min-белка на структурированных поверхностях [26].

На рисунке 8 мы представляем результат численного решения динамических уравнений (8) — (12), где мы использовали периодические граничные условия в направлениях x — и y -направления. Значения параметров приведены в таблице 1. Различия между этими значениями и теми, которые использовались для in vivo геометрии , отражают различия в условиях окружающей среды, в частности, присутствие или отсутствие других макромолекул. Подобно экспериментальным наблюдениям, белки Min самоорганизуются в бегущие волны.Расчетный профиль волны имеет те же особенности, что и в эксперименте: профиль MinD увеличивается на фронте волны, а затем насыщается, пока не резко спадает. Плотность MinE увеличивается медленнее, чем у MinD. Ближе к задней кромке волны она резко увеличивается, а затем быстро спадает. Параметр увеличен по сравнению со значением, определенным в разделе «Паттерны Min-белков в клеточной геометрии». Представление z-зависимости распределения на Фигуре 8C показывает, что картина ограничена слоем примерно над мембраной.Этот результат апостериори оправдывает использование эффективных 2d-описаний динамики Min-белка [10], [26], хотя не совсем очевидно, как формально получить 2d-уравнения из 3d-системы.

Рис. 8. Решения детерминированных динамических уравнений в геометрии in vitro .

A) Мембранные плотности MinD и MinE на плоской поверхности с периодическими граничными условиями. B) Профили плотности MinD и MinE, полученные из белого прямоугольника, указанного в (A).В) z-зависимость цитозольных плотностей MinD и MinE. Вверху: концентрации буфера вдоль среза в системе, внизу: крупный план концентраций буфера в этом срезе. Периодические граничные условия применялись вдоль осей x и y , граничные условия отсутствия потока на диффузионный ток в направлении z при. Суммарные концентрации MinD и MinE составляют m ⁻³ и. Значения параметров приведены в таблице 1.

https: // doi.org / 10.1371 / journal.pcbi.1003347.g008

Интуитивное изображение паттернов Min-белков

Распространение волновых фронтов можно понять, интерпретируя пространственную координату на рисунке 8B как время: первый цитозольный MinD связывается с пустой мембраной. Нелинейность в члене связывания MinD затем приводит к увеличению скорости связывания и, таким образом, к ускоренному увеличению плотности MinD на мембране. Как только присутствует связанный с мембраной MinD, он начинает прикрепляться. Поскольку сайтов связывания MinE много, увеличение плотности MinE является примерно линейным.С увеличением плотности MinE чистая скорость присоединения MinD уменьшается. В конце концов, скорость отрыва, индуцированного MinE, превышает скорость прикрепления, и плотность связанного с мембраной MinD уменьшается. Это уменьшение резкое на заднем фронте волн, потому что процессивность MinE приводит к накоплению MinE в этой области.

Последовательность паттернов белка Min in vivo при изменении длины системы может быть интуитивно понятна из механизма, лежащего в основе бегущих волн in vitro .С этой целью мы вводим длину диффузии, которая представляет собой длину, которую молекула обычно диффундирует перед присоединением к мембране. Для постоянной диффузии D и скорости присоединения ω она определяется выражением. Теперь рассмотрим волну в ячейке, распространяющуюся в направлении длинной оси. Волна поддерживается молекулами, связывающимися с передним фронтом волны после того, как они были выпущены из заднего фронта. Когда волна достигает полюса, димеры MinD, высвобождаемые из мембраны на задней кромке, больше не могут связываться на ее передней кромке.Вместо этого они диффундируют от полюса клетки. Если длина клетки порядка, белки будут связываться преимущественно на противоположном полюсе [55], см. Рис. 9A. Точно так же, с некоторой задержкой, MinE, выпущенная из исходной волны, также свяжется с этим полюсом, и будет сгенерирована новая волна, движущаяся в том же направлении, что и исходная.

Рисунок 9. Снимки распределений MinD и MinE в одномерной системе и соответствующие иллюстрации.

A) Если длина диффузии MinD того же порядка, что и размер ячейки, плотность MinD будет увеличиваться по направлению к правому полюсу.То же самое и для MinE, и начинается волна, идущая влево. Б) Если диффузионная длина больше, чем ячейка, образуется второй максимум в распределении MinD рядом с левым полюсом. Он поглощает большую часть свободного MinE, и волна начнется от центра к левому полюсу. C) Для длин диффузии MinD, которые очень велики по сравнению с размером ячейки, MinD восстанавливается только в левой половине ячейки, и получается стационарное состояние. Параметры как на рисунке 4C.

https: // doi.org / 10.1371 / journal.pcbi.1003347.g009

Если размер системы меньше, связывание MinD будет происходить в зоне, простирающейся дальше от нового полюса к центру клетки, потому что отношение длины диффузии к длине клетки увеличилось. Поскольку сродство к связыванию MinE с MinD на мембране велико, MinE будет предпочтительно связываться с частью зоны MinD, проксимальной к центру клетки, и волна будет двигаться в противоположном направлении по сравнению с исходной волной, см. Рисунок 9B, таким образом вызывая межполюсные колебания.Для даже более коротких клеток распределение цитозольных MinD и MinE по существу однородно, поскольку длина диффузии значительно превышает длину клетки. Таким образом, MinD, а также MinE предпочтительно связываются с зонами наивысших концентраций MinD на мембране, и возникает стационарный профиль, см. Фиг. 9C.

Таким образом, представленная здесь картина несколько отличается от механизма, лежащего в основе межполюсных колебаний, предложенного в [5]. [15], как мы обсудим ниже. В заключение отметим, что сложнее получить интуитивное представление о зависимости паттернов Min-белков от общей концентрации белка, и мы воздерживаемся от дальнейшего обсуждения этой темы.

Обсуждение

В этой работе мы представили вычислительное исследование формирования самоорганизованного паттерна с помощью MinD и MinE из E. coli . Уравнения, которые, в частности, учитывают связывание MinE с мембраной, генерируют паттерны, ранее наблюдавшиеся в живых клетках, а также белковые волны Min на плоских поверхностях, наблюдаемые в экспериментах по восстановлению. Кроме того, наш анализ выявил две закономерности, о которых раньше не сообщалось: в достаточно длинных клетках и при повышенных уровнях белка должны возникать бегущие волны, исходящие от одного полюса клетки и распространяющиеся на противоположный полюс.Во-вторых, в аномально больших ячейках должна быть потеряна вращательная симметрия рисунка и вместо этого должно образоваться движущееся пятно. Оба прогноза подтвердились экспериментально. Мы пришли к выводу, что связывание MinE с мембраной является важной молекулярной особенностью для всестороннего описания крупномасштабного формирования паттерна белков Min.

Эксперименты in vitro на мембранах с микропроцессором подтверждают важную роль процессивности MinE для формирования паттерна Min-белков [26], но еще неизвестно, так ли это in vivo .Фактически, сравнивая нашу систему с предложенной Хуангом и др. [15] показывает, что процессивность MinE может, по крайней мере, частично быть заменена высокой скоростью связывания MinE с мембранно-связанным MinD (они выбрали скорость на порядки выше, чем мы). Это приводит к другому механизму, лежащему в основе межполюсных колебаний, и требует конечной скорости обмена MinD-ADP на MinD-ATP для стабилизации стоячих волн с несколькими узлами. Будет интересно проверить экспериментально, какая из двух возможностей реализуется в живом E.coli .

Наше описание не учитывает многие молекулярные детали. Например, мы не рассматривали явно стадию димеризации MinD или конечную скорость обмена АДФ на АТФ для цитозольного MinD. Также могут быть использованы различные выражения, объясняющие связывание цитозольного MinE с мембранно-связанным MinD. Мы проанализировали несколько различных выражений, описывающих эффект того, что один димер MinE может вызывать отрыв нескольких димеров MinD от мембраны. Хотя эти модификации привели к количественным различиям, их анализ также показал, что детали соответствующих выражений довольно не важны для общего поведения системы.

Как следствие относительно простых условий реакции, используемых в нашем описании, наша модель обнаруживает некоторые количественные расхождения по сравнению с экспериментальными наблюдениями. Например, флуктуации, присутствующие в кимографах на рис. 3A и B, по-видимому, больше, чем в экспериментальных кимографах на рис. 1. Кроме того, профиль волны, показанный на рис. 8, отличается от экспериментально определенного [22]. Однако полное количественное согласие, вероятно, требует знания более подробных молекулярных деталей участвующих реакций.Однако обратите внимание, что количественное сравнение на уровне отдельной ячейки также требует точных измерений соответствующего количества MinD и MinE, которые в настоящее время недоступны. Однако на более грубом уровне наше описание, кажется, соответствует топологии фазового пространства. То есть мы представляем один набор параметров, который правильно воспроизводит последовательность паттернов по мере роста клеток, а также правильно описывает появление стохастических переключений и бегущих волн в живых клетках с увеличением уровня белка.Напротив, точные точки перехода в целом отличаются от наблюдаемых в эксперименте, и любое совпадение будет случайным. Также подчеркнем, что сейчас очень нужны эксперименты, чтобы ограничить возможные значения параметров. Только с такими данными мы можем ожидать дальнейшего значительного прогресса в понимании паттернов белков Min.

В согласии с предыдущей работой, наш анализ также показал, что молекулярный шум имеет лишь незначительное влияние на паттерны Min-белков. Макроскопические признаки молекулярного шума были обнаружены только в особых условиях, а именно в коротких клетках, представляющих стохастическое переключение, и в больших клетках, где белки Min образовывали вращающийся участок со стохастически переключающимся направлением вращения.Наше описание динамики Min-белка теперь может быть использовано для разработки новых экспериментов, например, для проверки взаимодействия между Min-колебаниями и сборкой Z-кольца in vivo или для определения условий для создания паттернов Min-белков внутри везикул. in vitro . Такие эксперименты могут представить важные шаги на пути к синтезу системы, способной к автономному делению, то есть минимальной синтетической клетки.

Материалы и методы

Эксперименты

Мы использовали клетки E.coli , штамм JS964, содержащий плазмиду pAM238, кодирующую MinE и GFP-MinD, под контролем lac-промотора [5]. Бактерии выращивали в течение ночи в 3 мл среды LB при 37 ° C. Клетки индуцировали изопропил — β — D-тиогалактопиранозидом (IPTG) в концентрации и инкубировали в течение 3–4 часов перед измерениями. В течение 1-2 часов до измерения клетки выдерживали при 30 ° C для лучшей флуоресценции. Оптическая плотность менее 0,6. Во время измерений клетки находились в фазе экспоненциального роста.Образцы выдерживали при температуре 30 ° C в камере Баххоффера. Чтобы бактерии не двигались под покровным стеклом, мы помещаем их на подушку из агара (1% раствор агара в среде LB с уменьшенной фракцией дрожжевого экстракта 10% для снижения фоновой флуоресценции). Записи флуоресценции были сделаны с помощью конфокального микроскопа Olympus FV 1000 при длине волны возбуждения 488 нм от гелиевого лазера малой мощности. Мы использовали масляный иммерсионный объектив Olympus UPLSAPO 60 ×, NA 1.35 и записывали кадр каждые 3 секунды.Измерение длилось 40 мин. В течение этого периода фокусировка менялась вручную через нерегулярные промежутки времени. A22 (S- (3,4-дихлорбензил) изотиомочевина, HCl) был приобретен у Merck Millipore. Клетки были визуализированы через 2-3 часа после добавления A22.

Дополнительная информация

Видео S9.

(Теория) Формирование паттерна Min-белков в аномально большой клетке. Система имеет длину 2,7 мкм и диаметр 2 мкм. В детерминированном моделировании общие концентрации белка равны и, а в стохастическом моделировании и.

https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003347.s010

(AVI)

Видео S10.

(Теория) Моделирование формирования паттерна Min-белков в 3D геометрии in vitro . (A) z-зависимость цитозольных плотностей MinD и MinE. (B) Плотности мембраносвязанных MinD и MinE на плоской мембране с периодическими граничными условиями.

https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003347.s011

(AVI)

Благодарности

Благодарим Р.D. Mullins за то, что познакомил нас с A22 для создания больших ячеек.

Вклад авторов

Задумал и спроектировал эксперименты: MB EFF ML PS KK. Проведены эксперименты: ЭФФ. Проанализированы данные: МБ ЭФФ МЛ ПС КК. Написал статью: MB EFF ML PS KK. Реализованный код для моделирования: MB.

Ссылки

1. 1. Тьюринг AM (1952) Химические основы морфогенеза. Филос Т Рой Soc B 237: 37–72.
2. 2. Кондо С., Миура Т. (2010) Модель реакции-диффузии как основа для понимания формирования биологического паттерна.Наука (Нью-Йорк, Нью-Йорк) 329: 1616–1620.
3. 3. Loose M, Kruse K, Schwille P (2011) Самоорганизация белка: уроки системы min. Анну Рев Биофиз 40: 315–336.
4. 4. Раскин Д.М., де Бур PAJ (1999) Быстрые межполюсные колебания белка, необходимые для направления деления к середине Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci USA 96: 4971–4976.
5. 5. Hu Z, Lutkenhaus J (1999) Топологическая регуляция клеточного деления у Escherichia coli включает быстрые колебания от полюса к полюсу ингибитора деления MinC под контролем MinD и MinE.Mol Microbiol 34: 82–90.
6. 6. Дрю Д.А., Осборн М.Дж., Ротфилд Л.И. (2005) Модель полимеризации-деполимеризации, которая точно генерирует самоподдерживающуюся колебательную систему, участвующую в размещении сайта бактериального деления. Proc Natl Acad Sci USA 102: 6114–6118.
7. 7. Fischer-Friedrich E, Meacci G, Lutkenhaus J, Chaté H, Kruse K (2010) Внутри- и межклеточные колебания в динамике Min-белка уменьшаются с увеличением длины клетки. Proc Natl Acad Sci USA 107: 6134–6139.
8. 8. Слюсаренко О., Хейнриц Дж., Эмонет Т., Якобс-Вагнер С. (2011) Высокопроизводительный анализ субпиксельной точности бактериального морфогенеза и внутриклеточной пространственно-временной динамики. Мол микробиол 80: 612–627.
9. 9. Varma A, Huang KC, Young KD (2008) Система Min как общий механизм определения геометрии клетки: длины ветвей в Y-образных клетках Escherichia coli влияют на паттерны колебаний Min и динамику деления. J Bacteriol 190: 2106–2117.
10. 10.Loose M, Fischer-Friedrich E, Ries J, Kruse K, Schwille P (2008) Пространственные регуляторы для деления бактериальных клеток самоорганизуются в поверхностные волны in vitro. Science 320: 789–792.
11. 11. Lutkenhaus J (2007) Динамика сборки бактериальной системы MinCDE и пространственная регуляция Z-кольца. Анну Рев Биохим 76: 539–562.
12. 12. Ховард М., Круз К. (2005) Клеточная организация путем самоорганизации: механизмы и модели динамики белка Min.J Cell Biol 168: 533–536.
13. 13. Meinhardt H, de Boer PAJ (2001) Формирование паттерна в Escherichia coli: модель межполюсных колебаний белков Min и локализации сайта деления. Proc Natl Acad Sci USA 98: 14202–14207.
14. 14. Ховард М., Рутенберг А.Д., де Вет С. (2001) Динамическая компартментализация бактерий: точное деление в E. coli. Physical Review Letters 87: 278102.
15. 15. Хуанг К., Меир Й., Вингрин Н.С. (2003) Динамические структуры в Escherichia coli: спонтанное образование колец MinE и полярных зон MinD.Proc Natl Acad Sci USA 100: 12724–12728.
16. 16. Павин Н., Палетак Х.С., Крстич В. (2006) Колебания Min-белка в Escherichia coli со спонтанным образованием двухцепочечных нитей в трехмерной стохастической модели реакции-диффузии. Phys Rev E Stat Nonlin Soft Matter Phys 73: 021904.
17. 17. Ди Вентура Б., Сурджик В. (2011) Самоорганизованное разделение динамически локализованных белков при делении бактериальных клеток. Мол Сист Биол 7: 457.
18. 18.Kruse K (2002) Динамическая модель для определения середины кишечной палочки. Biophys J 82: 618–627.
19. 19. Meacci G, Kruse K (2005) Мин-осцилляции в Escherichia coli, вызванные взаимодействиями мембраносвязанных белков. Физическая биология 2: 89–97.
20. 20. Hsieh CW, Lin TY, Lai HM, Lin CC, Hsieh TS и др. (2010) Прямое взаимодействие MinE-мембраны способствует правильной локализации MinDE в E. coli. Mol Microbiol 75: 499–512.
21. 21.Shih YL, Huang KF, Lai HM, Liao JH, Lee CS и др. (2011) N-концевая амфипатическая спираль фактора топологической специфичности MinE связана с формированием кривизны мембраны. PLoS ONE 6: e21425.
22. 22. Loose M, Fischer-Friedrich E, Herold C, Kruse K, Schwille P (2011) Белковые паттерны Min возникают в результате быстрого повторного связывания и мембранного взаимодействия MinE. Nat Struct Mol Biol 18: 577–583.
23. 23. Park KT, Wu W., Battaile KP, Lovell S, Holyoak T, et al.(2011) Осциллятор Min использует MinD-зависимые конформационные изменения в MinE для пространственной регуляции цитокинеза. Cell 146: 396–407.
24. 24. Derr J, Hopper JT, Sain A, Rutenberg AD (2009) Самоорганизация белкового кольца MinE в субклеточных колебаниях Min. Phys Rev E Stat Nonlin Soft Matter Phys 80: 011922.
25. 25. Arjunan SNV, Tomita M (2010) Новый метод многокомпонентного реакционно-диффузионного моделирования связывает временное прикрепление к мембране E. coli MinE с образованием E-кольца.Syst Synth Biol 4: 35–53.
26. 26. Schweizer J, Loose M, Bonny M, Kruse K, Mönch I и др. (2012) Определение геометрии с помощью самоорганизующихся белковых паттернов. PNAS 109: 15283–15288.
27. 27. Shih YL, Zheng M (2013) Пространственный контроль сайта деления клеток системой Min в Escherichia coli. Environ Microbiol [epub перед печатью] doi: https: //doi.org/ 10.1111 / 1462-2920.12119.
28. 28. Szeto TH, Rowland SL, Rothfield LI, King GF (2002) Мембранная локализация MinD опосредована С-концевым мотивом, который сохраняется в эубактериях, архее и хлоропластах.Proc Natl Acad Sci USA 99: 15693–15698.
29. 29. Hu Z, Lutkenhaus J (2003) Консервативная последовательность на C-конце MinD необходима для связывания с мембраной и нацеливания MinC на перегородку. Мол микробиол 47: 345–355.
30. 30. Lackner LL, Raskin DM, de Boer PAJ (2003) АТФ-зависимые взаимодействия между белками Min Escherichia coli и фосфолипидной мембраной in vitro. J Bacteriol 185: 735–749.
31. 31. Szeto TH, Rowland SL, Habrukowich CL, King GF (2003) Направляющая на мембрану последовательность MinD представляет собой трансплантируемую липид-связывающую спираль.J Biol Chem 278: 40050–40056.
32. 32. Wu W, Park KT, Holyoak T, Lutkenhaus J (2011) Определение структуры комплекса MinD-ATP показывает ориентацию MinD на мембране и относительное расположение сайтов связывания для MinE и MinC. Мол микробиол 79: 1515–1528.
33. 33. Милейковская Е., Фишов И., Фу Х, Корбин Б.Д., Марголин В. и др. (2003) Влияние состава фосфолипидов на взаимодействия MinD-мембраны in vitro и in vivo. J Biol Chem 278: 22193–22198.
34. 34. Renner LD, Weibel DB (2012) MinD и MinE взаимодействуют с анионными фосфолипидами и регулируют образование плоскости деления в Escherichia coli. Журнал биологической химии 287: 38835–38844.
35. 35. Hu Z, Gogol EP, Lutkenhaus J (2002) Динамическая сборка MinD на фосфолипидных везикулах, регулируемая АТФ и MinE. Proc Natl Acad Sci USA 99: 6761–6766.
36. 36. Suefuji K, Valluzzi R, RayChaudhuri D (2002) Динамическая сборка MinD в связки _lament, модулируемые АТФ, фосфолипидами и MinE.Proc Natl Acad Sci USA 99: 16776–16781.
37. 37. Shih YL, Le T, Rothfield LI (2003) Выбор сайта деления в Escherichia coli включает динамическое перераспределение белков Min внутри спиральных структур, которые простираются между двумя полюсами клетки. Proc Natl Acad Sci USA 100: 7865–7870.
38. 38. Swulius MT, Jensen GJ (2012) Спиральный цитоскелет MreB в Escherichia coli MC1000 / pLE7 является артефактом N-концевой желтой флюоресцентной белковой метки. J Bacteriol 194: 6382–6386.
39. 39. Landgraf D, Okumus B, Chien P, Baker TA, Paulsson J (2012) Сегрегация молекул при делении клетки выявляет локализацию нативного белка. Нат Методы 9: 480–482.
40. 40. Ma LY, King G, Rothfield LI (2003) Картирование сайта MinE, участвующего во взаимодействии с белком выбора сайта деления MinD Escherichia coli. J Bacteriol 185: 4948–4955.
41. 41. Ma L, King GF, Rothfield LI (2004) Размещение сайта связывания MinE на поверхности MinD предполагает вероятный механизм активации АТФазы MinD Escherichia coli во время выбора сайта деления.Мол микробиол 54: 99–108.
42. 42. Брейер В.А., Мэтьюз Б.В. (2001) Структурная основа процессивности. Protein Sci 10: 1699–1711.
43. 43. Park KT, Wu W, Lovell S, Lutkenhaus J (2012) Механизм асимметричной активации АТФазы MinD с помощью MinE. Мол микробиол 85: 271–281.
44. 44. Halatek J, Frey E (2012) Высококанальный перенос MinD и секвестрация MinE объясняют происхождение устойчивой динамики MinCDE-белка. Cell Rep 1: 741–752.
45. 45. Meacci G, Ries J, Fischer-Friedrich E, Kahya N, Schwille P, et al. (2006) Подвижность Min-белков в Escherichia coli, измеренная с помощью флюоресцентной корреляционной спектроскопии. Физическая биология 3: 255–263.
46. 46. Lippincott-Schwartz J, Snapp E, Kenworthy A (2001) Изучение динамики белка в живых клетках. Nat Rev Mol Cell Bio 2: 444–456.
47. 47. Kerr RA, Levine H, Sejnowski TJ, Rappel WJ (2006) Точность деления в стохастической модели минимальных колебаний в Escherichia coli.Proc Natl Acad Sci USA 103: 347–352.
48. 48. Fange D, Elf J (2006) Шум-индуцированные фенотипы Min у E. coli. PLoS Comput Biol 2: e80.
49. 49. Shih Y, Fu X, King G, Le T, Rothfield LI (2002) Размещение сайта деления в E.coli: мутации, которые предотвращают образование кольца MinE, приводят к потере нормальной остановки роста в средней клетке полярных мембранных доменов MinD. Embo J 21: 3347–3357.
50. 50. Тостевин Ф., Ховард М. (2006) Стохастическая модель колебаний Min в Escherichia coli и сегрегации белка Min во время деления клеток.Физическая биология 3: 1–12.
51. 51. Gitai Z, Dye NA, Reisenauer A, Wachi M, Shapiro L (2005) MreB-актин-опосредованная сегрегация определенной области бактериальной хромосомы. Ячейка 120: 329–341.
52. 52. Корбин Б.Д., Ю. Х, Марголин В. (2002) Изучение внутриклеточного пространства: функция системы Min в округлой форме Escherichia coli. Embo J 21: 1998–2008.
53. 53. Shih YL, Kawagishi I, Rothfield LI (2005) Цитоскелетоподобные системы MreB и Min играют независимые роли в полярной дифференцировке прокариот.Mol Microbiol 58: 917–928.
54. 54. Фишер-Фридрих Э., Ван Йен Р.Н., Крузе К. (2007) Поверхностные волны Мин-белков. Физическая биология 4: 38–47.
55. 55. Kulkarni R, Huang K, Kloster M, Wingreen NS (2004) Формирование паттерна внутри Escherichia coli: диффузия, прикрепление к мембране и самовзаимодействие молекул MinD. Письма физического обзора 93: 228103.
56. 56. Хаттне Дж., Фанге Д., Эльф Дж. (2005) Стохастическое моделирование реакции-диффузии с помощью MesoRD.Биоинформатика 21: 2923–2924.
57. 57. Эльф Дж., Эренберг М. (2004) Спонтанное разделение бистабильных биохимических систем на пространственные домены противоположных фаз. Syst Biol 1: 230–236.

Разработка всего Protein DataBank для частых пространственно связанных аминокислотных паттернов | BioData Mining

1.

Янике Р., Бём Г. Стабильность белков в экстремальных условиях. Curr Opin Struct Biol. 1998. 8: 738–48.

CAS Статья PubMed Google ученый

2.

Инглэнд Дж., Шахнович Э. Структурная детерминанта конструируемости белков. Phys Rev Lett. 2003; 90: 218101.

Артикул PubMed Google ученый

3.

Годзик А., Колински А., Сколник Дж. Подход с использованием топологических отпечатков пальцев к проблеме обратной сворачивания белка. J Mol Biol. 1992; 227: 227–38.

CAS Статья PubMed Google ученый

4.

Селбиг Дж., Аргос П.Взаимосвязь между последовательностью белка и структурой на основе контактов остатков. Белки. 1998. 31: 172–85.

CAS Статья PubMed Google ученый

5.

Ху Дж., Шен Х, Шао Й, Быстрофф К., Заки М.Дж. Карты контактов горных белков. На 2-м семинаре BIOKDD по интеллектуальному анализу данных в биоинформатике; 2002 г.

6.

Ву С., Чжан Ю. Комплексная оценка основанных на последовательностях и шаблонных методов для прогнозирования контакта с белками.Биоинформатика (Оксфорд, Англия). 2008; 24: 924–31.

Артикул Google ученый

7.

Полластри Г., Балди П. Прогнозирование карт контактов с помощью GIOHMM и рекуррентных нейронных сетей с использованием бокового распространения со всех четырех сторон света. Биоинформатика (Оксфорд, Англия). 2002; 18 Приложение 1: S62–70.

Артикул Google ученый

8.

Заки М.Дж., Быстрофф К. Поиск контактов остатков в белках с использованием предсказаний локальной структуры.В материалах Международного симпозиума IEEE по биоинформатике и биомедицинской инженерии. IEEE Comput. Soc; 2000: 168–175.

9.

Гамильтон Н., Беррейдж К., Раган М.А., Хубер Т. Прогнозирование контакта с белками с использованием моделей корреляции. Белки. 2004. 56: 679–84.

CAS Статья PubMed Google ученый

10.

Cheng J, Randall AZ, Sweredoski MJ, Baldi P. SCRATCH: сервер предсказания структуры и структурных особенностей белка.Исследование нуклеиновых кислот. 2005; 33 (выпуск веб-сервера): W72–6.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

11.

Бакардит Дж., Видера П., Маркес-Чаморро А., Дивина Ф., Агилар-Руис Дж. С., Красногор Н. Предсказание контактной карты с использованием крупномасштабного набора наборов правил и слияния нескольких предсказанных структурных особенностей. Биоинформатика (Оксфорд, Англия). 2012; 28: 2441–8.

CAS Статья Google ученый

12.

Лю Z-P, Wu L-Y, Wang Y, Zhang X-S, Chen L. Локальные структуры и функции белков. Аминокислоты. 2008; 35: 627–50.

CAS Статья PubMed Google ученый

13.

Dhifli W, Saidi R, Nguifo EM. Сглаживание мотивов трехмерной структуры белка за счет анализа графов и сходства аминокислот. J Comput Biol. 2014; 21: 162–72.

CAS Статья PubMed Google ученый

14.

Хуан Дж, Ван В., Бандйопадхьяй Д., Сноейинк Дж., Принс Дж., Тропша А. Извлечение пространственных мотивов из структурных графов белков. В: Материалы восьмой ежегодной международной конференции по исследованиям в области вычислительной молекулярной биологии. 2004. с. 308–15.

Google ученый

15.

Рахат О., Алон У., Леви Й., Шрайбер Г. Понимание паттернов водородных связей в белках с использованием сетевых мотивов. Биоинформатика (Оксфорд, Англия). 2009. 25: 2921–8.

CAS Статья Google ученый

16.

Vacic V, Iakoucheva LM, Lonardi S, Radivojac P. Ядра Graphlet для предсказания функциональных остатков в белковых структурах. J Comput Biol. 2010; 17: 55–72.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

17.

Куранов А., Се Л., де ла Круз Дж., Чен Л., Вестбрук Дж., Борн П.Е. и др. Информационный портал RCSB PDB по структурной геномике.Nucleic Acids Res. 2006; 34 (выпуск базы данных): D302–5.

CAS Статья PubMed Google ученый

18.

Naulaerts S, Meysman P, Bittremieux W, Vu TN, Vanden Berghe W., Goethals B., Laukens K. Учебник по частому майнингу наборов элементов для биоинформатики. Краткий биоинформ. 2013: bbt074.

19.

Стелле Д., Бариони М.С., Скотт Л.П. Использование интеллектуального анализа данных для определения структурных правил в белках. Appl Math Comput. 2011; 218: 1997–2004.

Google ученый

20.

Cule B, Goethals B, Robardet C. Новое ограничение для интеллектуального анализа наборов в последовательностях. В: Материалы Международной конференции SIAM 2009 года по интеллектуальному анализу данных. Филадельфия, США: СИАМ; 2009.

Google ученый

21.

Чжоу С., Мейсман П., Куле Б., Лаукенс К., Геталс Б. Разработка пространственно связанных наборов элементов в молекулярных структурах белков, Труды 12-го Международного семинара по интеллектуальному анализу данных в биоинформатике.2013. с. 42–50.

Google ученый

22.

Madej T., Lanczycki CJ, Zhang D, Thiessen PA, Geer RC, Marchler-Bauer A, et al. MMDB и VAST +: отслеживание структурных сходств между макромолекулярными комплексами. Nucleic Acids Res. 2014; 42 (выпуск базы данных): D297–303.

CAS Статья PubMed Google ученый

23.

Чжоу К., Мейсман П., Куле Б., Лаукенс К., Геталс Б.Открытие пространственно связанных наборов элементов в трехмерных белковых структурах. Транзакции IEEE / ACM по вычислительной биологии и биоинформатике. 2014; ПП: 1.

Google ученый

24.

Gärtner B. Быстрые и прочные малогабаритные ограждающие шары. В: Nešetřil J, редактор. Алгоритмы-ESA’99. Берлин, Гейдельберг: Springer Berlin Heidelberg; 1999. стр. 325–38 [Конспект лекций по информатике].

Google ученый

25.

Агравал Р., Имелински Т., Свами А. Правила ассоциации интеллектуального анализа данных между наборами элементов в больших базах данных. ACM SIGMOD Запись. 1993; 22: 207–16.

Артикул Google ученый

26.

Punta M, Coggill PC, Eberhardt RY, Mistry J, Tate J, Boursnell C, et al. База данных семейств белков Pfam. Nucleic Acids Res. 2012; 40 (выпуск базы данных): D290–301.

CAS Статья PubMed Google ученый

27.

Зенген C, Bunk B, Podstawka A, Gleim D, Overmann J. BacDive — база метаданных по разнообразию бактерий. Nucleic Acids Res. 2014; 42 (выпуск базы данных): D592–9.

Артикул PubMed Google ученый

28.

Зельдович К.Б., Березовский И.Н., Шахнович Э.И. Детерминанты термофильной адаптации белков и последовательностей ДНК. PLoS Comput Biol. 2007; 3: e5.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

29.

Гончеаренко А, Ма Б-Г, Березовский ИН. Молекулярные механизмы адаптации, вытекающие из физики и эволюции нуклеиновых кислот и белков. Исследование нуклеиновых кислот. 2014; 42: 2879–92.

CAS Статья PubMed Google ученый

30.

Mitchell JBO, Thornton JM, Singh J, Price SL. На пути к пониманию взаимодействия аргинин-аспартат. J Mol Biol. 1992; 226: 251–62.

CAS Статья PubMed Google ученый

31.

Faure G, Bornot A, de Brevern A. Белковые контакты, взаимодействия между остатками и моделирование боковых цепей. Биохимия. 2008; 90: 626–39.

CAS Статья PubMed Google ученый

32.

Selvaraj S, Gromiha MM. Важность образования гидрофобных кластеров через дальнодействующие контакты в переходном состоянии сворачивания белков с двумя состояниями. Белки. 2004; 55: 1023–35.

CAS Статья PubMed Google ученый

33.

Болдуин Р.Л. Создание сети из гидрофобных кластеров. Наука (Нью-Йорк, Нью-Йорк). 2002; 295: 1657–8.

CAS Статья Google ученый

34.

Ласкомб Н.М., Ласковски Р., Торнтон Дж. М.. Аминокислотно-основные взаимодействия: трехмерный анализ взаимодействий белок-ДНК на атомном уровне. Nucleic Acids Res. 2001; 29: 2860–74.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

35.

Коно Х., Сараи А. Структурное предсказание сайтов-мишеней ДНК с помощью регуляторных белков. Белки. 1999; 35: 114–31.

CAS Статья PubMed Google ученый

36.

Махалингам Б., Луис Дж. М., Рид С. К., Адомат Дж. М., Кроуз Дж., Ван Ю. Ф. и др. Структурно-кинетический анализ лекарственно-устойчивых мутантов протеазы ВИЧ-1. Eur J Biochem. 1999; 263: 238–45.

CAS Статья PubMed Google ученый

37.

Кумар С., Цай С.Дж., Нусинов Р. Факторы, повышающие термостабильность белков. Protein Eng Des Sel. 2000; 13: 179–91.

CAS Статья Google ученый

38.

Березовский И.Н., Шахнович Е.И. Физика и эволюция теплолюбивой адаптации. Proc Natl Acad Sci U S. A. 2005; 102: 12742–7.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

39.

Токурики Н, Олдфилд С.Дж., Уверский В.Н., Березовский И.Н., Тауфик Д.С. Обладают ли вирусные белки уникальными биофизическими свойствами? Trends Biochem Sci. 2009; 34: 53–9.

CAS Статья PubMed Google ученый

40.

Клипкан Л., Сафро I, Темкин Б., Сафро М. Оптимальная температура роста прокариот коррелирует с аминокислотным составом класса II. FEBS Lett. 2006; 580: 1672–6.

CAS Статья PubMed Google ученый

41.

Ма Б-Г, Гончеаренко А, Березовский ИН. Термофильная адаптация белковых комплексов на основе моделирования протеомной гомологии. Структура (Лондон, Англия: 1993). 2010; 18: 819–28.

CAS Статья Google ученый

42.

Березовский И.Н., Чен В.В., Цой П.Дж., Шахнович Э.И. Энтропическая стабилизация белков и ее протеомные последствия. PLoS Comput Biol. 2005; 1: e47.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

43.

Гривз Р. Б., Уорвикер Дж. Механизмы стабилизации и поддержания растворимости в белках термофилов. BMC Struct Biol. 2007; 7:18.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

44.

Березовский И.Н., Зельдович КБ, Шахнович Э.И. Положительный и отрицательный дизайн в стабильности и термической адаптации натуральных белков. PLoS Comput Biol. 2007; 3: e52.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

45.

Кумвенда Б., Литтхауэр Д., Бишоп О. Т., Рева О. Анализ факторов, повышающих термостабильность белка, у промышленно важных видов термосбактерий. Evol Bioinformatics Online. 2013; 9: 327–42.

Артикул Google ученый

46.

Глякина А.В., Гарбузынский С.О., Лобанов М.Ю., Гальзицкая О.В. Различная упаковка внешних остатков может объяснить различия в термостабильности белков термофильных и мезофильных организмов.Биоинформатика (Оксфорд, Англия). 2007; 23: 2231–8.

CAS Статья Google ученый

47.

Швейкер К.Л., Махатадзе Г.И. Вычислительный подход к рациональному дизайну стабильных белков и ферментов: оптимизация поверхностных заряд-зарядовых взаимодействий. Методы Энзимол. 2009. 454: 175–211.

CAS Статья PubMed Google ученый

48.

Cambillau C, Claverie JM.Структурные и геномные корреляты гипертермостабильности. J Biol Chem. 2000. 275: 32383–6.

CAS Статья PubMed Google ученый

49.

Мэтьюз Б.В. Взаимодействие белок-ДНК. Нет кода для распознавания. Природа. 1988. 335: 294–5.

CAS Статья PubMed Google ученый

50.

Гарви К.В., Вольбергер К. Распознавание конкретных последовательностей ДНК.Mol Cell. 2001; 8: 937–46.

CAS Статья PubMed Google ученый

51.

Benos PV, Lapedes AS, Stormo GD. Есть ли код для распознавания ДНК-белок? Вероятно (илилистически) лы. BioEssays: новости и обзоры в области молекулярной, клеточной биологии и биологии развития. 2002; 24: 466–75.

CAS Статья Google ученый

52.

Luscombe N, Thornton JM. Взаимодействия белок-ДНК: сохранение аминокислот и влияние мутаций на специфичность связывания.J Mol Biol. 2002; 320: 991–1009.

CAS Статья PubMed Google ученый

53.

Надасси К., Водак С.Дж., Джанин Дж. Структурные особенности сайтов узнавания белок-нуклеиновая кислота. Биохимия. 1999; 38: 1999–2017.

CAS Статья PubMed Google ученый

54.

Макс КЕА, Зиб М., Бинерт Р., Бальбах Дж., Хайнеман У. Общий способ связывания ДНК с доменами холодного шока.Кристаллическая структура гексатимидина, связанного с формой с заменой домена основного белка холодового шока из Bacillus caldolyticus. FEBS J. 2007; 274: 1265–79.

CAS Статья PubMed Google ученый

анализ базы данных структуры белков

распределение конформационных состояний, представленных в PDB. Систематический обзор множественных отложений

показывает, что один белок

редко представлен одним структурным конформером.Этот результат проливает свет на первое звено

и требует переформулирования проблемы сворачивания белка

. Подавляющее большинство белков демонстрирует значительное количество различных конформационных состояний

с, иногда большим, структурным расхождением

(до ~ 24Å). Результаты показывают, что каждый

отдельных белков эволюционировал в соответствии со своими собственными принципами оптимизации

, сочетая различные пропорции жестких (твердотельных) и мобильных

(жидких) структурных элементов.Результаты дополнительно предполагают, что процесс оптимизации

, который произвел конкретную комбинацию из

этих элементов, неразрывно связан с функцией отдельных

белков. Следовательно, структурное описание белка

, помимо класса сворачивания (архитектура, представленная базой данных SCOP

), должно включать естественное структурное расхождение (ширина

распределения) в качестве двух основных атрибутов.Кроме того, наш анализ

предложил принципы функциональной эволюции с использованием двойных последовательностей личности

(последовательности с неполным повторным

представлением

в атомных записях, которые имеют отличительные особенности последовательностей из

регулярно свернутых и внутренне неупорядоченных фрагментов) .

Ключевые слова: база данных избыточных структур, распределение конформационных состояний

, сворачивание белка

P24.06.08

Acta Cryst.(2008). A64, C628

Анализ базы данных порошковой дифракции органических рентгеновских лучей

и ее использование с фармацевтическими субстанциями

Fangling Needham

1

, Сайрус Краудер

2

, Тимоти Фосетт

3

3

3

Международный центр дифракционных данных, Science, 12 Campus Blvd.,

Newtown Squa

re, PA, 19073, USA,

2

Международный центр дифракции

Data,

3

Международный центр дифракции Данные, электронная почта ： needham @ icdd.

com

Кристаллы низкомолекулярных фармацевтических веществ

обычно имеют низкую симметрию, часто имеют

полиморфов, индуцированных водородными связями [1], и часто проявляют анизотропные формы кристаллов

, ведущие к предпочтительной ориентации по X -порошковая дифракция (XRPD)

экспериментов.

Статистические исследования и кластерный анализ были использованы для демонстрации преобладания полиморфов и низкой симметрии

пространственных групп для этих материалов.Такой статистический анализ может быть выполнен с использованием

перестановок 40 различных свойств и данных.

поисков с помощью базы данных PDF-4 / Organics (PDF-4). Диаграммы XRPD

для этих материалов могут показывать перекрывающиеся пики в

малых диапазонах углов тета

, асимметрию пиков

при малых углах и предпочтительную ориентацию

. Однако правильный выбор дифрактометра

и конфигурации образца может минимизировать два последних эффекта.

Примеры данных XRPD из экспериментов с термодинамически стабильными полиморфными модификациями

[2] будут приведены для иллюстрации этой оптимизации.

Современное кристаллографическое программное обеспечение может индексировать картины XRPD,

определять размеры элементарной ячейки и назначать симметрию группы sp

ace.

Использование этой информации и поиск в PDF-4 приводят к выбору модели

из Кембриджской структурной базы данных (CSD), за которой следует

путем уточнения Ритвельда для проверки как кристаллографических параметров

, так и присвоения индексации экспериментальной картины XRPD.Затем экспериментальный образец XRPD

становится мощным эталоном для измерений контроля качества

, количественного анализа и идентификации олиморфа

p

. Будут приведены примеры систематического анализа данных экспериментов XRPD

для активных фармацевтических ингредиентов.

[1] Ямамото К., Учида Т., Ёнемочи Э., Огучи Т., Терада К.,

Накай Ю., Chem. Pharm. Бюл., 1993, 41, 1632-1635. [2] Needham F.,

Faber J., Фосетт Т., Порошковая дифракция, 21, 245-247.

Ключевые слова: порошковая рентгеновская дифракция, полиморфы, предпочтительная ориентация

P24.07.09

Acta Cryst. (2008). A64, C628

Изучение конформационных предпочтений для механистических целей

: Использование интеллектуального анализа и вычислений базы данных

Александр Дж. Гамильтон, Энтони Дж. Орпен, Джереми Н. Харви

Бристольский университет, Школа химии, Кантокс-Клоуз, Бристоль,

Бристоль , BS8 1TS, Великобритания, электронная почта ： chxah @ bristol.ac.uk

Давно известно, что фосфиновые и фосфитные лиганды

могут принимать различные конформации в зависимости от координации

окружающей среды. Содержит более 400000 структур, более половины из которых

являются комплексами металлов, Кембриджская база данных структур

(CSD)

1

содержит обширный объем информации о лигандах,

присоединенном металлическом центре и координационной среде

комплекс.Комбинируя информацию из интеллектуального анализа базы данных с

вычислительными исследованиями (DFT), можно изучить

отклик

лигандов на различные координационные среды. Это позволяет нам

лучше понимать конформационное поведение, когда

исследует механистические пути, которые часто включают изменения координации

. Выбранные системы, трибензилфосфин P (CH

2

Ph)

3

и

трифенилфосфит P (OPh)

3

, являются частью серии синтетических исследований

каталитического лигатора фосфора.Хотя DFT — это

, известное

, чтобы дать разумное согласие с молекулярной структурой,

2

эти системы

слишком велики, чтобы их можно было изучить с помощью конформационного поиска DFT.

Комбинация исследований DFT с результатами интеллектуального анализа базы данных позволила

точно спрогнозировать конформационное предпочтение и профиль с наименьшей энергией

для этих лигандов в ряде координационных сред,

и был использован в механистических исследованиях

в нашей стране. группа.

Дальнейший анализ данных, полученных из CSD, выявил

путей конформационной взаимопревращения. Они были исследованы

, и структуры вдоль путей были использованы для предсказания переходов

состояний между конформерами. Это способствует нашему пониманию конформации лиганда

во время реакций.

1. F. H. Allen, Acta Cryst., B58, 380-388, 2002

2. A. Muller, J. Organometallic

Chem., 691, 5782, 2006

Ключевые слова: конформационный анализ, DFT, фосфорный лиганд

химия

P24.07.10

Acta Cryst. (2008). A64, C628-629

Подтверждение субструктуры лиганда в макромолекулярной кристаллографии

с использованием CSD

Judit E. Debreczeni

AstraZeneca UK, Structural Chemistry, 50S38 Mereside, Alderley Park,

Cheshire, UK ： [email protected]

Структурные исследования комплексов белок-лиганд

стали важными для современных процессов открытия лекарств.Качество

результатов

, полученных с помощью рентгеновской кристаллографии, оказывает прямое влияние на последующие

исследования вычислительной химии, поэтому тщательную проверку —

, особенно субструктур малых молекул — следует рассматривать

как ключевой этап в структуре. определение. Однако на окончательную геометрию

лиганда в первую очередь влияют ограничения, наложенные на него

во время уточнения, как следствие типичного диапазона разрешения

макромолекулярных кристаллических структур.Следовательно, критическая оценка

исходных геометрических параметров должна иметь равный вес,

, особенно в среде с высокой пропускной способностью. Проверка

химических структур в контексте макромолекулярной кристаллографии

Полярная локализация белка MinD Bacillus subtilis и его роль в выборе места деления средней клетки

Абстрактные

Деление клеток у палочковидных бактерий инициируется образованием кольца тубулиноподобного белка FtsZ в середине клетки.Разделение Выбор сайта контролируется консервативным ингибитором деления MinCD, который предотвращает аберрантное деление на полюсах клетки. Белок Bacillus subtilis DivIVA контролирует топологическую специфичность действия MinCD. Здесь мы показываем, что DivIVA нацелена на сайты подразделений поздно в их сборке, после прохождения некоторого MinCD-чувствительного шага, требующего FtsZ и других белков деления. DivIVA затем привлекает MinD к участкам деления, предотвращая другое деление рядом с новообразованными полюсами клеток.Секвестр MinD к полюсам также освобождает для деления следующие средние участки ячеек. Примечательно, что этот механизм действия DivIVA полностью отличается от эквивалентного белка MinE Escherichia coli , хотя обе системы действуют через один и тот же ингибитор деления MinCD.

Сноски

• ↵1 Текущий адрес: Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie, Abteilung Biochemie, D-72076 Тюбинген, Германия.

• №2 Автор, ответственный за переписку.

• E-MAIL erring {at} molbiol.ox.ac.uk; ФАКС 44-1865-275556.

• • Поступила 12.06.1998 г.
  • Принята к печати 4 сентября 1998 г.
• Лабораторный пресс Колд-Спринг-Харбор

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно.Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом.Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу.Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта.